MLL

De Viquipèdia
Salta a la navegació Salta a la cerca
Infotaula de proteïnaHistona-lisina N-metiltransferasa HRX
Protein MLL PDB 2j2s.png
Estructura tridimensional de la proteïna MLL.
Identificadors
SímbolALL-1; CXXC7; HRX; HTRX1; MLL/GAS7; MLL1A; TRX1
HUGO7132
Entrez4297
OMIM159555
RefSeqNP_005924
Q03164
PDB2j2s

La histona-lisina N-metiltransferasa HRX (MLL) és un enzim codificat en humans pel gen MLL.[1]

MLL és una histona metiltransferasa considerada com un regulador global positiu de la transcripció genètica. Aquesta proteïna pertany al grup dels enzims modificadors d'histones i està implicada en el manteniment de les modificacions epigenètiques de la memòria transcripcional i la patogènesis de la leucèmia humana.[2]

MLL també podria participar en la regulació negativa de GAD67 en pacients amb esquizofrènia.[3]

Interaccions[modifica]

La proteïna MLL ha demostrat ser capaç d'interaccionar amb:

Referències[modifica]

  1. Ziemin-van der Poel S, McCabe NR, Gill HJ, Espinosa R 3rd, Patel Y, Harden A, Rubinelli P, Smith SD, LeBeau MM, Rowley JD, et al. «Identification of a gene, MLL, that spans the breakpoint in 11q23 translocations associated with human leukemias». Proc Natl Acad Sci U S A, 88, 23, Jan 1992, pàg. 10735–9. PMC: 53005. PMID: 1720549.
  2. Guenther MG, Jenner RG, Chevalier B, Nakamura T, Croce CM, Canaani E, Young RA «Global and Hox-specific roles for the MLL1 methyltransferase». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 102, 24, 2005, pàg. 8603–8. DOI: 10.1073/pnas.0503072102. PMID: 15941828.
  3. Huang HS, Matevossian A, Whittle C, Kim SY, Schumacher A, Baker SP, Akbarian S «Prefrontal dysfunction in schizophrenia involves mixed-lineage leukemia 1-regulated histone methylation at GABAergic gene promoters». J. Neurosci., 27, 42, 2007, pàg. 11254–62. DOI: 10.1523/JNEUROSCI.3272-07.2007. PMID: 17942719.
  4. 4,0 4,1 Xia, Zhen-Biao; Anderson Melanie, Diaz Manuel O, Zeleznik-Le Nancy J «MLL repression domain interacts with histone deacetylases, the polycomb group proteins HPC2 and BMI-1, and the correpressor C-terminal-binding protein». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. [United States], 100, 14, Jul. 2003, pàg. 8342–7. DOI: 10.1073/pnas.1436338100. ISSN: 0027-8424. PMID: 12829790.
  5. Adler, H T; Chinery R, Wu D Y, Kussick S J, Payne J M, Fornace A J, Tkachuk D C «Leukemic HRX fusion proteins inhibit GADD34-induced apoptosis and associate with the GADD34 and hSNF5/INI1 proteins». Mol. Cell. Biol. [UNITED STATES], 19, 10, Oct. 1999, pàg. 7050–60. ISSN: 0270-7306. PMID: 10490642.
  6. 6,0 6,1 6,2 6,3 6,4 Yokoyama, Akihiko; Wang Zhong, Wysocka Joanna, Sanyal Mrinmoy, Aufiero Deborah J, Kitabayashi Issay, Herr Winship, Cleary Michael L «Leukemia proto-oncoprotein MLL forms a SET1-like histone methyltransferase complex with menin to regulate Hox gene expression». Mol. Cell. Biol. [United States], 24, 13, Jul. 2004, pàg. 5639–49. DOI: 10.1128/MCB.24.13.5639-5649.2004. ISSN: 0270-7306. PMID: 15199122.
  7. Goto, Natalie K; Zor Tsaffrir, Martinez-Yamout Maria, Dyson H Jane, Wright Peter E «Cooperativity in transcription factor binding to the coactivator CREB-binding protein (CBP). The mixed lineage leukemia protein (MLL) activation domain binds to an allosteric site on the KIX domain». J. Biol. Chem. [United States], 277, 45, Nov. 2002, pàg. 43168–74. DOI: 10.1074/jbc.M207660200. ISSN: 0021-9258. PMID: 12205094.
  8. Ernst, P; Wang J, Huang M, Goodman R H, Korsmeyer S J «MLL and CREB bind cooperatively to the nuclear coactivator CREB-binding protein». Mol. Cell. Biol. [United States], 21, 7, Apr. 2001, pàg. 2249–58. DOI: 10.1128/MCB.21.7.2249-2258.2001. ISSN: 0270-7306. PMID: 11259575.
  9. Fair, K; Anderson M, Bulanova E, Mi H, Tropschug M, Diaz M O «Protein interactions of the MLL PHD fingers modulate MLL target gene regulation in human cells». Mol. Cell. Biol. [United States], 21, 10, mayo. 2001, pàg. 3589–97. DOI: 10.1128/MCB.21.10.3589-3597.2001. ISSN: 0270-7306. PMID: 11313484.