Ceratina

De Viquipèdia
Dreceres ràpides: navegació, cerca
Imatge amb un microscopi confocal de filaments de queratina constituint el citoesquelet cel·lular

Les ceratines o queratines són una família de proteïnes no solubles en aigua, fibroses i de funció estructural amb la capacitat de endurir extremadament el teixit en el qual s’acumula (banyes del rinoceront). Els teixits carregats de queratina s’anomenen queratinitzats o cornificats. Al ésser humà la trobem a l’epidermis, ungles o cabell. Formen part dels filaments intermedis[1] del citoesquelet d'animals i les estrucutres dures no mineralitzades de mamífers, aus, amfibis i rèptils.[2]

Funció[modifica | modifica el codi]

La funció principal de la queratina és la de component estructural, es troba present en les capes més externes de l'epidermis dels vertebrats i en altres òrgans derivats de l'ectoderma com són pèls, ungles, plomes, banyes, peülles (α-queratines) o closques de tortugues (β-queratines) als quals proporciona duresa i resistència.[3]

La queratina al cabell[modifica | modifica el codi]

El cabell, constituït principalment de queratina, deu la seva forma als ponts disulfur formats entre les diferents fibres. Llavors mitjançant diferents formes de trencar aquests enllaços i tornar a fer-los amb una disposició diferent podem canviar de forma del cabell. Les planxes pel cabell en són un exemple ja que amb l’energia que proporciona trenca els enllaços, que es tornaran a fer amb una disposició diferent que permetrà que es mantinguin llisos.

La queratina del cabell es troba en forma de macrofibril·las. La estructura secundària en forma de α-hèlix s’entrellacen en grups de tres per formar protofibril·les.  Aquestes es disposen en grups de  11 en els quals 9 protofibril·les envolten dues altres i donen lloc a una microfibril·la. I per finalitzar, centenars de microfibril·les s’acoblen per formar una macrofibril·la de queratina.

Les macrofibril·les esmentades s’empaqueten amb cèl·lules capilars mortes creant una fibra capilar (un cabell).

Filaments intermedis[modifica | modifica el codi]

Hi ha diferents tipus de filaments intermedis que varien en la seva constitució depenent del tipus cel·lular en el que es troben. Els filaments intermedis de tipus I i II són aquells que estan formats de queratina i es troben a les cèl·lules del teixit epitelial . Aquests filaments intermedis formats de queratina participen en la formació de unions intercel·lulars i permeten que tant el teixit com la cèl·lula en sí mateixa tinguin una certa resistència mecànica.

Teixits queratinitzats[modifica | modifica el codi]

El teixit epitelial és on predomina la queratina amb molta diferència amb altres tipus de teixits. El fet que la presència de queratina determini la classificació d’alguns tipus de teixit epitelial dona a entendre la importància d’aquesta proteïna al teixit epitelial (epiteli estratificat no queratinitzat i epiteli estratificat queratinitzat).  

A les capes basals del epiteli estratificat queratinitzat es troben les cèl·lules mare epitelials que donaran lloc als queratinòcits de les capes superiors. A mesura que es van diferenciant les cèl·lules es van queratinitzant i van migrant cap a les capes exteriors.

Les queratines alfa (epitelials) es poden classificar como dures o blandes segons el seu contingut de sofre (present a les cisteïnes). Aquelles queratines alfa que tenen un elevat contingut en sofre són les dures i són aquelles que es troben al cabell. En canvi les que tenen un baix contingut en sofre són les blandes (molt més flexibles) i es troben a la pell.

Procés de queratinització[modifica | modifica el codi]

El procés de queratinització al teixit epitelial és l’aparició de grànuls de queratina al citoplasma de les cèl·lules epitelials paralel·lament al seu envelliment a conseqüència del propi metabolisme cel·lular. Finalment el nucli acaba desapareixent i es va perdent tot el líquid fins que les cèl·lules queden totalment queratinitzades. Aquestes cèl·lules completament queratinitzades i mortes formen a la capa externa de la pell una capa protectora.

