Vés al contingut

COPI

De la Viquipèdia, l'enciclopèdia lliure
Micrografia electrònica de vesícules recobertes de COPI formades in vitro. El diàmetre mitjà de les vesícules a nivell de membrana és de 60 nm.

COPI (abreviació de Coat Complex Protein I) és un coatòmer,[1] un complex proteic, heptamèric, que cobreix vesícules de transport intracel·lular. Aquestes vesícules estan implicades principalment en el transport retrògrad, és a dir, transporten proteïnes des de l'extrem cis del complex Golgi de tornada al reticle endoplasmàtic rugós (ER), on originalment es van sintetitzar.

A més, juga un paper important en el transport entre cisternes de l'aparell de Golgi.[2] Desplaça proteïnes entre els diferents compartiments del Golgi en un transport retrògrad i contribueix al manteniment de la seva organització interna. Aquest mecanisme s'ha de diferenciar del transport anterògrad associat amb la proteïna COPII responsable del moviment de vesícules en direcció oposada.[3] Inicialment, les vesícules eren anomenades “COP-coated vesicles” abans que es diferenciessin clarament com a COPI i després COPII.

El nom “COPI” es refereix al complex específic de la proteïna de la capa que inicia el procés d'evaginació a la membrana cis-Golgi. La capa proteica està formada per grans complexos constituïts per set subunitats proteiques diferents, anomenades α, β, β’, γ, δ, ε i ζ.[4]

Proteïnes de recoberta

[modifica]

La proteïna de recoberta (coat protein en anglès), és una proteïna dependent d'un factor de ribosilació d'ADP involucrada en el tràfic de membrana.[5] COPI va ser identificat per primera vegada en el tràfic retrògrad des del Cis-Golgi Network al reticle endoplasmàtic rugós.[6][7]

És l'adaptador dependent d'ARF estudiat més extensament. La funció primària dels adaptadors és la selecció de proteïnes de cargo per la seva incorporació als portadors incipients. El cargo que conté els senyals de sortida KKXX i KXKXX interactua amb COPI per formar portadors que són transportats des del cis-Golgi cap al reticle endoplasmàtic.[8][9][10][11] Estudis recents suggereixen que els ARF també estan involucrats en la selecció del cargo per la incorporació als portadors.[12]

Estructura

[modifica]
La tríada COPI. Sistema de colors: (1) membrana - grisa (2) ARF1- rosa (3) gamma-COP - verd clar (4) beta-COP - verd fosc (5) zeta-COP - groc (6) delta-COP - taronja (7) betaprime-COP - blau clar (8) alpha-COP - blau fosc.

En el complex proteic COPI es poden distingir dues parts. La primera és el subcomplex de la coberta externa (també anomenat β-subcomplex o subcomplex de gàbia) format per les subunitats 𝛼-COP, β’-COP i ε-COP. Aquest té un o dos dominis de propulsors β (format per làmines β) i un domini de solenoide 𝛼 (format per hèlix 𝛼). Aquest últim també es troba en estructures associades a la membrana[13][14] La segona és el subcomplex F (també anomenat subcomplex adaptador), format per les subunitats β-COP, ∂-COP, 𝛄-COP i ξ-COP. Aquest té similituds estructurals amb els complexos adaptadors de clatrina AP1 i AP2 [15][16][17][18][19]

Formació i enllaços entre trímers

[modifica]

Quan COPI s’uneix a la membrana, s’uneixen tres còpies del coatòmer per formar un trímer amb simetria entre les seves parts.[20] Els trímers s’oligomeritzen per quatre enllaços entre ells.[3][21][20] Els enllaços I i IV estan formats per la interacció entre 𝛼-COP i ε-COP i l’enllaç II està format per la unió entre ∂-COP de trímers diferents. ε-COP forma una interacció rígida en l'enllaç IV, el qual podria explicar que té un paper important en la formació de la capa de COPI.[21] A més a més, els enllaços I i II formen una estructura amb simetria de tres parts, mentre que els enllaços III i IV estan formats per quatre trímers amb simetria bilateral.

A partir d’aquests enllaços els trímers indueixen una curvatura de la membrana que es propaga fins a la formació de la vesícula.[22][3] També, estudis suggereixen que, per tal d’estabilitzar els enllaços entre trímers i formar la coberta de la vesícula, calen interaccions entre regions desordenades de la proteïna a llargues distàncies dels enllaços entre trímers.[4]

L'estructura corbada tríada posiciona les molècules ARF1 i els llocs d'unió de càrrega pròxims a la membrana. Les subunitats β′ i α-COP formen un arc sobre el subcomplex γζβδ-COP, orientant els seus dominis N-terminals de manera que els llocs d'unió K(X)KXX amb senyal de càrrega es col·loquen òptimament contra la membrana. Per tant, β′- i α-COP no formen una gàbia o xarxa com en COPII o en les cobertes de clatrina;[23] en lloc d'això, estan vinculats entre si a través dels subcomplexos γζβδ-COP, formant un conjunt interconnectat.[3] Aquest model estructural flexible ha estat descrit com un recobriment modular i adaptatiu en contraposició a les gàbies rígides d'altres sistemes de transport vesicular.[24]

