Col·lagen, tipus X, alfa 1

edit

Col·lagen, tipus X, alfa 1

Imatge de PDB basada en 1gr3.
Estructures disponibles PDB Cerca a Ortholog: PDBe, RCSB Llista de codis d'identif. PDB 1gr3
Identificadors
Símbols	COL10A1 ;
Identif. externs	OMIM: 120110 MGI: 88445 HomoloGene: 55466 GeneCards: COL10A1 Gene
Ontologia genètica Funció molecular • activitat de les molècules estructurals • unió a l'ió de calci Component cel·lular • col·lagen • citoplasma Procés biològic • desenvolupament esquelètic • transport dels fosfats Fonts: Amigo / QuickGO
Patró d'expressió d'ARN
More reference expression data
Ortòlegs
Espècies	Humans	Ratolins
Entrez	1300	12813
Ensembl	ENSG00000123500	ENSMUSG00000039462
UniProt	Q03692	Q05306
RefSeq (ARNm)	NM_000493	NM_009925
RefSeq (proteïna)	NP_000484	NP_034055
Localitz. (UCSC)	Chr 6: 116.55 – 116.55 Mb	Chr 10: 34.08 – 34.09 Mb
Cerca al PubMed	[1]	[2]

El col·lagen, tipus X, alfa 1 és una proteïna que en els humans està codificada pel gen COL10A1.

Aquest gen codifica la cadena alfa del col·lagen de tipus X, una cadena curta del col·lagen expressada per condròcits hipertròfics durant l'ossificació endocondral. A diferència del col·lagen tipus VIII, és un homotrímer. Mutacions en aquest gen estan associades amb la condrodisplàsia metafisial tipus Schmid (SMCD) i la displàsia espondilometafisial japonesa (SMD).

El DDR2 n'és un receptor del col·lagen.

Bibliografia relacionada

• Kuivaniemi H, Tromp G, Prockop DJ «Mutations in fibrillar collagens (types I, II, III, and XI), fibril-associated collagen (type IX), and network-forming collagen (type X) cause a spectrum of diseases of bone, cartilage, and blood vessels.». Hum. Mutat., 9, 4, 1997, pàg. 300–15. DOI: 10.1002/(SICI)1098-1004(1997)9:4<300::AID-HUMU2>3.0.CO;2-9. PMID: 9101290.
• Kirsch T, Pfäffle M «Selective binding of anchorin CII (annexin V) to type II and X collagen and to chondrocalcin (C-propeptide of type II collagen). Implications for anchoring function between matrix vesicles and matrix proteins.». FEBS Lett., 310, 2, 1992, pàg. 143–7. PMID: 1397263.
• Reichenberger E, Beier F, LuValle P, et al. «Genomic organization and full-length cDNA sequence of human collagen X.». FEBS Lett., 311, 3, 1992, pàg. 305–10. PMID: 1397333.
• Apte SS, Seldin MF, Hayashi M, Olsen BR «Cloning of the human and mouse type X collagen genes and mapping of the mouse type X collagen gene to chromosome 10.». Eur. J. Biochem., 206, 1, 1992, pàg. 217–24. PMID: 1587271.
• Reichenberger E, Aigner T, von der Mark K, et al. «In situ hybridization studies on the expression of type X collagen in fetal human cartilage.». Dev. Biol., 148, 2, 1992, pàg. 562–72. PMID: 1743401.
• Thomas JT, Cresswell CJ, Rash B, et al. «The human collagen X gene. Complete primary translated sequence and chromosomal localization.». Biochem. J., 280 (Pt 3), 1992, pàg. 617–23. PMID: 1764025.
• Bonaventure J, Chaminade F, Maroteaux P «Mutations in three subdomains of the carboxy-terminal region of collagen type X account for most of the Schmid metaphyseal dysplasias.». Hum. Genet., 96, 1, 1995, pàg. 58–64. PMID: 7607655.
• McIntosh I, Abbott MH, Francomano CA «Concentration of mutations causing Schmid metaphyseal chondrodysplasia in the C-terminal noncollagenous domain of type X collagen.». Hum. Mutat., 5, 2, 1995, pàg. 121–5. DOI: 10.1002/humu.1380050204. PMID: 7749409.
• Chan D, Cole WG, Rogers JG, Bateman JF «Type X collagen multimer assembly in vitro is prevented by a Gly618 to Val mutation in the alpha 1(X) NC1 domain resulting in Schmid metaphyseal chondrodysplasia.». J. Biol. Chem., 270, 9, 1995, pàg. 4558–62. PMID: 7876225.
• McIntosh I, Abbott MH, Warman ML, et al. «Additional mutations of type X collagen confirm COL10A1 as the Schmid metaphyseal chondrodysplasia locus.». Hum. Mol. Genet., 3, 2, 1994, pàg. 303–7. PMID: 8004099.
• Dharmavaram RM, Elberson MA, Peng M, et al. «Identification of a mutation in type X collagen in a family with Schmid metaphyseal chondrodysplasia.». Hum. Mol. Genet., 3, 3, 1994, pàg. 507–9. PMID: 8012364.
• Warman ML, Abbott M, Apte SS, et al. «A type X collagen mutation causes Schmid metaphyseal chondrodysplasia.». Nat. Genet., 5, 1, 1993, pàg. 79–82. DOI: 10.1038/ng0993-79. PMID: 8220429.
• Wallis GA, Rash B, Sweetman WA, et al. «Amino acid substitutions of conserved residues in the carboxyl-terminal domain of the alpha 1(X) chain of type X collagen occur in two unrelated families with metaphyseal chondrodysplasia type Schmid.». Am. J. Hum. Genet., 54, 2, 1994, pàg. 169–78. PMID: 8304336.
• Pokharel RK, Alimsardjono H, Uno K, et al. «A novel mutation substituting tryptophan with arginine in the carboxyl-terminal, non-collagenous domain of collagen X in a case of Schmid metaphyseal chondrodysplasia.». Biochem. Biophys. Res. Commun., 217, 3, 1996, pàg. 1157–62. DOI: 10.1006/bbrc.1995.2890. PMID: 8554571.
• Wallis GA, Rash B, Sykes B, et al. «Mutations within the gene encoding the alpha 1 (X) chain of type X collagen (COL10A1) cause metaphyseal chondrodysplasia type Schmid but not several other forms of metaphyseal chondrodysplasia.». J. Med. Genet., 33, 6, 1996, pàg. 450–7. PMID: 8782043.
• Stratakis CA, Orban Z, Burns AL, et al. «Dideoxyfingerprinting (ddF) analysis of the type X collagen gene (COL10A1) and identification of a novel mutation (S671P) in a kindred with Schmid metaphyseal chondrodysplasia.». Biochem. Mol. Med., 59, 2, 1997, pàg. 112–7. PMID: 8986632.
• Beier F, Eerola I, Vuorio E, et al. «Variability in the upstream promoter and intron sequences of the human, mouse and chick type X collagen genes.». Matrix Biol., 15, 6, 1997, pàg. 415–22. PMID: 9049979.
• Ikegawa S, Nakamura K, Nagano A, et al. «Mutations in the N-terminal globular domain of the type X collagen gene (COL10A1) in patients with Schmid metaphyseal chondrodysplasia.». Hum. Mutat., 9, 2, 1997, pàg. 131–5. DOI: 10.1002/(SICI)1098-1004(1997)9:2<131::AID-HUMU5>3.0.CO;2-C. PMID: 9067753.

Enllaços externs

• COL10A1 Gene (Protein Coding) a GeneCards