Laminina, alfa 3

De Viquipèdia
Dreceres ràpides: navegació, cerca
edit
Laminina, alfa 3
Identificadors
Símbols LAMA3; E170; LAMNA; LOCS; lama3a
ID externes OMIM600805 MGI99909 HomoloGene18279
Patró d'expressió d'ARN
PBB GE LAMA3 203726 s at tn.png
PBB GE LAMA3 gnf1h02350 at tn.png
PBB GE LAMA3 gnf1h02351 s at tn.png
Més dades de referència de l'expressió
Ortòlegs
Espècie Humans Ratolins
Entrez 3909 16774
Ensembl ENSG00000053747 ENSMUSG00000024421
UniProt Q16787 Q3UU65
RefSeq NM_000227 (ARNm) XM_140451 (ARNm)
NP_000218 (proteïna) XP_140451 (proteïna)
Locus Chr 18:
19.52 - 19.79 Mb
Chr 18:
12.48 - 12.73 Mb
Cerca al PubMed [1] [2]

La Laminina subunitat alfa 3 és una proteïna que en els humans és codificada pel gen LAMA3.[1][2]

Les laminines són components de la membrana basal que mitjancien la unió, la migració i l'organització de les cèl·lules en teixits durant el desenvolupament embrionari per interacció amb altres components de la matriu extracel·lular. La proteïna codificada per aquest gen és la cadena alfa 3 de la laminina 5, que és una complexa glicopreteïna composta de tres subunitats (alfa, beta i gamma). La laminina 5 es creu que està relacionada amb l'adhesió cel·lular, la transducció de senyal i la diferenciació dels queraticonits. Mutacions en aquest gen s'han identificat com a la causa de l'epidermolisi Bullosa de tipus Herlitz. S'han identificat variants de transcrits, provinents d'splicings alternatius, codificant per diferents isoformes.[2]

Interaccions[modifica | modifica el codi]

S'ha demostrat que la laminina, alfa 3 té una interacció amb la SDC2.[3]

Referències[modifica | modifica el codi]

  1. Ryan MC, Tizard R, VanDevanter DR, Carter WG. «Cloning of the LamA3 gene encoding the alpha 3 chain of the adhesive ligand epiligrin. Expression in wound repair». J Biol Chem, vol. 269, 36, Oct 1994, pàg. 22779-87. PMID: 8077230.
  2. 2,0 2,1 «Entrez Gene: LAMA3 laminin, alpha 3».
  3. Utani, A. «A unique sequence of the laminin alpha 3 G domain binds to heparin and promotes cell adhesion through syndecan-2 and -4». J. Biol. Chem. [United States], vol. 276, 31, Aug. 2001, pàg. 28779-88. DOI: 10.1074/jbc.M101420200. ISSN: 0021-9258. PMID: 11373281.

Bibliografia relacionada[modifica | modifica el codi]