Components associats a la membrana de l'aparell de Golgi

[modifica]

A més del coatòmer, el sistema COPI inclou diversos components que s'associen estructuralment a les membranes del Golgi i n'estabilitzen la curvatura. Entre aquests factors reguladors hi destaquen l'ARF1; que en unir-se a GTP, promou el reclutament del coatòmer, i l'ARFGAP1; que actua com a component funcional de la coberta durant la formació del brot.[25][26] Les proteïnes LPAAT-γ i cPLA2-α es localitzen a les membranes del Golgi i modulen directament la composició lipídica de la zona on es forma la vesícula, influenciant l'estat físic del brot. A més, lípids com el diacilglicerol (DAG) contribueixen a la curvatura i deformació inicial de la membrana, és per això que resulta essencial en les primeres etapes de generació de protuberàncies.[27]

Les vesícules COPI presenten un recobriment dens i concentrat, mentre que els túbuls COPI mostren un recobriment menys homogeni. El coatòmer es concentra principalment al tip, a l'extrem, i a la base (el punt d'origen al Golgi), mentre que el tronc central del túbul presenta un revestiment més lleuger.[28] Aquest patró heterogeni de recobriment explica la menor densitat dels túbuls, que funcionen com a estructures de continuïtat entre cisternes del Golgi.[27] Aquestes diferències estructurals també es reflecteixen en la densitat física: les vesícules mostren densitats pròximes al 43% de sacarosa, mentre que els túbuls són més lleugers.[28] Aquest conjunt de components estructurals determinen l'arquitectura final dels brots COPI i la seva capacitat per formar vesícules o túbuls.

Procés de gemmació

[modifica]

El procés de gemmació de les vesícules COPI comença a la membrana del cis-Golgi, quan la GTPasa ARF1 s'activa mitjançant factors d’intercanvi de guanina (GEF) associat a la membrana. L'intercanvi de GDP per GTP provoca un canvi conformacional en ARF1 que exposa el seu extrem N-terminal miristoilat, que conté àcid mirístic. Aquest àcid s'insereix dins la bicapa lipídica i serveix de punt d'ancoratge per a la formació inicial del brot.[29]

D'esquerra a dreta: (1) Activació de l'ARF per un intercanvi del GDP a GTP realitzat per un GEF (2) S'insereix l'àcid mirístic de l'ARF-GTP a la bicapa (3) Reclutament de les subunitats proteiques de COPI (α, β, β’, γ, δ, ε i ζ) i unió als ARF-GTP

Reclutament de la coberta de COPI

[modifica]

Reclutament per ARF

[modifica]

A continuació l'ARF1-GTP recluta el coatòmer, el complex de set subunitats (α, β, β’, γ, δ, ε i ζ) que constitueix la coberta COPI. En total, per cada trímer de COPI s'uneixen sis proteïnes ARF1. Una còpia de l'ARF1 (βARF) interacciona amb β-COPI i l'extrem N-terminal de δ-COP, mentre que una altra còpia (γARF) interacciona amb γ-COPI.[3][22] Les dues còpies se situen en posicions pròximes a la membrana però de forma que estiguin prou exposades al citosol per captar proteïnes ARF-GAP.[4]

Aquest reclutament no és aleatori, té lloc en zones específiques de la membrana on la composició lipídica afavoreix la curvatura. En aquestes regions, lípids com el diacilglicerol (DAG) i l'àcid fosfatídic (PA), generats per enzims com LPAAT-γ, cPLA2-α i fosfolipasa D2 (PLD2), modifiquen la tensió superficial de la membrana i promouen la formació d'una protuberància.[30][31]

Durant aquesta fase, el complex p24, format per diverses proteïnes transmembrana, actua com una plataforma de nucleació que facilita la unió inicial d'ARF1, ARFGAP1 i el coàtomer. Aquest conjunt d'interaccions inicials, conegut com a "priming complex”, estableix el punt d'origen de la vesícula.[32]

Reclutament per GORAB i Scyl1

[modifica]

La coberta de COPI es recluta des del citosol a la membrana de l’Aparell de Golgi per part de la GTPasa petita ARF1. Però COPI es pot reclutar al complex GORAB-Scyl1 en absència de la proteïna ARF.[33]

GORAB (també conegut com a Scyl1BP1) es troba en el costat trans de l’Aparell de Golgi.[34][35] Forma dominis de membrana estables que estabilitzen la col·locació de les proteïnes COPI al trans-Golgi quan interaccionen amb Scyl1. Per aquest motiu, una deficiència de GORAB dona com a resultat una reducció del reciclatge d'enzims del trans-Golgi i una glicosilació incorrecta de proteïnes cargo. Hi ha 2 acumulacions de Scyl1: una al trans-Golgi, de forma dependent a GORAB i una al cis-Golgi de forma independent a GORAB.[36] En tots dos punts promou l’assemblatge de COPI, és a dir, actua com un receptor de COPI

