Clatrina

De Viquipèdia
Dreceres ràpides: navegació, cerca
clathrin, light polypeptide (Lca)
Identificadors
Símbol CLTA
HUGO 2090
Entrez 1211
OMIM 118960
RefSeq NM_007096
UniProt P09496
Altres dades
Locus Cr. 12 q23-q24
clathrin, light polypeptide (Lcb)
Identificadors
Símbol CLTB
HUGO 2091
Entrez 1212
OMIM 118970
RefSeq NM_001834
UniProt P09497
Altres dades
Locus Cr. 4 q
clathrin, heavy polypeptide (Hc)
Identificadors
Símbol CLTC CLTCL2
HUGO 2092
Entrez 1213
OMIM 118955
RefSeq NM_004859
UniProt Q00610
Altres dades
Locus Cr. 17 q11-qter
clathrin, heavy polypeptide-like 1
Identificadors
Símbol CLTCL1 CLTCL
HUGO 2093
Entrez 8218
OMIM 601273
RefSeq NM_001835
UniProt P53675
Altres dades
Locus Cr. 22 q11.2

La clatrina és una proteïna formada per sis cadenes, tres de pesades i tres més de lleugeres, que s'uneixen entre elles (mitjançant les cadenes pesades)formant una estructura tridimensional anomenada trisquelió. A la imatge inferior es poden veure en gris, les cadenes pesades i de color vermell, les lleugeres. Aquesta proteïna és imprescindible perquè la membrana plasmàtica de la cèl·lula es pugui invaginar i formar vesícules en el procés d'endocitosi.

Estructura[modifica | modifica el codi]

Estructura del revestiment de clatrina  

El trisquelió de clatrina està compost de tres cadenes pesants i tres cadenes lleugeres que interaccionen als seus extrems C-terminal. Les tres cadenes pesants confereixen l'eix estructural de l'entramat de clatrina i les tres cadenes lleugeres es creu que regulen la formació i el desmuntatge de l'entramat de clatrina. La cadena pesant de clatrina està conceptualment descompost en múltiples subdominis, començant amb el domini N-terminal, seguit del canell, l'avantbraç, el colze, el braç i els dominis de trimerització. El domini N-terminal consisteix en una estructura β-hèlix de set fulles. Els altres dominis formen una superhèlix d'alfa hèlix curtes. Això va ser originalment determinat a partir de l'estructura del braç el qual va identificar i és compost per un mòdul estructural derivat dels motius repetits de cadena pesant de clatrina. Les cadenes lleugeres estan lligades principalment a la porció de braç de la cadena pesant mitjançant alguna interacció a prop del domini de trimerització. Quan els trisquelions s'uneixen en solució, poden interaccionar amb prou flexibilitat com per formar anells de 6 cares que produeixin un entramat pla, o anells de 5 cares que són necessàriament per formacions d'entramat corbat. Quan molts trisquelions es connecten, poden formar una estructura semblant a la d'un cistell.

Funció[modifica | modifica el codi]

La clatrina facilita la formació de petites vesícules en el citoplasma. Les vesícules amb revestiment de clatrina classifiquen selectivament una càrrega a la membrana cel·lular, la xarxa trans-Golgi i els compartiments endosomals per a múltiples vies de trànsit de membrana. Després que una vesícula brota cap al citoplasma, el revestiment es desmunta ràpidament i permet a la clatrina reciclar-se mentre la vesícula és transportada cap a diversos indrets. Les molècules adaptadores són responsables del auto-muntatge i de l'agrupació. Dos exemples de proteïnes adaptadores són AP180[1] i l'epsina.[2][3][4] AP180 es fa servir en la formació de vesícules sinàptiques. Agrupa clatrina cap a les membranes i també promou la seva polimerització. L'epsina també agrupa la clatrina cap a les membranes i promou la seva polimerització, i pot ajudar a deformar la membrana, i per tant les vesícules de revestiment de clatrina poden brotar. A la cèl·lula, un trisquelió del citoplasma s'uneix a una proteïna adaptadora lligant un dels seus peus a la membrana de cop. L'esquelió s'uneix a altres subjectades a la membrana per formar una entramat polièdric, que estirarà la membrana fins a treure brot. L'esquelió no es lliga directament a la membrana, sinó que es lliga a les proteïnes adaptadores que reconèixen les molècules de la superfície de membrana.

