Acidòfil

Els organismes acidòfils són aquells que prosperen sota condicions àcides (normalment am un pH de 2,0 o per sota) . Aquests organismes es poden trobar en diferents branques de l'arbre de la vida, incloent Archaea, Bacteris, i Eucariotes. Una llista parcial d'aquests organismes inclou:

• Archaea
  • Sulfolobales, un ordre dins la branca Crenarchaeota of Archaea
  • Thermoplasmatales, un ordre dins Euryarchaeota d'Archaea
  • ARMAN, dins Euryarchaeota d'Archaea
  • Acidianus brierleyi, A. infernus, anaerobi facultatiu termoacidòfil
  • Metallosphaera sedula, termoacidòfil

• Bacteris
  • Acidobacterium, un fílum de bacteris
• Acidithiobacillales, un ordre de Proteobacteria per exedmple A.ferrooxidans, A. thiooxidans
  • Thiobacillus prosperus, T. acidophilus, T. organovorus, T. cuprinus
  • Acetobacter aceti, que produeix àcid acètic (vinagre) oxidant etanol.

Mecanismes d'adaptació a ambients àcids

La majoria dels organismes acidòfils han evolucionat mecanismes molt eficients de bombejar protons fora de l'espai intracel·lular per tal de mantenir el citoplasma a, o prop, del PH neutre. Per tant a les proteïnes intracel·lulars no els ha calgut desenvolupar estabilitat davant els àcids a través de l'evolució. Tanamateix altres acidòfils, com Acetobacter aceti, tenen un citoplasma acidificat que ha forçat a gairebé totes les seves proteïnes a desenvolupar estabilitat davant els àcids. Per aquest motiu, Acetobacter aceti ha passat a ser una font valuosa per entendre els mecanismes pels quals les proteïnes poden tenir estabilitat davent l'acidesa.

Vegeu també

• Neutròfil (uns tipus de granulòcits que s'anomenen neutròfils, també es refereix als organismes que viuen en pH neutre)
• Eosinòfil (unes parts del citoplasma de vegades anomenats acidòfils)

Referències

• Cooper, J. B.; Khan, G.; Taylor, G.; Tickle, I. J. & Blundell, T. L.. «X-ray analyses of aspartic proteinases. II. Three-dimensional structure of the hexagonal crystal form of porcine pepsin at 2.3 A resolution». J Mol Biol, vol. 214, 1, July 1990, p. 199–222. DOI: 10.1016/0022-2836(90)90156-G. PMID: 2115088.
• Bonisch, H.,; Schmidt, C. L.; Schafer, G. & Ladenstein, R.. «The structure of the soluble domain of an archaeal Rieske iron-sulfur protein at 1.1 A resolution». J Mol Biol, vol. 319, 3, June 2002, p. 791–805. DOI: 10.1016/S0022-2836(02)00323-6. PMID: 12054871.
• Schafer, K.; Magnusson, U; Scheffel, F; Schiefner, A; Magnusson, U.; Scheffel, F.; Schiefner, A.; Sandgren, M. O.; Diederichs, K.; Welte, W.; Hulsmann, A.; Schneider, E. & Mowbray, S. L.. «X-ray structures of the maltose-maltodextrin-binding protein of the thermoacidophilic bacterium Alicyclobacillus acidocaldarius provide insight into acid stability of proteins». J Mol Biol, vol. 335, 1, January 2004, p. 261–74.. DOI: 10.1016/j.jmb.2003.10.042. PMID: 14659755.
• Walter, R. L.; Ealick, S. E.; Friedman, A. M.; Blake, R. C. 2nd; Proctor, P. & Shoham, M.. «Multiple wavelength anomalous diffraction (MAD) crystal structure of rusticyanin: a highly oxidizing cupredoxin with extreme acid stability». J Mol Biol, vol. 263, 5, November 1996, p. 730–51.. DOI: 10.1006/jmbi.1996.0612. PMID: 8947572.
• Botuyan, M. V.; Toy-Palmer, A.; Chung, J.; Blake, R. C. 2nd; Beroza, P.; Case, D. A. & Dyson, H. J.. «NMR solution structure of Cu(I) rusticyanin from Thiobacillus ferrooxidans: structural basis for the extreme acid stability and redox potential». J Mol Biol, vol. 263, 5, 1996, p. 752–67.. DOI: 10.1006/jmbi.1996.0613. PMID: 8947573.
• Kelch, B. A.; Eagen, K. P.; Erciyas, F. P.; Humphris, E. L.; Thomason, A. R.; Mitsuiki, S.; Agard, D. A.. «Structural and Mechanistic Exploration of Acid Resistance: Kinetic Stability Facilitates Evolution of Extremophilic Behavior». J Mol Biol, vol. 368, 3, May 2007, p. 870–883. DOI: 10.1016/j.jmb.2007.02.032. PMID: 17382344.