GORAB es manté unit de forma estable a la membrana del trans-Golgi en dominis discrets i s'uneix a Scyl1 pels seus extrems N-terminal.[36] GORAB no es pot unir directament al COPI, però Scyl1 sí que pot, a través del seu extrem C terminal. Concretament, Scyl1 s’uneix amb el domini γ-COP[37] i la subunitat β’-COP.[12] Per tant, la unió de COPI i GORAB depèn de la proteïna Scyl1. Mentre que la resta de components involucrats en la gemmació es desuneixen de la membrana de l'Aparell de Golgi per cobrir la vesícula un cop formada, GORAB es manté unida a la membrana de l'Aparell de Golgi. D'aquesta manera, pot iniciar la formació de noves vesícules.[33]

Reclutament per senyals KDEL

[modifica]
Esquema del recobriment COPI, amb les subunitats del coatòmer (α, β, β’, γ, δ, ε i ζ) organitzades sobre la membrana i ancorades per Arf1-GTP. La figura mostra la disposició del complex durant la formació del brot vesicular i la deformació de la membrana.

A més de les interaccions citosòliques, el reclutament del coatòmer també està regulat per senyals provinents del lumen del Golgi. Les proteïnes luminals que han de retornar al reticle endoplasmàtic no interaccionen directament amb el sistema COPI, sinó que ho fan mitjançant el receptor KDEL. Aquest receptor transmembrana reconeix les seqüències KDEL al lumen del Golgi i, a través de la seva cua citosòlica, s'uneix a subunitats del coatòmer, com α-, β′-COP. D'aquesta manera, actua com un pont entre les proteïnes luminals i la maquinària citosòlica de formació de vesícules, assegurant que les proteïnes residents al RE siguin correctament retrotransportades.[38][39] La interacció entre el receptor KDEL i el coatòmer està mediada per una ARF-GEF, que facilita la conversió d'ARF1-GDP a ARF1-GTP, integrant així la senyalització luminal amb la maquinària de gemmació.[40]

En canvi, les proteïnes de càrrega citosòliques interaccionen directament amb el coatòmer. A mesura que el coatòmer s'autoorganitza al voltant de la zona del brot, les seves subunitats α-, β′- i γ-COP reconeixen i fixen les proteïnes de càrrega que contenen senyals KKXX o KXKXX a les seves cues citosòliques. Aquesta interacció coordina el reclutament de la càrrega i la deformació progressiva de la membrana fins a la formació de la vesícula encara adherida a la membrana.[29]

Fissió del coll del brot i alliberament de la coberta de COPI

[modifica]
Esquema de la fissió d’una vesícula COPI. Es visualitzen proteïnes BARS situades al coll vesicular i a la membrana d’origen es representen molècules PLD2, que generen àcid fosfatídic (PA) a partir de fosfatidilcolina (PC), contribuint a la remodelació lipídica necessària per a la fissió.

El pas següent és la fissió del coll del brot. Aquesta etapa requereix la cooperació entre ARFGAP1, BARS (Brefeldin-A ADP-Ribopsylated substrate) i els lípids com el DAG i PA curts (generats per enzims com la PLD2), que creen una tensió local capaç de separar físicament la vesícula de la membrana del Golgi.[31] Tot i que històricament es considerava que ARFGAP1 només participava en la hidròlisi de GTP d'ARF1, estudis recents demostren que també afavoreix la polimerització del coatòmer i estabilitza la curvatura del brot abans de la separació final.[41]

Un cop completada la fissió, la vesícula recoberta de COPI és alliberada al citosol. El desassemblatge de la coberta és desencadenat per la hidròlisi del GTP unit a ARF1, cosa que provoca la seva dissociació de la membrana (del cis-Golgi) i la desestabilització del cobriment proteic. Aquesta vesícula sense coberta pot dirigir-se cap al reticle endoplasmàtic o a altres compartiments del Golgi, on es fusionarà mitjançant proteïnes SNARE específiques.[2][21]Aquests passos garanteixen un cicle eficient de transport retrògrad que manté l'homeòstasi del Golgi i el reciclatge de proteïnes cap al reticle endoplasmàtic.

