Avidina

De Viquipèdia
Dreceres ràpides: navegació, cerca
Biotina - l'avidina pot bloquejar simultàniament les quatre molècules de la biotina

L'avidina és una glicoproteïna que es produeix en l'oviducte dels ocells, rèptils i amfibis i es diposita en la clara d'ou. L'avidina és una glicoproteïna que es presenta en forma tetramèrica, amb quatre subunitats idèntiques de 128 aminoàcids cadascuna, unides de forma no covalent. En la clara d'ou dels ous de gallina hi ha aproximadament un 0,05% d'avidina respecte al total de contingut de proteïna.[1] En la dècada de 1970 es va comprovar que el sistema avidina-biotina en particular l'afinitat de l'avidina cap a la biotina, era una eina útil en l'estudi de la biologia.[2][3][4][5]Actualment es fa servir des del diagnòstic a aparells mèdics i farmàcia.

Referències[modifica | modifica el codi]

  1. Anfinsen, Christian B. Advances in protein chemistry (en anglès). Academic Press, 1975, p.86. ISBN 0120342294. 
  2. Hofmann, K., & Kiso, Y. (1976) An approach to the targeted attachment of peptides and proteins to solid supports. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 73, 3516-3518.
  3. Bayer, EA., et al., (1976) Preparation of ferritin-avidin conjugates by reductive alkylation for use in electron microscopic cytochemistry. J. Histochem. Cytochem. 24, 933-939.
  4. Angerer, L. et al., (1976) An electron microscope study of the relative positions of the 4S and ribosomal RNA genes in HeLa cells mitochondrial DNA. Cell. 9, 81-90.
  5. Heggeness, MH. & Ash, JF. (1977) Use of the Avidin-biotin complex for the localization of actin and myosin with fluorescence microscopy. J. Cell. Biol. 73, 783-788.

Bibliografia[modifica | modifica el codi]

  • Snell, E. et al., (1940). A quantitative test for biotin and observations regarding its occurrence and properties. J. Am. Chem. Soc., 62, 175-178.
  • Eakin, E. et al., (1940). Egg-white injury in chicks and its relationship to a deficiency of vitamin H (biotin). Science, 92, 224
  • Gyorgy, P. (1941). Egg-white injury as the result of non-absorption or inactivation of biotin. Science, 93, 477-478.
  • Green, N. (1963). The Use of [14C] Biotin for Kinetic Studies and for Assay. Biochem J, 89, 585-591
  • Green, N. (1975). "Avidin," Advances in Protein Chemistry 29, 85-133.
  • Bruch, R. & White, H. (1982). Compositional and structural heterogeneity of Avidin glycopeptides. Biochemistry, 21, 5334-5341.
  • Korpela, J. (1984). Avidin, a high affinity biotin-binding protein as a tool and subject of biological research. Med. Bio. 62, 5-26.
  • Bayer, EA. et al., (1985). 3-(N-Maleimido-propionyl)biocytin: a versatile thiol-specific biotinylating reagent. Anal. Biochem., 149, 529-536.
  • Wilchek, M. et al., (1986). p-Diazobenzoyl biocytin—a new biotinylating reagent for the labeling of tyrosines and histidines in proteins. Biochem. Biophys. Res. Commun. 138, 872-879.
  • Hiller., Y et al., (1987). Biotin binding to avidin. Biochem. J., 248, 167-171.
  • Kohanski, R & Lane, M. (1990) Methods in Enzymology. 184, 194.
  • Morag, E. et al., (1996) Reversibility of biotin-binding by selective modification of tyrosine in Avidin. Biochem. J. 316, 193-199.
  • Kresge, N. et al., (2004). The Discovery of Avidin by Esmond E. Snell. J. Bio. Chem. 279, e5