Albúmina sèrica de boví

De Viquipèdia
Salta a la navegació Salta a la cerca

L'Albúmina de sèrum boví (també coneguda com a BSA o Fracció V; en anglès Bovine serum albumin) és una proteïna albúmina de sèrum derivada de les vaques. Sovint s'empra com a una concentració de proteïna estàndard en experiments de laboratori.

El sobrenom de "Fracció V" és degut al fet que l'albúmina és la cinquena fracció de el mètode de purificació original d'Edwin Cohn, que va fer ús de les característiques de la solubilitat diferencial de les proteïnes plasmàtiques. Manipulant les concentracions de dissolvents, pH, sal nivells, i la temperatura, Cohn va ser capaç de treure successives "fraccions" de plasma sanguini. El procés va ser el primer comercialitzat amb albúmina humana per a ús mèdic i posteriorment adoptat per a la producció de BSA.

Albúmina de sèrum boví liofilitzada

Propietats[modifica]

La llargada total de la proteïna precursora de la BSA és de 607 aminoàcids (AAs) de longitud. Un senyal peptídic N-terminal de 18 de residus es talla des del precursor de la proteïna en la secreció, per tant, el producte inicial de proteïna conté 589 residus d'aminoàcids. Quatre aminoàcids addicionals són trossejats per obtenir la proteïna BSA madura, la qual conté 583 aminoàcids.[cal citació]

Pèptid Posició Longitud (AAs) MW Da
Longitud total del precursor  1 – 607 607 69,324
Senyal peptídic  1 – 18 18 2,107
Pro-pèptid 19 – 22 4 478
Proteïna madura 25 – 607 583 66,463

Propietats físiques de la BSA:

  • Nombre de residus d'aminoàcids: 583
  • Pes molecular: 66,463 Da (= 66.5 kDa)
  • isoelectric point in water at 25 °C: 4.7[1]
  • Extinction coefficient of 43,824 M−1cm−1 at 279 nm[2]
  • Dimensions: 140 × 40 × 40 Å (prolate ellipsoid where a = b < c)[3]
  • pH of 1% Solution: 5.2-7 [4][5]
  • Rotació òptica: [α]259: -61°; [α]264: -63°
  • Stokes Radius (rs): 3.48 nm[6]
  • Sedimentation constant, S20,W × 1013: 4.5 (monomer), 6.7 (dimer)
  • Constant de difusió, D20,W × 10−7 cm2/s: 5.9
  • Partial specific volume, V20: 0.733
  • Viscositat intrínseca, η: 0.0413
  • Ràtio de fricció, f/f0: 1.30
  • Refractive index increment (578 nm) × 10−3: 1.90
  • Optical absorbance, A279 nm1 g/L: 0.667
  • Mean residue rotation, [m']233: 8443
  • Mean residue ellipticity: 21.1 [θ]209 nm; 20.1 [θ]222 nm
  • hèlix a estimada, %: 54
  • forma b estimada, %: 18

Vegeu també[modifica]

Referències[modifica]

  1. «Bovine serum albumin adsorption onto immobilized organotrichlorosilane surface: influence of the phase separation on protein adsorption patterns». Journal of Biomaterials Science. Polymer Edition, vol. 9, 2, 1998, pàg. 131–50. DOI: 10.1163/156856298x00479. PMID: 9493841.
  2. Peters T. Putman FW. The Plasma Proteins. Academic Press, 1975, p. 133–181. 
  3. «Hydrodynamic structure of bovine serum albumin determined by transient electric birefringence». Biophysical Journal, vol. 15, 2 Pt 1, Feb 1975, pàg. 137–41. DOI: 10.1016/S0006-3495(75)85797-3. PMC: 1334600. PMID: 1167468.
  4. Putnam FW. The Plasma Proteins: Structure, Function and Genetic Control. 1. 2nd. New York: Academic Press, 1975, p. 141, 147. 
  5. «Albumin from bovine serum». Sigma-Aldrich. [Consulta: 5 juliol 2013].
  6. «Characterization of proteins and other macromolecules by agarose gel chromatography». Journal of Chromatography A, vol. 152, 1, May 1978, pàg. 21–32. DOI: 10.1016/S0021-9673(00)85330-3.