Importància cel·lular

[modifica]

Transport

[modifica]

COPI es troba implicat en el transport retrògrad cap al RE. Proteïnes transmembrana residents del RE ocasionalment es poden escapar del RE, aquestes seran redistribuïdes des del Golgi o el ERGIC (Er-Golgi intermidiate compartment).[42] Algunes proteïnes transmembrana contenen senyals C-terminals de tipus KKxx orientats cistòlicament, que poden ser reconeguts per COPI.[39] COPI també retorna proteïnes transmembrana del RE associades amb el factor de reciclatge Rer1 o que contenen senyals de “sorting” amb arginina.[43] Així mateix, juga un gran paper en el retorn dels receptors KDEL, que s'uneixen a les proteïnes luminals del RE que s'han escapat. Les vesícules retrògrades són capturades al RE per complex de tethering Ds11, en un procés de reconeixement del coatòmer.[44][45]

A part, juga un paper important en el transport de reciclatge entre cisternes del Golgi, reforçat pel model de maduració de cisternes.[46][47] Així, les vesícules COPI participen en el transport anterògrad dins del Golgi o cap al trans-Golgi, contribuint al manteniment de la polaritat i al moviment progressiu de proteïnes madures entre cisternes.[48] Aquest paper doble, tant en el reciclatge com en l’avanç del flux secretor, suggereix que COPI actua com a regulador general de la dinàmica de membranes dins del sistema endomembranós.[2]

Per tant, la correcta funció del COPI és essencial per mantenir l’organització enzimàtica del Golgi. Les glicosiltransferases i altres enzims de modificació de glicoproteïnes es reciclen constantment entre cisternes mitjançant vesícules COPI. Quan aquesta via falla, els enzims es redistribueixen incorrectament i la glicosilació resultant de les proteïnes pot veure’s alterada, afectant processos com la senyalització o l’adhesió cel·lular.[49]

A més, el recobriment COPI mostra una gran plasticitat estructural, podent formar tant vesícules esfèriques com estructures tubulars segons el tipus de càrrega i la tensió de membrana.

Regulació del balanç de lípids i colesterol

[modifica]

COPI es veu implicat en la regulació de l'emmagatzematge de lípids. La seva inhibició porta a una acumulació de gotes lipídiques, canvis en la composició de proteïnes de superfície dels lipid droplets (PAT proteins) i menor localització de la lipasa ATGL.[50] En vesícules recobertes per COPI hi ha menys esfingomielina i colesterol que en la membrana del Golgi, la qual cosa implica segregació lipídica i especialització de membrana.[51] Un estudi recent [52] indica que components del COPI afecten l'absorció del colesterol HDL i l'equilibri de colesterol HDL en hepatòcits, amb importància per al metabolisme del colesterol.

Altres

[modifica]

Durant condicions d’estrès del RE, el COPI ajusta el flux vesicular per reduir la càrrega de proteïnes al sistema secretor. Aquesta resposta està coordinada amb la via d’unfolded protein response (UPR), especialment mitjançant els sensors IRE1 i PERK, que poden modular la dinàmica del coatòmer.[53]

Aplicacions clíniques

[modifica]

Afectacions en l'estructura de COPI alteren el correcte funcionament del sistema de transport entre el Golgi i el RE. En aquesta línia, destaca la síndrome de COPA (síndrome autoinflamatòria associada al gen COPA), causat per mutacions en la subunitat α del COPI (gen COPA). Aquestes mutacions condueixen a una activació inapropiada del sistema immunitari innat (via cGAS/STING) a causa d'un trànsit defectuós des del Golgi cap al reticle endoplasmàtic (RE).[54]

Per altra banda, també s'ha trobat una relació entre la subunitat β 2 del COPI (COPB2) i la seva implicació en diversos tipus de càncer. Això és degut al fet que COPB2 està expressat en excés en tumors, afectant proliferació, supervivència, invasió i metàstasi de cèl·lules tumorals.[55] Es suggereix que COPB2 podria servir com a biomarcador de càncer i possiblement com a diana terapèutica.

Relacionat amb l'oncologia, s'ha demostrat que una reducció en els nivells del complex COPI en cèl·lules tumorals afavoreix a una acumulació de ROS (espècies reactives d'oxigen) i activació del procés de “lipophagy” (autofàgia de gotes lipídiques).[56] Així mateix, una alteració del COPI en cèl·lules tumorals podria debilitar-les a conseqüència de l'estrès oxidatiu i la inducció de vies autofagocítiques.

A més, diversos virus utilitzen components del sistema COPI per facilitar la seva replicació o sortida cel·lular. En particular, el SARS-CoV-2, el Poliovirus i el virus de l’Hepatitis C alteren el trànsit de COPI per reorganitzar membranes internes. La inhibició de COPI pot reduir la producció de partícules víriques, suggereix un possible ús com a diana antiviral.[57]

