Fitasa

De Viquipèdia
Salta a la navegació Salta a la cerca

Una fitasa (mio-inositol hexaquisfosfat fosfohidrolasa) és qualsevol tipus d’enzim fosfatasa que catalitzi la hidròlisi de l’àcid fític (mio-inositol hexaquisfosfat) – una foma orgànica indigestible del fòsfor que es troba en els cereals i l’oli de llavors – i s’allibera com forma utilitzable de fòsfor inorgànic.[1] Si bé s’ha trobat fitases en animals, plantes, fongs i bacteris, les fitases normalment s’han detectat i caracteritzat en els fongs.[2]

Classes[modifica]

S’han caracteritzat quatre classes de fitases: fosfatases d’àcid hisitiidna (histidine acid phosphatases (HAPS)), fitases B-propeller. fosfatases d’àcid porpra (purple acid phosphatases),[2] i més recentment,’’protein tyrosine phosphatase-like phytases’’’ (PTP-like phytases).[3]

Importància biològica[modifica]

L’àcid fític i els seus metabolits en els cereals tenen importants funcions en les llavors com a emmagatzemament del fòsfor, de l’energia, com a font de cations i com a font de mio-inositol (un precursor de la paret de la membrana).[4] Els animals remugants poden usar àcid fític com a fon de fòsfor perqueè els bacteris del seu estómac produeixen molts tipus de fitases. Tanmateix, els animals monogàstrics no tenen aquests bacteris i no poden usar l’acid fític el qual s’excreta en la seva femta.[4]

Altres papers importants de l’àcid fític i els seus metabòlits en els eucariotes són en la reparació de l’ADN, el control de la neuritransmissió i la proliferació cel·lular.[5][6][7]

La fitasa es fa servir com suplement alimentari en l’alimentació dels animals, molt sovint en aviram i en porcins.

En plantes transgèniques de colza, alfals i arròs s’ha introduït la fitasa. A gran escala es produeix fitasa en llevats modificats genèticament i també es pot aïllar la fitasa dels fongs basidiomycota. Enviropig, és una soca de porc transgènic que, malgrat ser un animal monogàstric, pot produir fitasa.[8]

Referències[modifica]

  1. Mullaney EJ, Daly CB, Ullah AH «Advances in phytase research». Adv Appl Microbiol, 47, 2000, pàg. 157–199. DOI: 10.1016/S0065-2164(00)47004-8. PMID: 12876797.
  2. 2,0 2,1 Mullaney EJ, Ullah AH «The term phytase comprises several different classes of enzymes». Biochem Biophys Res Commun, 312, 1, 2003, pàg. 179–184. DOI: 10.1016/j.bbrc.2003.09.176. PMID: 14630039.
  3. Puhl AA, Gruninger RJ, Greiner R, Janzen TW, Mosimann SC, Selinger LB «Kinetic and structural analysis of a bacterial protein tyrosine phosphatase-like myo-inositol polyphosphatase». Protein Science, 16, 7, 2007, pàg. 1368–1378. DOI: 10.1110/ps.062738307. PMC: 2206706. PMID: 17567745.
  4. 4,0 4,1 Reddy NR, Sathe SK, Salunkhe DK «Phytates in legumes and cereals». Adv Food Res, 28, 1982, pàg. 1–92. DOI: 10.1016/s0065-2628(08)60110-x. PMID: 6299067.
  5. Conway SJ, Miller GJ «Biology-enabling inositol phosphates, phosphatidylinositol phosphates and derivatives». Nat Prod Rep, 24, 4, 2007, pàg. 687–707. DOI: 10.1039/b407701f. PMID: 17653355.
  6. Brailoiu E, Miyamoto MD, Dun NJ «Inositol derivatives modulate spontaneous transmitter release at the frog neuromuscular junction.». Neuropharmacology, 45, 5, 2003, pàg. 691–701. DOI: 10.1016/S0028-3908(03)00228-4. PMID: 12941382.
  7. Bunce MW, Bergendahl K, Anderson RA «Nuclear PI(4,5)P(2): a new place for an old signal». Biochim Biophys Acta, 1761, 5–6, 2006, pàg. 560–569. DOI: 10.1016/j.bbalip.2006.03.002. PMID: 16750654.
  8. Golovan, S. P., Meidinger, R. G., Ajakaiye, A., Cottrill, M., Wiederkehr, M. Z., Barney, D. J., ... & Forsberg, C. W. (2001). Pigs expressing salivary phytase produce low-phosphorus manure. Nature biotechnology, 19(8), 741–745. Retrieved from http://www.nature.com/nbt/journal/v19/n8/abs/nbt0801_741.html