Tirosina hidroxilasa: diferència entre les revisions

De la Viquipèdia, l'enciclopèdia lliure
Edició següent →
Contingut suprimit Contingut afegit
VisualWikitext
Traducció de l'apartat "regulation" de "Tyrosine hydroxylase"
(Cap diferència)

Revisió del 16:23, 15 oct 2017

Regulació

L’activitat de la tirosina hidroxilasa augmenta a curt termini gràcies a la fosforilació. El domini regulador de la tirosina hidroxilasa conté múltiples residus de serina (Ser), com Ser8, Ser19, Ser31 i Ser 40, els quals són fosforilats per una gran varietat de proteïnes quinases.[1] [2] El residu Ser40 és fosforilat per la cAMP-dependent proteïna quinasa.[3] Ser19 (i en menys quantitat Ser40) és forsforilat per la calci-calmodulina-dependent proteïna quinasa. [4] MAPKAPK2 (mitògen-proteïna-activada quinasa-activadora proteïna quinasa) té preferència per Ser40, però també fosforila Ser19 al voltant de la meitat de la taxa de Ser40. [5] [6] Ser31 és fosforilat per ERK1 i ERK2 (quinases 1&2 extracel·lulars regulades),[7] i incrementa molt menys l'activitat de l'enzim que amb la fosforilació del residu Ser40. [5] La fosforilació de Ser19 i Ser8 no té un efecte directe en l’activitat de la tirosina hidroxilasa, però la fosforilació de Ser19 incrementa la taxa de fosforilació de Ser40, la qual sí augmenta l’activitat de l'enzim. La forforilació de Ser19 causa un doble increment d’activitat,mitjançant un mecanisme que requereix les proteïnes 14-3-3.[8] La fosforilació de Ser31 causa un lleuger augment de l’activitat, mitjançant un mecanisme desconegut. La tirosina hidroxilasa s'estabilitza Tyrosine hydroxylase està estabilitzada per inactivació calorífica quan es dona la fosforilació de les serines reguladores. [5] [9] La tirosina hidroxilasa està principalment present en el citosol, encara que també es troba en certa mesura en la membrana plasmàtica.[10] L’associació de membranes pot estar relacionada amb l’empaquetatge de catecolamina en vesícules i l’exportació a través de la membrana sinàptica.[10] En la unió de la tirosina hidroxilasa a les membranes participa la regió N-terminal de l’enzim, i pot ser regulada per una interacció triple entre proteïnes 14-3-3, la regió N-terminal de la tirosina hidroxilasa i membranes carregades negativament. [11]

La tirosina hidroxilasa també es pot regular per inhibició. La fosforilació de Ser40 alleugera la inhibició feedback per les catecolaminas dopamina, epinefrina i norepinefrina.[12] [13] Les catecolamines atrapan el ferro del centre actiu en l'estat Fe (III), inhibint l'enzim.[14]

S’ha demostrat que l’expressió de la tirosina hidroxilasa pot veure’s afectada per l'expressió de SRY. Una baixada del gen SRY a la substància negra pot provocar una disminució de l’expressió de tirosina hidroxilasa.[15]

La regulació a llarg termini de la tirosina hidroxilasa també pot estar mediada per mecanismes de fosforilació. Les hormones (p. Ex., Glucocorticoides), drogues (p. Ex., Cocaïna) o segons missatgers com el cAMP augmenten la transcripció de la tirosina hidroxilasa. L’augment de l’activitat de la tirosina hidroxilasa a causa de la fosforilació pot ser mantinguda per nicotina fins a 48 hores. [14] [16] L’activitat de la tirosina hidroxilasa es regula crònicament (dies) per síntesi de proteïnes.[16] [17] ==