Referències

[modifica]
  1. ↑ Arakel, E; Schwappach, B «Formation of COPI-coated vesicles at a glance». Journal of Cell Science, 131, 5, 13-03-2018, pàg. jcs209890. DOI: 10.1242/jcs.209890. ISSN: 1477-9137. PMID: 29535154.
  2. ↑ 2,0 2,1 2,2 Papanikou, E; Day, K; Austin, J; Glick, B «COPI selectively drives maturation of the early Golgi» (en anglès). eLife, 4, 28-12-2015. Arxivat de l'original el 2025-08-04. DOI: 10.7554/eLife.13232. ISSN: 2050-084X [Consulta: 7 novembre 2025].
  3. ↑ 3,0 3,1 3,2 3,3 3,4 Dodonova, S. O.; Diestelkoetter-Bachert, P.; von Appen, A «A structure of the COPI coat and the role of coat proteins in membrane vesicle assembly». Science, 349, 6244, 2015, pàg. 195–198. ISSN: 0036-8075.
  4. ↑ 4,0 4,1 4,2 Taylor, R; Tagiltsev, G; Briggs, J «The structure of COPI vesicles and regulation of vesicle turnover» (en anglès). FEBS Letters, 597, 6, 2023, pàg. 819–835. DOI: 10.1002/1873-3468.14560. ISSN: 1873-3468.
  5. ↑ Serafini, T; Orci, L; Amherdt, M; Brunner, M; Kahn, R «ADP-Ribosylation factor is a subunit of the coat of Golgi-derived COP-coated vesicles: A novel role for a GTP-binding protein» (en anglès). Cell, 67, 2, 10-1991, pàg. 239–253. DOI: 10.1016/0092-8674(91)90176-Y.
  6. ↑ Schekman, R; Orci, L «Coat Proteins and Vesicle Budding» (en anglès). Science, 271, 5255, 15-03-1996, pàg. 1526–1533. DOI: 10.1126/science.271.5255.1526. ISSN: 0036-8075.
  7. ↑ Cosson, P; Letourneur, F «Coatomer (COPI)-coated vesicles: role in intracellular transport and protein sorting» (en anglès). Current Opinion in Cell Biology, 9, 4, 8-1997, pàg. 484–487. DOI: 10.1016/S0955-0674(97)80023-3.
  8. ↑ Letourneur, F; Gaynor, E; Hennecke, S; Démollière, C; Duden, R «Coatomer is essential for retrieval of dilysine-tagged proteins to the endoplasmic reticulum» (en anglès). Cell, 79, 7, 12-1994, pàg. 1199–1207. DOI: 10.1016/0092-8674(94)90011-6.
  9. ↑ Sohn, K; Orci, L; Ravazzola, M; Amherdt, M; Bremser, M «A major transmembrane protein of Golgi-derived COPI-coated vesicles involved in coatomer binding.» (en anglès). The Journal of cell biology, 135, 5, 01-12-1996, pàg. 1239–1248. DOI: 10.1083/jcb.135.5.1239. ISSN: 0021-9525.
  10. ↑ Sönnichsen, B; Watson, R; Clausen, H; Misteli, T; Warren, G «Sorting by COP I-coated vesicles under interphase and mitotic conditions.» (en anglès). The Journal of cell biology, 134, 6, 15-09-1996, pàg. 1411–1425. DOI: 10.1083/jcb.134.6.1411. ISSN: 0021-9525.
  11. ↑ Orci, L; Stamnes, M; Ravazzola, M; Amherdt, M; Perrelet, A «Bidirectional Transport by Distinct Populations of COPI-Coated Vesicles» (en anglès). Cell, 90, 2, 7-1997, pàg. 335–349. DOI: 10.1016/S0092-8674(00)80341-4.
  12. ↑ 12,0 12,1 Ma, W; Goldberg, J «Rules for the recognition of dilysine retrieval motifs by coatomer». The EMBO Journal, 32, 7, 12-03-2013, pàg. 926–937. DOI: 10.1038/emboj.2013.41. ISSN: 0261-4189.
  13. ↑ Beck, M; Mosalaganti, S; Kosinski, J «From the resolution revolution to evolution: structural insights into the evolutionary relationships between vesicle coats and the nuclear pore». Current Opinion in Structural Biology, 52, 10-2018, pàg. 32–40. DOI: 10.1016/j.sbi.2018.07.012. ISSN: 0959-440X.
  14. ↑ Rout, M; Field, M «The Evolution of Organellar Coat Complexes and Organization of the Eukaryotic Cell». Annual Review of Biochemistry, 86, 1, 20-06-2017, pàg. 637–657. DOI: 10.1146/annurev-biochem-061516-044643. ISSN: 0066-4154.
  15. ↑ Fiedler, K; Veit, M; Stamnes, M; Rothman, J «Bimodal Interaction of Coatomer with the p24 Family of Putative Cargo Receptors». Science, 273, 5280, 06-09-1996, pàg. 1396–1399. DOI: 10.1126/science.273.5280.1396. ISSN: 0036-8075.