La clatrina té una altra funció a part del revestiment d'orgànuls. A les cèl·lules que no es divideixen, la formació de vesícules amb revestiment de clatrina succeeix continuadament. La formació de vesícules de revestiment de clatrina és aturada a les cèl·lules en mitosi. Durant la mitosi, la clatrina s'uneix al fus mitòtic. La clatrina ajuda en l'apropament dels cromosomes mitjançant l'estabilització de les fibres del fus mitòtic. La clatrina és lligada directament a través del domini amino-terminal de les cadenes pesants de clatrina. Durant la mitosi, la clatrina es lliga directament als microtúbuls o a les proteïnes associades als microtúbuls. L'estabilització de les fibres del cinetocor requereix de l'estructura trimètrica de clatrina per tal d'enfortir les fibres del fus.[5]

Vegeu també[modifica | modifica el codi]

Referències[modifica | modifica el codi]

  1. McMahon HT. «Clathrin and its interactions with AP180.». MRC Laboratory of Molecular Biology. [Consulta: 2009-04-17]. «micrographs of clathrin assembly»
  2. Ford MG, Pearse BM, Higgins MK, Vallis Y, Owen DJ, Gibson A, Hopkins CR, Evans PR, McMahon HT. «Simultaneous binding of PtdIns(4,5)P2 and clathrin by AP180 in the nucleation of clathrin lattices on membranes». Science, 291, 5506, February 2001, pàg. 1051–5. DOI: 10.1126/science.291.5506.1051. PMID: 11161218.
  3. Higgins MK, McMahon HT. «Snap-shots of clathrin-mediated endocytosis». Trends in Biochemical Sciences, 27, 5, May 2002, pàg. 257–63. DOI: 10.1016/S0968-0004(02)02089-3. PMID: 12076538.
  4. Royle SJ, Bright NA, Lagnado L. «Clathrin is required for the function of the mitotic spindle». Nature, 434, April 2005, pàg. 1152-1157. DOI: doi:10.1038/nature03502.

Altres lectures[modifica | modifica el codi]

  • Wakeham DE, Chen CY, Greene B, Hwang PK, Brodsky FM. «Clathrin self-assembly involves coordinated weak interactions favorable for cellular regulation». The EMBO Journal, 22, 19, October 2003, pàg. 4980–90. DOI: 10.1093/emboj/cdg511. PMC: 204494. PMID: 14517237.
  • Ford MG, Mills IG, Peter BJ, Vallis Y, Praefcke GJ, Evans PR, McMahon HT. «Curvature of clathrin-coated pits driven by epsin». Nature, 419, 6905, September 2002, pàg. 361–6. DOI: 10.1038/nature01020. PMID: 12353027.
  • Fotin A, Cheng Y, Sliz P, Grigorieff N, Harrison SC, Kirchhausen T, Walz T. «Molecular model for a complete clathrin lattice from electron cryomicroscopy». Nature, 432, 7017, December 2004, pàg. 573–9. DOI: 10.1038/nature03079. PMID: 15502812.
  • Mousavi SA, Malerød L, Berg T, Kjeken R. «Clathrin-dependent endocytosis». The Biochemical Journal, 377, Pt 1, January 2004, pàg. 1–16. DOI: 10.1042/BJ20031000. PMC: 1223844. PMID: 14505490.
  • Smith CJ, Grigorieff N, Pearse BM. «Clathrin coats at 21 A resolution: a cellular assembly designed to recycle multiple membrane receptors». The EMBO Journal, 17, 17, September 1998, pàg. 4943–53. DOI: 10.1093/emboj/17.17.4943. PMC: 1170823. PMID: 9724631. (Model of Clathrin assembly)
  • Pérez-Gómez J, Moore I. «Plant endocytosis: it is clathrin after all». Current Biology : CB, 17, 6, March 2007, pàg. R217–9. DOI: 10.1016/j.cub.2007.01.045. PMID: 17371763. (Review on involvement of clathrin in plant endocytosis - proven recently)
  • Royle SJ, Bright NA, Lagnado L. «Clathrin is required for the function of the mitotic spindle». Nature, 434, 7037, April 2005, pàg. 1152–7. DOI: 10.1038/nature03502. PMID: 15858577.
  • Knuehl C, Chen CY, Manalo V, Hwang PK, Ota N, Brodsky FM. «Novel binding sites on clathrin and adaptors regulate distinct aspects of coat assembly». Traffic (Copenhagen, Denmark), 7, 12, December 2006, pàg. 1688–700. DOI: 10.1111/j.1600-0854.2006.00499.x. PMID: 17052248.
  • Edeling MA, Smith C, Owen D. «Life of a clathrin coat: insights from clathrin and AP structures». Nature Reviews. Molecular Cell Biology, 7, 1, January 2006, pàg. 32–44. DOI: 10.1038/nrm1786. PMID: 16493411.

Enllaços externs[modifica | modifica el codi]

A Wikimedia Commons hi ha contingut multimèdia relatiu a: Clatrina Modifica l'enllaç a Wikidata