La nebulina és una proteïna que uneix l'actina que es localitza al filament prim dels sarcòmers del múscul esquelètic. És una proteïna molt gran (600-900 kDa) i s'uneix a fins a 200 monòmers d'actina. Com que la seva longitud és proporcional a la longitud del filament prim, es creu que la nebulina actua com a "regla" de filament prim i regula la longitud del filament prim durant el muntatge del sarcòmer i actua com a revestiment del filament d'actina.[4] Altres funcions de la nebulina, com ara un paper en la senyalització cel·lular, segueixen sent incertes.
També s'ha demostrat que la nebulina regula les interaccions actina-miosina mitjançant la inhibició de l'activitat de l' ATPasa d'una manera sensible al calci - calmodulina.[5]
L'estructura del domini SH3 de la nebulina es va determinar per RMN.[7] El domini SH3 de la nebulina es compon de 60 residus d'aminoàcids, dels quals el 30 per cent es troba a l'estructura secundària del full beta (7 cadenes; 18 residus).
A partir de l'any 2007, s'han desenvolupat dos models de ratolí knockout per a la nebulina per entendre millor la seva funció in vivo. Bang i els seus col·legues [8] demostraren que els ratolins amb nebulina-knockout moren postnatalment, tenen una longitud de filament prim reduïda i una funció contràctil deteriorada. La desorganització i la degeneració del sarcòmer postnatal es van produir ràpidament en aquests ratolins, cosa que indica que la nebulina és essencial per mantenir la integritat estructural de les miofibrils. Witt i els seus col·legues [9] tenir resultats similars en els seus ratolins, que també van morir postnatalment amb una longitud de filament prim i una funció contràctil reduïdes. Aquests ratolins eliminadors de nebulina s'estan investigant com a models animals de miopatia nemalina .