  16. ↑ Lowe, M; Kreis, T «In Vitro Assembly and Disassembly of Coatomer». Journal of Biological Chemistry, 270, 52, 12-1995, pàg. 31364–31371. DOI: 10.1074/jbc.270.52.31364. ISSN: 0021-9258.
  17. ↑ Lowe, M; Kreis, T «In Vivo Assembly of Coatomer, the COP-I Coat Precursor». Journal of Biological Chemistry, 271, 48, 11-1996, pàg. 30725–30730. DOI: 10.1074/jbc.271.48.30725. ISSN: 0021-9258.
  18. ↑ Pavel, J; Harter, C; Wieland, F «Reversible dissociation of coatomer: Functional characterization of a β/δ-coat protein subcomplex». Proceedings of the National Academy of Sciences, 95, 5, 03-03-1998, pàg. 2140–2145. DOI: 10.1073/pnas.95.5.2140. ISSN: 0027-8424.
  19. ↑ Schledzewski, Kai; Brinkmann, Henner; Mendel, Ralf R. «Phylogenetic Analysis of Components of the Eukaryotic Vesicle Transport System Reveals a Common Origin of Adaptor Protein Complexes 1, 2, and 3 and the F Subcomplex of the Coatomer COPI» (en anglès). Journal of Molecular Evolution, 48, 6, 6-1999, pàg. 770–778. DOI: 10.1007/PL00006521. ISSN: 0022-2844.
  20. ↑ 20,0 20,1 Faini, M; Prinz, S; Beck, R; Schorb, M; Riches, J «The Structures of COPI-Coated Vesicles Reveal Alternate Coatomer Conformations and Interactions». Science, 336, 6087, 15-06-2012, pàg. 1451–1454. DOI: 10.1126/science.1221443. ISSN: 0036-8075.
  21. ↑ 21,0 21,1 21,2 Bykov, Y; Schaffer, M; Dodonova, S; Albert, S; Plitzko, J «Author response: The structure of the COPI coat determined within the cell». eLife 6, 16-11-2017. DOI: 10.7554/elife.32493.066.
  22. ↑ 22,0 22,1 Dodonova, S; Aderhold, P; Kopp, J; Ganeva, I; Röhling, S «Author response: 9Å structure of the COPI coat reveals that the Arf1 GTPase occupies two contrasting molecular environments». eLife 6, 24-05-2017. DOI: 10.7554/elife.26691.069.
  23. ↑ Lee, C; Goldberg, J «Structure of Coatomer Cage Proteins and the Relationship among COPI, COPII, and Clathrin Vesicle Coats» (en anglès). Cell, 142, 1, 7-2010, pàg. 123–132. DOI: 10.1016/j.cell.2010.05.030.
  24. ↑ Hsu, V; Lee, S; Yang, J «The evolving understanding of COPI vesicle formation». Nature Reviews Molecular Cell Biology, 10, 5, 18-03-2009, pàg. 360–364. DOI: 10.1038/nrm2663. ISSN: 1471-0072.
  25. ↑ Duden, R. «Faculty Opinions recommendation of ARFGAP1 promotes the formation of COPI vesicles, suggesting function as a component of the coat.», 24-10-2002. [Consulta: 7 novembre 2025].
  26. ↑ Lee, S; Yang, J; Hong, W; Premont, R; Hsu, V «ARFGAP1 plays a central role in coupling COPI cargo sorting with vesicle formation» (en anglès). The Journal of Cell Biology, 168, 2, 17-01-2005, pàg. 281–290. DOI: 10.1083/jcb.200404008. ISSN: 1540-8140. PMC: 2171589. PMID: 15657398.
  27. ↑ 27,0 27,1 Pietro, E; Capestrano, M; Polishchuk, E; DiPentima, A; Trucco, A «Group IV Phospholipase A2α Controls the Formation of Inter-Cisternal Continuities Involved in Intra-Golgi Transport» (en anglès). PLoS Biology, 7, 9, 15-09-2009, pàg. e1000194. DOI: 10.1371/journal.pbio.1000194. ISSN: 1545-7885. PMC: 2732982. PMID: 19753100.
  28. ↑ 28,0 28,1 Yang, J; Valente, C; Polishchuk, R; Turacchio, G; Layre, E «COPI acts in both vesicular and tubular transport» (en anglès). Nature Cell Biology, 13, 8, 8-2011, pàg. 996–1003. DOI: 10.1038/ncb2273. ISSN: 1465-7392. PMC: 3149785. PMID: 21725317.
  29. ↑ 29,0 29,1 Hsu, V; Yang, J «Mechanisms of COPI vesicle formation» (en anglès). FEBS Letters, 583, 23, 2009, pàg. 3758–3763. DOI: 10.1016/j.febslet.2009.10.056. ISSN: 1873-3468. PMC: 2788077. PMID: 19854177.
