Sistema glioxalasa
El sistema glioxalasa (en anglès: glyoxalase system) és un conjunt d'enzims encarregats de la destoxicació del metilglioxal i d'altres aldehids durant les diferents etapes del metabolisme.[1] Aquest sistema ja s'ha estudiat tnt en bacteris com en eucariotes.[2][3]
La destoxicació es realitza per l'accó consecutuva de dos enzimss tiol-dependents.Al principi, la glioxalasa I, catalitza la isomerització de l'hemitioacetal format entre le glutació (GSH) i els α-oxoaldehids (com és el metilglioxal) en S-2-hidroxyacilglutació[4][5] La segona part és quan la glioxalasa II hidrolitza els tioèsters produïts per conduir, en l'exemple del métilglioxal, a la formació de lactat i de GHS à partir de S-D-lactoil-glutatió.[6]
Aquest sistema mostra moltes de les característiques típiques dels enzims que disposen de toxines endògenes. En primer lloc mostren una especificitat estreta pel substrat. En segon lloc es requereixen els tiols intracel·lulars com a part del mecanisme enzimètic i en tercer lloc, el sistema actua per a reciclar metabòlits reactius a una forma útil pel metabolisme cel·lular.
Referències[modifica]
- ↑ Vander Jagt, D. (1989). The glyoxalase system. In Glutathione: Chemical, Biochemical and Medical Aspects. Part A, D. Dolphin, R. Poulson, and O. Avramovic, eds. (Nova York: John Wiley & Sons), pp. 597-641.
- ↑ Dixon DP, Cummins L, Cole DJ, Edwards R «Glutathione-mediated detoxification systems in plants». Curr. Opin. Plant Biol., 1, 3, 1998, pàg. 258–66. DOI: 10.1016/S1369-5266(98)80114-3. PMID: 10066594.
- ↑ Inoue Y, Kimura A «Methylglyoxal and regulation of its metabolism in microorganisms». Adv. Microb. Physiol., 37, 1995, pàg. 177–227. DOI: 10.1016/S0065-2911(08)60146-0. PMID: 8540421.
- ↑ Thornalley PJ «Glyoxalase I--structure, function and a critical role in the enzymatic defence against glycation». Biochem. Soc. Trans., 31, Pt 6, 2003, pàg. 1343–8. DOI: 10.1042/BST0311343. PMID: 14641060.
- ↑ Creighton DJ, Hamilton DS «Brief history of glyoxalase I and what we have learned about metal ion-dependent, enzyme-catalyzed isomerizations». Arch. Biochem. Biophys., 387, 1, 2001, pàg. 1–10. DOI: 10.1006/abbi.2000.2253. PMID: 11368170.
- ↑ Vander Jagt DL «Glyoxalase II: molecular characteristics, kinetics and mechanism». Biochem. Soc. Trans., 21, 2, 1993, pàg. 522–7. PMID: 8359524.