K-caseïna

De Viquipèdia
Dreceres ràpides: navegació, cerca

K-Caseïna (o Kappa-caseïna, k caseïna, kappa caseïna) és una proteïna present a la llet dels mamífers que està implicada en un gran nombre de processos biològics. En el tracte intestinal la proteïna digerida es divideix en un pèptid insoluble (para kappa-casein) i en un glucopèptid hidrofílic i soluble (caseinomacropèptid). El Caseinomacropèptid és responsable d'incrementar l'eficiència de la digestió, prevenir la hipersensibilitat del neonat a les proteïnes ingerides, i la inhibició dels patògens gàstrics.[1]

Estructura[modifica | modifica el codi]

Esquema del micel·li.

Les caseïnes són una família de fosfoproteïnes (αS1, αS2, β, κ) que representen el 80% de les proteïnes de la llet dels bovins (Lucey et al., 2003) i formen agregats solubles, ja que les molècules de κ-caseïna estabilitzen l'estructura micel·liar.

Referències[modifica | modifica el codi]

  • Ageitos, J.M., Vallejo, J.A., Poza, M. and Villa, T.G. (2006) Fluorescein thiocarbamoyl-kappa-casein assay for the specific testing of milk-clotting proteases. J Dairy Sci 89, 3770–3777.«jds.fass.org». [Enllaç no actiu]
  • Carlson, A., C. G. Hill, Jr., and N. F. Olson. 1987a. Kinetics of milk coagulation: I. The kinetics of kappa casein hydrolysis in the presence of enzyme deactivation. Biotechnol. Bioeng. 29:582–589.
  • Carlson, A., C. G. Hill, Jr., and N. F. Olson. 1987b. Kinetics of milk coagulation: II. Kinetics of the Secondary Phase. Micelle Flocculation. Biotechnol. Bioeng. 29:590–600.
  • Christen, G. L. 1987. A rapid method for measuring protease activity in milk using radiolabeled casein. J. Dairy Sci. 70:1807–1814.«jds.fass.org». [Enllaç no actiu]
  • Dalgleish, D. G. 1998. Casein micelles as colloids. Surface structures and stabilities. J. Dairy Sci. 81:3013–3018.
  • Drohse, H. B., B. Foltmann, and B. Foltmann. 1989. Specificity of milk-clotting enzymes towards bovine kappa-casein. Biochim. Biophys. Acta. 995:221–224.
  • Esteves, C. L. C., J. A. Lucey, T. Wang, and E. M. V. Pires. 2003. Effect of pH on the gelation properties of skim milk gels made from plant coagulants and chymosin. J. Dairy Sci. 86:2558–2567.«www.ncbi.nlm.nih.gov». [Enllaç no actiu]
  • Holt, C. 1992. Structure and stability of bovine casein micelles. Adv. Protein Chem. 43:63–151.
  • Horne, D. S. 1998. Casein interactions: Casting light on the black boxes, the structure in dairy products. Int. Dairy J. 8:171–177.
  • Hull, M. E. 1947. Studies on milk proteins. II. Colorimetric determination of the partial hydrolysis of proteins in milk. J. Dairy Sci. 30:881–884.
  • Kobayashi, H. 2004. Polyporopepsin. Pages 113–115 in Handbook of Proteolytic Enzymes. 2nd ed. A. J. Barrett, N. D. Rawlings, and J. F. Woessner, ed. Elsevier, London, UK.
  • Lucey, J. A. 2002. ADSA Foundation Scholar Award Formation and Physical Properties of Milk Protein Gels. J. Dairy Sci. 85:281–294.«jds.fass.org». [Enllaç no actiu]
  • Lucey, J. A., M. E. Johnson, and D. S. Horne. 2003. Invited review: Perspectives on the basis of the rheology and texture properties of cheese. J. Dairy Sci. 86:2725–2743.«jds.fass.org». [Enllaç no actiu]
  • Poza, M., C. Sieiro, L. Carreira, J. Barros-Velázquez, and T. G. Villa. 2003. Production and characterization of the milk-clotting protease of Myxococcus xanthus strain 422. J. Ind. Microbiol. Biotechnol. 30:691–698.«Enllaç».
  • Rao, M. B., A. M. Tanksale, M. S. Ghatge, and V. V. Deshpande. 1998. Molecular and biotechnological aspects of microbial proteases. Microbiol. Mol. Biol. Rev. 62:597–635.«Enllaç».
  • Silva, S. V., and F. X. Malcata. 2005. Partial identification of watersoluble peptides released at early stages of proteolysis in sterilized ovine cheese-like systems: Influence of type of coagulant and starter. J. Dairy Sci. 88:1947–1954.«jds.fass.org». [Enllaç no actiu]
  • Twining, S. S. 1984. Fluorescein isothiocyanate-labeled casein assay for proteolytic enzymes. Anal. Biochem. 143:30–34.«Enllaç».
  • Vasbinder, A. J., H. S. Rollema, A. Bot, and C. G. de Kruif. 2003. Gelation mechanism of milk as influenced by temperature and pH; Studied by the use of transglutaminase cross-linked casein micelles. J. Dairy Sci. 86:1556–1563.«jds.fass.org». [Enllaç no actiu]
  • Walstra, P. 1979. The voluminosity of bovine casein micelles and some of its implications. J. Dairy Res. 46:317–322.

Enllaços externs[modifica | modifica el codi]