Grup prostètic
Un grup prostètic és el component no aminoacídic que forma part de l'estructura d'algunes proteïnes i que es troba fortament unit a la resta de la molècula. Les proteïnes amb un grup prostètic reben el nom d'heteroproteïnes (o proteïnes conjugades).
Hi ha enzims que són proteïnes conjugades; es tracta d'enzims que requereixen algun cofactor (metàl·lic o orgànic) i aquest es troba lligat amb força de manera permanent a l'estructura molecular. Si un cofactor enzimàtic (metàl·lic o orgànic) només s'uneix a l'enzim durant la catàlisi no ha de ser considerat un grup prostètic.
Llista de grups prostètics[modifica]
| Grup prostètic | Funció | Distribució |
| Mononucleòtid de flavina [1] | Reaccions redox | Eubacteris, Archaea i eucariotes |
| Dinucleòtid de flavina i adenina [1] | Reaccions redox | Eubacteris, Archaea i eucariotes |
| Pirroloquinolina quinona [2] | Reaccions Redox | Eubacteris |
| Fosfat de piridoxal [3] | Transaminació, descarboxilació i desaminació | Eubacteris, Archaea i eucariotes |
| Biotina [4] | Carboxilació | Eubacteris, Archaea i eucariotes |
| Metilcobalamina [5] | Metilació i Isomerització | Eubacteris, Archaea i eucariotes |
| Pirofosfat de tiamina [6] | Descarboxilació | Eubacteris, Archaea i eucariotes |
| Hemo [7] | Reaccions redox | Eubacteris, Archaea i eucariotes |
| Molibdopterina [8][9] | Reaccions d'oxigenació | Eubacteris, Archaea i eucariotes |
| Àcid lipòic [10] | Reaccions redox | Eubacteris, Archaea i eucariotes |
Referències[modifica]
- ↑ 1,0 1,1 Joosten V, van Berkel WJ «Flavoenzymes». Curr Opin Chem Biol, 11, 2, 2007, pàg. 195–202. PMID: 17275397.
- ↑ Salisbury SA, Forrest HS, Cruse WB, Kennard O «A novel coenzyme from bacterial primary alcohol dehydrogenases.». Nature, 280, 5725, 1979, pàg. 843-4. PMID: 471057
- ↑ Eliot AC, Kirsch JF «Pyridoxal phosphate enzymes: mechanistic, structural, and evolutionary considerations». Annu. Rev. Biochem., 73, 2004, pàg. 383–415. PMID: 15189147.
- ↑ Jitrapakdee S, Wallace JC «The biotin enzyme family: conserved structural motifs and domain rearrangements». Curr. Protein Pept. Sci., 4, 3, 2003, pàg. 217–29. PMID: 12769720.
- ↑ Banerjee R, Ragsdale SW «The many faces of vitamin B12: catalysis by cobalamin-dependent enzymes». Annu. Rev. Biochem., 72, 2003, pàg. 209–47. PMID: 14527323.
- ↑ Frank RA, Leeper FJ, Luisi BF «Structure, mechanism and catalytic duality of thiamine-dependent enzymes». Cell. Mol. Life Sci., 64, 7-8, 2007, pàg. 892–905. PMID: 17429582.
- ↑ Wijayanti N, Katz N, Immenschuh S «Biology of heme in health and disease». Curr. Med. Chem., 11, 8, 2004, pàg. 981–6. PMID: 15078160.
- ↑ Mendel RR, Hänsch R «Molybdoenzymes and molybdenum cofactor in plants». J. Exp. Bot., 53, 375, 2002, pàg. 1689–98. PMID: 12147719.
- ↑ Mendel RR, Bittner F «Cell biology of molybdenum». Biochim. Biophys. Acta, 1763, 7, 2006, pàg. 621–35. PMID: 16784786.
- ↑ Bustamante J, Lodge JK, Marcocci L, Tritschler HJ, Packer L, Rihn BH «Alpha-lipoic acid in liver metabolism and disease». Free Radic. Biol. Med., 24, 6, 1998, pàg. 1023–39. PMID: 9607614.