Exemples clínis[modifica | modifica el codi]

CARCINOMA DE CÈL·LULES ESCAMOSES:  El SCC és una forma de càncer que pot donar-se a molts òrgans diferents. És la formació d’un tumor maligne a l’epiteli degut a la queratinització excessiva, descontrolada i puntual de la pell. L’excés de queratina es veu reflectit en la presència de queratina intraepitelial.

Estructura[modifica | modifica el codi]

La queratina és una proteïna en estructura secundària. La seva forma en tres dimensions és el resultat del plegament de l'estructura primària original sobre si mateixa fins a adquirir la forma en espiral d'una proteïna en hèlix alfa per acció de ponts d'hidrogen i forces hidrofòbiques existents entre els aminoàcids que la conformen. Aquesta estructura confereix la duresa característica de la proteïna.

L’estructura primària[modifica | modifica el codi]

Als éssers humans hi ha 54 gens funcionals que codifiquen per queratines, que es classifiquen en dos famílies diferents però homòlogues: les queratines de tipus I (subfamília A) i les de tipus II (subfamília B). Als cromosomes humans 17q21 i 12q13 hi ha sengles conjunts de 27 gens que codifiquen per les queratines de tipus I i les de tipus II respectivament. Aquests tipus diferents de queratines comparteixen un 30% d’estructures homòlogues en dominis centrals d’aproximadament 310 residus en contraposició amb les regions de terminals amino (N-terminal) i carboxil (C-terminal) que mostren una gran varietat en les diverses proteïnes.

Aquestes diferències tan significatives entre els terminals dels dos tipus de queratines tenen com a conseqüència que les seves mides i punts isoelèctrics siguin diferents: les de tipus I són més petites (estan composades per uns 460 aminoàcids) i acídiques i les de tipus II són llargues (uns 545 aminoàcids) i tenen un comportament més aviat bàsic. Les queratines àcides tenen un punt isoelèctric que va 4,9 a 5,4 en humans i és inferior a 5,6 en bovins mentre que les bàsiques el tenen entre 6,5 i 8,5 en humans i superior a 6 en bovins. Excepcionalment, les queratines específiques del cabell, les ungles i la llana tenen un punt isoelèctric entre 4,7 i 5,4.

L’estructura primària de la queratina pot variar en nombre i seqüència d’aminoàcids, polaritat, càrrega i mida, tanmateix les seqüències d’aminoàcids entre queratines concretes d’espècies diferents acostumen a ser similars. S’ha vist que tant a les queratines de la pell dels humans com les de les rates i els bovins predominen els aminoàcids glicina, serina, leucina i àcid glutàmic.

Les funcions i propietats del filament de queratina vindran determinats per l’ordre de la cadena d’aminoàcids, fins a tal punt que es pot donar el cas que la posició d’un sol aminoàcid influeixi en l’estructura tridimensional de la molècula sencera. La seqüència d’aminoàcids també determina les estructures secundàries, terciàries i quaternàries de la queratina així com el tipus d’interaccions que tindrà amb altres molècules del citoesquelet.

L’estructura secundària[modifica | modifica el codi]

Com ja s’ha dit prèviament, tant la queratina de tipus I com la de tipus II tenen uns dominis centrals d’uns 310 residus. Aquest dominis estan composats per quatre segments (1A, 1B, 2A i 2B) en forma d'hèlix alfa lligats per tres segments (L1, L12 i L2) més petits amb una conformació no-helicoïdal. En queratines de tipus I tots els segments estan carregats negativament mentre que en les de tipus II hi ha segments acídics, neutrals i carregats positivament.

Pel que fa als extrems de les queratines hi ha el domini del cap (N-terminal) i el de la cua (C-terminal). Aquests tres grans dominis (cap, part central i cua) estan dividits en subdominis, que vénen donats per la seqüència d’aminoàcids de la queratina particular i determinaran la seva funció.  

