Acidòfil

De Viquipèdia
Dreceres ràpides: navegació, cerca

Els organismes acidòfils són aquells que prosperen sota condicions àcides (normalment amb un pH de 2,0 o per sota). Aquests organismes es poden trobar en diferents branques de l'arbre de la vida, incloent Archaea, Bacteris, i Eucariotes. Una llista parcial d'aquests organismes inclou:

Mecanismes d'adaptació a ambients àcids[modifica | modifica el codi]

La majoria dels organismes acidòfils han evolucionat mecanismes molt eficients de bombejar protons fora de l'espai intracel·lular per tal de mantenir el citoplasma a, o prop, del PH neutre. Per tant a les proteïnes intracel·lulars no els ha calgut desenvolupar estabilitat davant els àcids a través de l'evolució. Tanamateix altres acidòfils, com Acetobacter aceti, tenen un citoplasma acidificat que ha forçat a gairebé totes les seves proteïnes a desenvolupar estabilitat davant els àcids.[3] Per aquest motiu, Acetobacter aceti ha passat a ser una font valuosa per entendre els mecanismes pels quals les proteïnes poden tenir estabilitat davent l'acidesa.

Vegeu també[modifica | modifica el codi]

  • Neutròfil (uns tipus de granulòcits que s'anomenen neutròfils, també es refereix als organismes que viuen en pH neutre)
  • Eosinòfil (unes parts del citoplasma de vegades anomenats acidòfils)

Referències[modifica | modifica el codi]

  1. 1,0 1,1 1,2 [enllaç sense format]http://141.150.157.117:8080/prokPUB/index.htm
  2. Quaiser et al., Mol. Micro. 50, p.563.
  3. Menzel, U.; Gottschalk, G.. «The internal pH of Acetobacterium wieringae and Acetobacter aceti during growth and production of acetic acid». Arch Microbiol, 143, 1, 1985, pàg. 47–51. DOI: 10.1007/BF00414767.
  • Cooper, J. B.. «X-ray analyses of aspartic proteinases. II. Three-dimensional structure of the hexagonal crystal form of porcine pepsin at 2.3 A resolution». J Mol Biol, 214, 1, July 1990, pàg. 199–222. DOI: 10.1016/0022-2836(90)90156-G. PMID: 2115088.
  • Bonisch, H.,. «The structure of the soluble domain of an archaeal Rieske iron-sulfur protein at 1.1 A resolution». J Mol Biol, 319, 3, June 2002, pàg. 791–805. DOI: 10.1016/S0022-2836(02)00323-6. PMID: 12054871.
  • Schafer, K.; Magnusson, U; Scheffel, F; Schiefner, A; Sandgren, MO. «X-ray structures of the maltose-maltodextrin-binding protein of the thermoacidophilic bacterium Alicyclobacillus acidocaldarius provide insight into acid stability of proteins». J Mol Biol, 335, 1, January 2004, pàg. 261–74.. DOI: 10.1016/j.jmb.2003.10.042. PMID: 14659755.
  • Walter, R. L.. «Multiple wavelength anomalous diffraction (MAD) crystal structure of rusticyanin: a highly oxidizing cupredoxin with extreme acid stability». J Mol Biol, 263, 5, November 1996, pàg. 730–51.. DOI: 10.1006/jmbi.1996.0612. PMID: 8947572.
  • Botuyan, M. V.. «NMR solution structure of Cu(I) rusticyanin from Thiobacillus ferrooxidans: structural basis for the extreme acid stability and redox potential». J Mol Biol, 263, 5, 1996, pàg. 752–67.. DOI: 10.1006/jmbi.1996.0613. PMID: 8947573.
  • Kelch, B. A.. «Structural and Mechanistic Exploration of Acid Resistance: Kinetic Stability Facilitates Evolution of Extremophilic Behavior». J Mol Biol, 368, 3, May 2007, pàg. 870–883. DOI: 10.1016/j.jmb.2007.02.032. PMID: 17382344.