ERM

De Viquipèdia
Dreceres ràpides: navegació, cerca
ezrin
Protein VIL2 PDB 1ni2.png
PDB rendering basat en 1ni2.
Estructures disponibles
1ni2
Identificadors
Símbols EZR; VIL2; CVIL; CVL; DKFZp762H157; FLJ26216; MGC1584
ID externes OMIM123900 MGI98931 HomoloGene55740
Patró d'expressió d'ARN
PBB GE VIL2 208623 s at tn.png
PBB GE VIL2 208621 s at tn.png
PBB GE VIL2 208622 s at tn.png
Més dades de referència de l'expressió
Ortòlegs
Espècie Humans Ratolins
Entrez 7430 22350
Ensembl ENSG00000092820 ENSMUSG00000052397
UniProt P15311 Q3TCP5
RefSeq NM_003379 (ARNm) NM_009510 (ARNm)
NP_003370 (proteïna) NP_033536 (proteïna)
Locus Chr 6:
159.11 - 159.16 Mb
Chr 17:
6.59 - 6.63 Mb
Cerca al PubMed [1] [2]

Les proteïnes ERM inclou a les tres proteïnes Ezrin (82KDa), Radixin (80KDa) i Moesin (75KDa) que actuen d'unió entre la membrana plasmàtica i el citoesquelet regulant l'estructura i la funció de dominis específics de la membrana plasmàtica.[1]

Estan implicats en la formació de microvellositats, rugositats en la membrana i unions adherents. S'han relacionat amb el recruitament de proteïnes en punts específics de la membrana plasmàtica com els receptors CD44, CD95 o I-CAM.[2]

Evolució[modifica | modifica el codi]

Les proteïnes ERM han estat trobades en tots els genomes de metazoos, però no en organismes unicel·lulars. Els tres paràlogs (Ezrin, Radixin i Moesin) són presents en vertebrats, on en altres espècies només es troba un dels tres gens ERM. El genoma de llevat, no codifica per cap proteïna amb el domini FERM, però si s'han trobat seqüències semblants en plantes, fongs, i en genomes d'alguns organimes unicel·lulars eucariotes, com els coanoflagel·lats, els quals són evolutivament propers als metazoos.

Domini FERM[modifica | modifica el codi]

Les proteïnes ERM estan incloses en la superfamília de proteïnes Band 4.1. Aquesta superfamília també inclou les proteïnes Merlin, Talin, PTP/H1 i PTP-MEG. Totes les proteïnes de la superfamilia Band 4.1 presenten un domini comú anomenat FERM amb un 86% d'identitat.

En les proteïnes ERM el domini FERM es troba a l'extrem N-terminal de la proteïna, seguida d'una hèlix alpha i d'un lloc d'unió a la F-actina (l'actina polimeritzada formant fibres, en contrast dels monòmers d'actina no polimeritzats, anomenats G-actina)

Referències[modifica | modifica el codi]

  1. Differential effects of ceramide and sphingosine 1-phosphate on ERM phosphorylation: probing sphingolipid signaling at the outer plasma membrane. Canals D, Jenkins RW, Roddy P, Hernández-Corbacho MJ, Obeid LM, Hannun YA.
  2. Mori T, Kitano K, Terawaki SI, Maesaki R, Fukami Y and Hakoshima T. (2008) Structural basis for CD44 recognition by ERM proteins. J Biol Chem. 27