Polifenol oxidasa
La polifenol oxidasa (Polyphenol oxidase, PPO) coneguda també com a monofenol monooxigenasa) és un enzim tetramèric que conté quatre àtoms de coure per molècula, i té llocs d'unió per a compostos aromàtics i l'oxigen.[1] Aquest enzim catalitza la O-hidroxilació de monofenols (fenols en els quals l'anell benzènic conté un únic substituent hidroxil) per a convertir-los en O-difenols (fenols ambdós substituents hidroxil). El mateix enzim pot, posteriorment, catalitzar l'oxidació delss O-difenols per a formar O-quinones. Les o-quinones són molt reactives i ataquen molts components cel·lulars. La ràpida polimerització de les O-quinones produeix pigments de color negre, marró o roig la qual cosa al seu torn és la causa de l'Oxidació enzimàtica, com la que es pot observar quan un alvocat es torna fosc després de preparar guacamole. Les PPOs de vegades se'n diuen tirosines.[2]
Existeix una mescla dels enzims monofenol i catecol oxidasa en pràcticament tots els teixits vegetals i també es poden trobar en bacteris, animals i fongs.[3] i els seus productes són els responsables de la tolerància a la dessecació.
Referències
[modifica]- ↑ http://www.worthington-biochem.com/TY/default.html, Polyphenol Oxidase - Worthington Enzyme Manual. Accessed 13 September 2011
- ↑ Mayer, AM «Polyphenol oxidases in plants and fungi: Going places? A review». Phytochemistry, 67, 21, 11-2006, pàg. 2318–2331. DOI: 10.1016/j.phytochem.2006.08.006. PMID: 16973188.
- ↑ Sugumaran M, Lipke H «Quinone methide formation from 4-alkylcatechols: a novel reaction catalyzed by cuticular polyphenol oxidase». FEBS Letters, 155, 1, 5-1983, pàg. 65–68. DOI: 10.1016/0014-5793(83)80210-5.
Enllaços externs
[modifica]- Proteomics of multigenic families from species underrepresented in databases: the case of loquat (Eriobotrya japonica Lindl.) polyphenol oxidases. Sellés-Marchart S, Luque I, Casado-Vela J, Martínez-Esteso MJ, Bru-Martínez R. Journal of Proteome Research. 2008 Sep;7(9):4095-106.
- Effect of detergents, trypsin and unsaturated fatty acids on latent loquat fruit polyphenol oxidase: basis for the enzyme's activity regulation. Sellés-Marchart S, Casado-Vela J, Bru-Martínez R. Archives of Biochemistry and Biophysics. 2007 Aug 15;464(2):295-305.
- Isolation of a latent polyphenol oxidase from loquat fruit (Eriobotrya japonica Lindl.): kinetic characterization and comparison with the active form. Sellés-Marchart S, Casado-Vela J, Bru-Martínez R. Archives of Biochemistry and Biophysics. 2006 Feb 15;446(2):175-85.
- Boyer, R.F. 2000."Modern Experimental Biochemistry". 3rd Edition. Pearson Benjamin Cummings. USA Medicina y Salud