  30. ↑ Fernández-Ulibarri, I; Vilella, M; Lázaro-Diéguez, F; Sarri, E; Martínez, S «Diacylglycerol is required for the formation of COPI vesicles in the Golgi-to-ER transport pathway». Molecular biology of the cell, 18, 9, 9-2007, pàg. 3250–3263. DOI: 10.1091/mbc.E07-04-0334. ISSN: 1059-1524.
  31. ↑ 31,0 31,1 Park, S; Yang, J; Li, Z; Deng, P; Zhu, X «The late stage of COPI vesicle fission requires shorter forms of phosphatidic acid and diacylglycerol» (en anglès). Nature Communications, 10, 1, 30-07-2019, pàg. 3409. DOI: 10.1038/s41467-019-11324-4. ISSN: 2041-1723. PMC: 6667475. PMID: 31363100.
  32. ↑ Aguilera-Romero, A; Kaminska, J; Spang, A; Riezman, H; Muñiz, M «The yeast p24 complex is required for the formation of COPI retrograde transport vesicles from the Golgi apparatus» (en anglès). The Journal of Cell Biology, 180, 4, 25-02-2008, pàg. 713–720. DOI: 10.1083/jcb.200710025. ISSN: 1540-8140. PMC: 2265561. PMID: 18283113.
  33. ↑ 33,0 33,1 Witkos, T; Chan, W; Joensuu, M; Rhiel, M; Pallister, E «GORAB scaffolds COPI at the trans-Golgi for efficient enzyme recycling and correct protein glycosylation». Nature Communications, 10, 1-14, 10-01-2019. DOI: 10.1038/s41467-018-08044-6. ISSN: 2041-1723.
  34. ↑ Lowe, M. «Faculty Opinions recommendation of Gerodermia osteodysplastica is caused by mutations in SCYL1BP1, a Rab-6 interacting golgin.», 01-12-2008. [Consulta: 8 novembre 2025].
  35. ↑ Egerer, J; Emmerich, D; Fischer-Zirnsak, B; Chan, W; Meierhofer, D «GORAB Missense Mutations Disrupt RAB6 and ARF5 Binding and Golgi Targeting». Journal of Investigative Dermatology, 135, 10, 10-2015, pàg. 2368–2376. DOI: 10.1038/jid.2015.192. ISSN: 0022-202X.
  36. ↑ 36,0 36,1 Burman, J; Bourbonniere, L; Philie, J; Stroh, T; Dejgaard, S «Scyl1, Mutated in a Recessive Form of Spinocerebellar Neurodegeneration, Regulates COPI-mediated Retrograde Traffic». Journal of Biological Chemistry, 283, 33, 8-2008, pàg. 22774–22786. DOI: 10.1074/jbc.m801869200. ISSN: 0021-9258.
  37. ↑ Hamlin, J; Schroeder, L; Fotouhi, M; Dokainish, H; Ioannou, M «Scyl1 scaffolds class II Arfs to selective subcomplexes of coatomer via the γ-COP appendage domain». Journal of Cell Science, 01-01-2014. DOI: 10.1242/jcs.136481. ISSN: 1477-9137.
  38. ↑ Capitani, M; Sallese, M «The KDEL receptor: New functions for an old protein» (en anglès). FEBS Letters, 583, 23, 2009, pàg. 3863–3871. DOI: 10.1016/j.febslet.2009.10.053. ISSN: 1873-3468.
  39. ↑ 39,0 39,1 Barlowe, C; Miller, E «Secretory Protein Biogenesis and Traffic in the Early Secretory Pathway» (en anglès). Genetics, 193, 2, 01-02-2013, pàg. 383–410. DOI: 10.1534/genetics.112.142810. ISSN: 1943-2631. PMC: 3567731. PMID: 23396477.
  40. ↑ Spang, A «Retrograde Traffic from the Golgi to the Endoplasmic Reticulum» (en anglès). Cold Spring Harbor Perspectives in Biology, 5, 6, 01-06-2013, pàg. a013391. DOI: 10.1101/cshperspect.a013391. ISSN: 1943-0264. PMC: 3660829. PMID: 23732476.
  41. ↑ Shiba, Y; Luo, R; Hinshaw, J; Szul, T; Hayashi, R «ArfGAP1 promotes COPI vesicle formation by facilitating coatomer polymerization». Cellular Logistics, 1, 4, 01-07-2011, pàg. 139–154. DOI: 10.4161/cl.1.4.18896. PMC: 3265926. PMID: 22279613.
  42. ↑ Szul, T; Sztul, E «COPII and COPI Traffic at the ER-Golgi Interface». Physiology, 26, 5, 10-2011, pàg. 348–364. DOI: 10.1152/physiol.00017.2011. ISSN: 1548-9213.
  43. ↑ Michelsen, K; Schmid, V; Metz, J; Heusser, K; Liebel, U «Novel cargo-binding site in the β and δ subunits of coatomer» (en anglès). The Journal of Cell Biology, 179, 2, 22-10-2007, pàg. 209–217. DOI: 10.1083/jcb.200704142. ISSN: 1540-8140. PMC: 2064757. PMID: 17954604.