  • Timpl R. «Macromolecular organization of basement membranes.». Curr. Opin. Cell Biol., vol. 8, 5, 1997, pàg. 618–24. DOI: 10.1016/S0955-0674(96)80102-5. PMID: 8939648.
  • Kivirikko S, McGrath JA, Baudoin C, et al.. «A homozygous nonsense mutation in the alpha 3 chain gene of laminin 5 (LAMA3) in lethal (Herlitz) junctional epidermolysis bullosa.». Hum. Mol. Genet., vol. 4, 5, 1995, pàg. 959–62. DOI: 10.1093/hmg/4.5.959. PMID: 7633458.
  • Rousselle P, Golbik R, van der Rest M, Aumailley M. «Structural requirement for cell adhesion to kalinin (laminin-5).». J. Biol. Chem., vol. 270, 23, 1995, pàg. 13766–70. DOI: 10.1074/jbc.270.23.13766. PMID: 7775432.
  • Burgeson RE, Chiquet M, Deutzmann R, et al.. «A new nomenclature for the laminins.». Matrix Biol., vol. 14, 3, 1994, pàg. 209–11. DOI: 10.1016/0945-053X(94)90184-8. PMID: 7921537.
  • Vidal F, Baudoin C, Miquel C, et al.. «Cloning of the laminin alpha 3 chain gene (LAMA3) and identification of a homozygous deletion in a patient with Herlitz junctional epidermolysis bullosa.». Genomics, vol. 30, 2, 1996, pàg. 273–80. DOI: 10.1006/geno.1995.9877. PMID: 8586427.
  • McGrath JA, Kivirikko S, Ciatti S, et al.. «A recurrent homozygous nonsense mutation within the LAMA3 gene as a cause of Herlitz junctional epidermolysis bullosa in patients of Pakistani ancestry: evidence for a founder effect.». J. Invest. Dermatol., vol. 106, 4, 1996, pàg. 781–4. DOI: 10.1111/1523-1747.ep12346349. PMID: 8618022.
  • Mizushima H, Miyagi Y, Kikkawa Y, et al.. «Differential expression of laminin-5/ladsin subunits in human tissues and cancer cell lines and their induction by tumor promoter and growth factors.». J. Biochem., vol. 120, 6, 1997, pàg. 1196–202. PMID: 9010770.
  • Miner JH, Patton BL, Lentz SI, et al.. «The laminin alpha chains: expression, developmental transitions, and chromosomal locations of alpha1-5, identification of heterotrimeric laminins 8-11, and cloning of a novel alpha3 isoform.». J. Cell Biol., vol. 137, 3, 1997, pàg. 685–701. DOI: 10.1083/jcb.137.3.685. PMID: 9151674.
  • Doliana R, Bellina I, Bucciotti F, et al.. «The human alpha3b is a 'full-sized' laminin chain variant with a more widespread tissue expression than the truncated alpha3a.». FEBS Lett., vol. 417, 1, 1998, pàg. 65–70. DOI: 10.1016/S0014-5793(97)01251-9. PMID: 9395076.
  • Mrowiec T, Melchar C, Górski A. «HIV-protein-mediated alterations in T cell interactions with the extracellular matrix proteins and endothelium.». Arch. Immunol. Ther. Exp. (Warsz.), vol. 45, 2-3, 1998, pàg. 255–9. PMID: 9597096.
  • Pulkkinen L, Cserhalmi-Friedman PB, Tang M, et al.. «Molecular analysis of the human laminin alpha3a chain gene (LAMA3a): a strategy for mutation identification and DNA-based prenatal diagnosis in Herlitz junctional epidermolysis bullosa.». Lab. Invest., vol. 78, 9, 1998, pàg. 1067–76. PMID: 9759651.
  • Gonzales M, Haan K, Baker SE, et al.. «A cell signal pathway involving laminin-5, alpha3beta1 integrin, and mitogen-activated protein kinase can regulate epithelial cell proliferation.». Mol. Biol. Cell, vol. 10, 2, 1999, pàg. 259–70. PMID: 9950675.
  • Hirosaki T, Mizushima H, Tsubota Y, et al.. «Structural requirement of carboxyl-terminal globular domains of laminin alpha 3 chain for promotion of rapid cell adhesion and migration by laminin-5.». J. Biol. Chem., vol. 275, 29, 2000, pàg. 22495–502. DOI: 10.1074/jbc.M001326200. PMID: 10801807.
  • Amano S, Scott IC, Takahara K, et al.. «Bone morphogenetic protein 1 is an extracellular processing enzyme of the laminin 5 gamma 2 chain.». J. Biol. Chem., vol. 275, 30, 2000, pàg. 22728–35. DOI: 10.1074/jbc.M002345200. PMID: 10806203.
  • Goldfinger LE, Jiang L, Hopkinson SB, et al.. «Spatial regulation and activity modulation of plasmin by high affinity binding to the G domain of the alpha 3 subunit of laminin-5.». J. Biol. Chem., vol. 275, 45, 2001, pàg. 34887–93. DOI: 10.1074/jbc.M006652200. PMID: 10956663.
  • Fujiwara H, Kikkawa Y, Sanzen N, Sekiguchi K. «Purification and characterization of human laminin-8. Laminin-8 stimulates cell adhesion and migration through alpha3beta1 and alpha6beta1 integrins.». J. Biol. Chem., vol. 276, 20, 2001, pàg. 17550–8. DOI: 10.1074/jbc.M010155200. PMID: 11278628.
  • McArthur CP, Wang Y, Heruth D, Gustafson S. «Amplification of extracellular matrix and oncogenes in tat-transfected human salivary gland cell lines with expression of laminin, fibronectin, collagens I, III, IV, c-myc and p53.». Arch. Oral Biol., vol. 46, 6, 2001, pàg. 545–55. DOI: 10.1016/S0003-9969(01)00014-0. PMID: 11311202.
  • Utani A, Nomizu M, Matsuura H, et al.. «A unique sequence of the laminin alpha 3 G domain binds to heparin and promotes cell adhesion through syndecan-2 and -4.». J. Biol. Chem., vol. 276, 31, 2001, pàg. 28779–88. DOI: 10.1074/jbc.M101420200. PMID: 11373281.