Catecholamines biosynthesis
  1. ↑ Fitzpatrick PF «Tetrahydropterin-dependent amino acid hydroxylases». Annual Review of Biochemistry, 68, 1999, pàg. 355–81. DOI: 10.1146/annurev.biochem.68.1.355. PMID: 10872454 [Consulta: 15 octubre 2017].
  2. ↑ Haycock JW «Phosphorylation of tyrosine hydroxylase in situ at serine 8, 19, 31, and 40». The Journal of Biological Chemistry, 265, 20, juliol 1990, pàg. 11682–91. PMID: 1973163 [Consulta: 15 octubre 2017].
  3. ↑ Roskoski R, Roskoski LM «Activation of tyrosine hydroxylase in PC12 cells by the cyclic GMP and cyclic AMP second messenger systems». Journal of Neurochemistry, 48, 1, gener 1987, pàg. 236–42. DOI: 10.1111/j.1471-4159.1987.tb13153.x. PMID: 2878973 [Consulta: 15 octubre 2017].
  4. ↑ Lehmann IT, Bobrovskaya L, Gordon SL, Dunkley PR, Dickson PW «Differential regulation of the human tyrosine hydroxylase isoforms via hierarchical phosphorylation». The Journal of Biological Chemistry, 281, 26, juny 2006, pàg. 17644–51. DOI: 10.1074/jbc.M512194200. PMID: 16644734.
  5. ↑ 5,0 5,1 5,2 Dunkley PR, Bobrovskaya L, Graham ME, von Nagy-Felsobuki EI, Dickson PW; Bobrovskaya, L; Graham, ME; von Nagy-Felsobuki, EI; Dickson, PW «Tyrosine hydroxylase phosphorylation: regulation and consequences.». Journal of neurochemistry, 91, 5, desembre 2004, pàg. 1025-43. DOI: 10.1111/j.1471-4159.2004.02797.x. PMID: 15569247.
  6. ↑ Sutherland C, Alterio J, Campbell DG, Le Bourdellès B, Mallet J, Haavik J, Cohen P; Alterio, J; Campbell, DG; Le Bourdellès, B; Mallet, J; Haavik, J; Cohen, P «Phosphorylation and activation of human tyrosine hydroxylase in vitro by mitogen-activated protein (MAP) kinase and MAP-kinase-activated kinases 1 and 2.». European journal of biochemistry, 217, 2, 15-10-1993, pàg. 715-22. DOI: 10.1111/j.1432-1033.1993.tb18297.x. PMID: 7901013.
  7. ↑ Haycock JW, Ahn NG, Cobb MH, Krebs EG; Ahn, NG; Cobb, MH; Krebs, EG «ERK1 and ERK2, two microtubule-associated protein 2 kinases, mediate the phosphorylation of tyrosine hydroxylase at serine-31 in situ.». Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 89, 6, 15-03-1992, pàg. 2365-9. DOI: 10.1073/pnas.89.6.2365. PMID: 1347949.
  8. ↑ Ichimura T, Isobe T, Okuyama T, Takahashi N, Araki K, Kuwano R, Takahashi Y; Isobe, T; Okuyama, T; Takahashi, N; Araki, K; Kuwano, R; Takahashi, Y «Molecular cloning of cDNA coding for brain-specific 14-3-3 protein, a protein kinase-dependent activator of tyrosine and tryptophan hydroxylases.». Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 85, 19, octubre 1988, pàg. 7084-8. DOI: 10.1073/pnas.85.19.7084. PMID: 2902623.
  9. ↑ Royo M, Fitzpatrick PF, Daubner SC; Fitzpatrick, PF; Daubner, SC «Mutation of regulatory serines of rat tyrosine hydroxylase to glutamate: effects on enzyme stability and activity.». Archives of biochemistry and biophysics, 434, 2, 15-02-2005, pàg. 266-74. DOI: 10.1016/j.abb.2004.11.007. PMID: 15639226.
  10. ↑ 10,0 10,1 Chen R, Wei J, Fowler SC, Wu JY; Wei, J; Fowler, SC; Wu, JY «Demonstration of functional coupling between dopamine synthesis and its packaging into synaptic vesicles.». Journal of biomedical science, 10, 6 Pt 2, 2002, pàg. 774-81. DOI: 10.1159/000073965. PMID: 14631117.
  11. ↑ Halskau Ø, Ying M, Baumann A, Kleppe R, Rodriguez-Larrea D, Almås B, Haavik J, Martinez A; Ying, M; Baumann, A; Kleppe, R; Rodriguez-Larrea, D; Almås, B; Haavik, J; Martinez, A «Three-way interaction between 14-3-3 proteins, the N-terminal region of tyrosine hydroxylase, and negatively charged membranes.». The Journal of biological chemistry, 284, 47, 20-11-2009, pàg. 32758-69. DOI: 10.1074/jbc.M109.027706. PMID: 19801645.
  12. ↑ Daubner SC, Lauriano C, Haycock JW, Fitzpatrick PF; Lauriano, C; Haycock, JW; Fitzpatrick, PF «Site-directed mutagenesis of serine 40 of rat tyrosine hydroxylase. Effects of dopamine and cAMP-dependent phosphorylation on enzyme activity.». The Journal of biological chemistry, 267, 18, 25-06-1992, pàg. 12639-46. PMID: 1352289.
  13. ↑ Ramsey AJ, Fitzpatrick PF; Fitzpatrick, PF «Effects of phosphorylation of serine 40 of tyrosine hydroxylase on binding of catecholamines: evidence for a novel regulatory mechanism.». Biochemistry, 37, 25, 23-06-1998, pàg. 8980-6. DOI: 10.1021/bi980582l. PMID: 9636040.
  14. ↑ 14,0 14,1 Haavik J, Toska K; Toska, K «Tyrosine hydroxylase and Parkinson's disease.». Molecular neurobiology, 16, 3, juny 1998, pàg. 285-309. DOI: 10.1007/BF02741387. PMID: 9626667.
  15. ↑ Dewing P, Chiang CW, Sinchak K, Sim H, Fernagut PO, Kelly S, Chesselet MF, Micevych PE, Albrecht KH, Harley VR, Vilain E; Chiang, CW; Sinchak, K; Sim, H; Fernagut, PO; Kelly, S; Chesselet, MF; Micevych, PE; Albrecht, KH; Harley, VR; Vilain, E «Direct regulation of adult brain function by the male-specific factor SRY.». Current biology : CB, 16, 4, 21-02-2006, pàg. 415-20. DOI: :10.1016/j.cub.2006.01.017. PMID: 16488877.
  16. ↑ 16,0 16,1 Bobrovskaya L, Gilligan C, Bolster EK, Flaherty JJ, Dickson PW, Dunkley PR; Gilligan, C; Bolster, EK; Flaherty, JJ; Dickson, PW; Dunkley, PR «Sustained phosphorylation of tyrosine hydroxylase at serine 40: a novel mechanism for maintenance of catecholamine synthesis.». Journal of neurochemistry, 100, 2, gener 2007, pàg. 479-89. DOI: 10.1111/j.1471-4159.2006.04213.x. PMID: 17064352.
  17. ↑ «Tyrosine hydroxylase». [Consulta: 15 octubre 2017].
Obtingut de «https://ca.wikipedia.org/w/index.php?title=Tirosina_hidroxilasa&oldid=18970313»