El domini del cap de la queratina té una estructura helicoïdal, no-globular, i una cadena d’entre 50 i 100 aminoàcids de llargada, i tindrà sempre una càrrega neta positiva. Depenent de les propietats dels aminoàcids que el conformin, el cap de la molècula interaccionarà d’una manera o altra amb altres queratines o molècules. Per exemple, en el cas de les cèl·lules epitelials queratinitzades (com serien les del cuir cabellut), el domini del cap té moltes cisteïnes que formen ponts disulfur amb altres queratines.

La cua de les queratines té una estructura globular no-helicoïdal i està dividida en subdominis depenent del tipus de molècula. Les queratines bàsiques tenen tres subdominis anomenats H2, V2 i E2. D’altra banda, les àcides només tenen dos subdominis: V2 i E2. El domini de la cua acostuma a estar implicat en la formació dels filaments de queratina, encara que no sempre és així. 

Trobem queratina alfa als cabells, a les ungles, a les banyes d’alguns animals, en canvi la queratina beta, més dura, es troba a les escames d’animals, a les punxes del porc espí. Al cos humà, la presència de la queratina és molt important a l’epidermi. Això és el que els garanteix una pell imperbeable. Efectivament, moltes de les proprietats de la pell resulten de l’expressió de la queratina. Té la funció de protegir les cèl·lules contra els estressos mecànics i pot actuar també com a plataforma senyalitzadora. Així doncs existeix un estret lligam entre la plasticitat dels filaments de queratina i la phisiologia de l’epidermis. La queratina també té un rol important en la determinació del tamany de la cèl·lula, la seva proliferació, el transport dels organels ja que constitueix part del citoesquelet.

Hi ha principalment quatre formes de la queratina a l’epidermis humà que són les de massa mol.lecular 50, 56.5, 58, i la 65-67 kD que poden ser dividides en dues subfamilies: l’àcida i la bàsica. Els dos tipos de queratina han d’unirse a una proteina de l’altra subfamilia per poder constituir filaments. Diverses observacions per microscopia electrònica de queratina dels grups àcids i bàsics ens han mostrat que dins de cada subfamilia la queratina forma estructures diferents oligomèriques (proteïnes que tenen un nombre de subunitats relativament petit) pero que els dímers de queratina i els assemblaments més importants d’aquestes proteïnes només es formen quan es combinen elements de les dues families. Així doncs tan sols son necessaries dues proteïnes de queratina de cada subfamilia i el seu assemblament per la formació de filaments de 10 nm a la cèl·lula.

Síntesis[modifica | modifica el codi]

La queratina és sintetitzada principalment pels queratinòcits,les cèl·lules epitelials més abundants. La cadena polipeptídica (d’uns 300 aminoàcids aproximadament) està caracteritzada per tenir abundant cisteïna que permet que entre elles facin ponts disulfur el que atorga a l’estructura una rigidesa elevada. Un cop la proteïna s'ha sintetitzat, els monòmers de queratina s’uneixen entre sí per formar dímers unint-se una subunitat àcida amb una bàsica, així la macromolècula tindrà la mateixa proporció de subunitats bàsiques i àcides. Aquests dímers s’uniran i formaran tetràmers, multitud dels quals formaran un protofilament.

Varis protofilaments en grups de 4 formaran una protofibirl·la. I grups de protofibril·les ben cohesionats formaran les macromolècules de queratina gràcies a l’activitat de la filagrina. (Al cabell trobem la queratina organitzada de forma diferent que al epiteli.).

Referències[modifica | modifica el codi]

  1. Quinlan RA, Schiller DL, Hatzfeld M, Achtstätter T, Moll R, Jorcano JL, Magin TM, Franke WW.. «Patterns of expression and organization of cytokeratin intermediate filaments». Ann N Y Acad Sci, vol. 455, 1985, pàg. 282-306. «Enllaç».
  2. Wyld JA, Brush AH.. «The molecular heterogeneity and diversity of reptilian keratins». J Mol Evol., vol. 12, 4, 1979, pàg. 331-347. «Enllaç».
  3. Fraser RD, Macrae TP. «Molecular structure and mechanical properties of keratins». Symp Soc Exp Biol., vol. 34, 1980, pàg. 211-246. «Enllaç».