  44. ↑ Ren, Y; Yip, C; Tripathi, A; Huie, D; Jeffrey, P «A Structure-Based Mechanism for Vesicle Capture by the Multisubunit Tethering Complex Dsl1» (en english). Cell, 139, 6, 11-12-2009, pàg. 1119–1129. DOI: 10.1016/j.cell.2009.11.002. ISSN: 0092-8674. PMC: 2806190. PMID: 20005805.
  45. ↑ Zink, S; Wenzel, D; Wurm, C; Schmitt, H «A Link between ER Tethering and COP-I Vesicle Uncoating» (en english). Developmental Cell, 17, 3, 15-09-2009, pàg. 403–416. DOI: 10.1016/j.devcel.2009.07.012. ISSN: 1534-5807. PMID: 19758564.
  46. ↑ Bonfanti, L; Mironov, A; Martínez-Menárguez, J; Martella, O; Fusella, A «Procollagen Traverses the Golgi Stack without Leaving the Lumen of Cisternae: Evidence for Cisternal Maturation» (en english). Cell, 95, 7, 23-12-1998, pàg. 993–1003. DOI: 10.1016/S0092-8674(00)81723-7. ISSN: 0092-8674.
  47. ↑ Pelham, H; Rothman, J «The Debate about Transport in the Golgi—Two Sides of the Same Coin?» (en english). Cell, 102, 6, 15-09-2000, pàg. 713–719. DOI: 10.1016/S0092-8674(00)00060-X. ISSN: 0092-8674. PMID: 11030615.
  48. ↑ Rabouille, C; Klumperman, J «The maturing role of COPI vesicles in intra-Golgi transport» (en anglès). Nature Reviews Molecular Cell Biology, 6, 10, 10-2005, pàg. 812–817. DOI: 10.1038/nrm1735. ISSN: 1471-0080.
  49. ↑ Hara, T. «Role of COPI in the maintenance of Golgi enzyme localization». Frontiers in Cell and Developmental Biology, 2022. DOI: 10.3389/fcell.2022.842448.
  50. ↑ Beller, M; Sztalryd, C; Southall, N; Bell, M; Jäckle, H «COPI complex is a regulator of lipid homeostasis». PLoS biology, 6, 11, 25-11-2008, pàg. e292. DOI: 10.1371/journal.pbio.0060292. ISSN: 1545-7885. PMC: 2586367. PMID: 19067489.
  51. ↑ Brügger, B.; Sandhoff, R.; Wegehingel, S.; Gorgas, K.; Malsam, J. «Evidence for segregation of sphingomyelin and cholesterol during formation of COPI-coated vesicles». The Journal of Cell Biology, 151, 3, 30-10-2000, pàg. 507–518. DOI: 10.1083/jcb.151.3.507. ISSN: 0021-9525. PMC: 2185577. PMID: 11062253.
  52. ↑ Panteloglou, G; Zanoni, P; Law, C; Woods, B; Othman, A «The COPI coatomer regulates several steps of HDL metabolism» (en anglès). medRxiv, 26-08-2025. DOI: 10.1101/2025.08.21.25332476.
  53. ↑ Xu, Z. «ER stress modulates COPI vesicle dynamics through PERK and IRE1 signaling». Cell Reports, 2022. DOI: 10.1016/j.celrep.2022.111111.
  54. ↑ Steiner, A; Hrovat-Schaale, K; Prigione, I; Yu, C; Laohamonthonkul, P «Deficiency in coatomer complex I causes aberrant activation of STING signalling» (en anglès). Nature Communications, 13, 1, 28-04-2022, pàg. 2321. DOI: 10.1038/s41467-022-29946-6. ISSN: 2041-1723.
  55. ↑ Feng, Y.; Lei, X.; Zhang, L.; Wan, H.; Pan, H. «COPB2: a transport protein with multifaceted roles in cancer development and progression». Clinical & Translational Oncology: Official Publication of the Federation of Spanish Oncology Societies and of the National Cancer Institute of Mexico, 23, 11, 11-2021, pàg. 2195–2205. DOI: 10.1007/s12094-021-02630-9. ISSN: 1699-3055. PMC: 8455385. PMID: 34101128.
  56. ↑ Gasparian, A.; Aksenova, M.; Oliver, D.; Levina, E.; Doran, R. «Depletion of COPI in cancer cells: the role of reactive oxygen species in the induction of lipid accumulation, noncanonical lipophagy and apoptosis». Molecular Biology of the Cell, 33, 14, 12-2022, pàg. ar135. DOI: 10.1091/mbc.E21-08-0420. ISSN: 1059-1524.
  57. ↑ Steiner, S. «Hijacking of COPI vesicular trafficking by SARS-CoV-2 replication complexes». mBio, 2024. DOI: 10.1128/mbio.00999-24.
Obtingut de «https://ca.wikipedia.org/w/index.php?title=COPI&oldid=36690652»