Piruvat cinasa
 | |||||||||
| Identificadors | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Número EC | 2.7.1.40  | ||||||||
| Bases de dades | |||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| Estructures PDB | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
La piruvat cinasa o piruvat quinasa (en anglès: Pyruvate kinase) amb EC 2.7.1.40) és un enzim de la glucòlisi que catalitza la transferència d'un grup fosfat del fosfoenolpiruvat a 'ADP, produït una molècula de piruvat i una altra d'ATP.
- Fosfoenolpiruvat + ADP → piruvat + ATP
Aquest enzim té un pes molecular de 60 kDa, i està format per tres monòmers. En els humans, dos gens codifiquen aquesta proteïna: PKLR i PKM2.[1]
En els humans, la deficiència d'aquest enzim està relacionada am l'anèmia hemolítica.[2]
Alguns bacteris tenen un enzim amb una funció similar, anomenat piruvat, fosfat diquinasa. Las seqüència codificant d'aquesta proteïna s'ha incorporat al genoma d'alguns eucariotes (com Streblomastix, Giardia, Entamoeba i Trichomonas) mitjançant transferència horitzontal de gens.[3]
Referències[modifica]
- ↑ Lehninger, Albert. Principles of Biochemistry, 2nd Ed.. Worth Publishers, 1993. ISBN 0-87901-711-2.
- ↑ Bioquímica Clínica. JM González de Buitrago y otros. McGraw Hill-Interamericana, ISBN 84-486-0199-8
- ↑ Reconstructing the mosaic glycolytic pathway of the anaerobic eukaryote Monocercomonoides, ISSN 1535-9778, doi:10.1128/EC.00258-06, <http://ec.asm.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=17071828>