Usuari:Marinaalvarezosa/proves
 |
Aquesta és una pàgina de proves de Marinaalvarezosa. Es troba en subpàgines de la mateixa pàgina d'usuari. Serveix per a fer proves o desar provisionalment pàgines que estan sent desenvolupades per l'usuari. No és un article enciclopèdic. També podeu crear la vostra pàgina de proves.
Vegeu Viquipèdia:Sobre les proves per a més informació, i altres subpàgines d'aquest usuari |
Un domini proteic és una agrupació globular de cadenes polipeptídiques que forma una regió molt conservada d’una proteïna, i que té una estructura terciària que pot existir, funcionar i evolucionar independentment de la resta de la cadena peptídica. Cada domini forma una estructura tridimensional compactada i sovint es troba plegada i estable de forma independent, i li confereixen a les proteïnes una aparença bi- o multilobular. De fet, la proteòlisi limitada d'una proteïna amb diversos dominis allibera sovint els seus dominis sense alterar gaire la seva estructura global. No obstant això, l'estructura d'una proteïna amb dominis no sempre és evident, ja que aquests poden establir contactes tan extensos entre si que la proteïna apareix com una entitat globular simple.
La majoria dels dominis estan constituïts per entre 50 i 250 aminoàcids, cada un dels quals té un diàmetre aproximat de 25Å. L’evolució molecular ha utilitzat els dominis com a blocs de construcció, que es poden combinar amb diferents disposicions per crear proteïnes amb una gran varietat funcional. Un mateix domini pot aparèixer en diferents proteïnes. Els dominis més curts, com els dits de zinc (zinc fingers), es poden estabilitzar mitjançant ions metàl·lics o ponts disulfúrics. Els dominis sovint formen unitats funcionals, com el domini EF d’unió al calci de la calmodulina (calcium-binding EF hand domain of calmodulin).
Degut a que són dominis estables de forma independent, poden ser intercanviats mitjançant enginyeria genètica per produir altres proteïnes de fusió o quimèriques.
Història
L’any 1973, Wetlaufer va definir per primera vegada el concepte de domini proteic com a unitats estructurals d’una proteïna que es poden plegar de manera autònoma, independent i estable.
Anteriorment, els dominis havien estat descrits com a unitats que tenien:
- Estructures compactes
- Funció i evolució
- Plegament
Cada una d’aquestes definicions és vàlida i sovint se superposa, ja que un domini estructural compacte que es troba en diverses proteïnes és probable que es plegui sobre ell mateix de manera independent, sense veure’s afectat pel seu entorn estructural. En la natura, sovint trobem diversos dominis junts, formant proteïnes multidominis i multifuncionals. En una proteïna multidomini, cadascun dels dominis és capaç de realitzar la seva funció de manera independent, o bé de manera coordinada amb els seus dominis veïns. Els dominis també poden servir com a mòduls per construir complexos o conjunts més grans, com ara partícules de virus o fibres musculars. També poden proporcionar llocs catalítics o llocs d’unió específics, com els que es troben en enzims o proteïnes reguladores.
Exemple de la PKA[modifica]
Unió del substrat (S) al centre actiu de la subunitat catalítica de la PKA i formació del producte (P), en aquest cas, fosforilació d'altres proteïnes. La proteïna quinasa A (PKA) és una família d’enzims amb activitat dependent dels nivells cel·lulars de Monofosfat d’Adenosina cíclic (cAMP). Per aquesta raó també se la coneix amb el nom de proteïna quinasa dependent de cAMP. Té moltes funcions dins de la cèl·lula, com ara la regulació del glicogen, dels carbohidrats i del metabolisme dels lípids. La PKA està present en una gran varietat de cèl·lules i la seva regulació, mitjançant cAMP, està involucrada en un moltes vies de senyalització. La subunitat reguladora inactiva la catalítica. La unió del cAMP a la subunitat reguladora permet el desacoblament de les dues subunitats, activant la subunitat catalítica. Quan es troba inactiva, la PKA té una estructura formada per un tetràmer que consisteix en dues subunitats catalítiques i dues reguladores. La subunitat catalítica presenta el centre actiu, el qual uneix i hidrolitza Trifosfat d’Adenosina (ATP), i un domini que li permet unir-se a la subunitat reguladora. La subunitat reguladora, en canvi, té diversos dominis per unir-se al cAMP, dominis que permeten la interacció entre la subunitat catalítica i la subunitat reguladora i un domini autoinhibidor.
Quan la subunitat catalítica es troba lliure i activa, pot migrar al nucli i fosforilar proteïnes reguladores de la transcripció, mentre que les subunitats reguladores romandran en el citoplasma, sense tenir accés al nucli. Aquests són els gens que codifiquen per les PKA humanes:
Domini catalític
Domini regulador