Espectrina

De Viquipèdia
Dreceres ràpides: navegació, cerca
Estructura del l'espectrina.

L'espectrina és una proteïna del citoesquelet que cobreix la part intracel·lular de la membrana plasmàtica de molts tipus de cèl·lules adoptant disposicions pentagonals o hexagonals, donant suport estructural i jugant un paper important en el manteniment de la integritat de la membrana plasmàtica i de l'estructura del citoesquelet.[1] Les disposicions hexagonals són formades per tetràmers d'espectrina associades a curts filaments d'actina en els extrems del tetràmer. Aquests curts filaments d'actina actuen com complexos d'unió permetent la formació de la xarxa hexagonal.

En alguns tipus de lesions cerebrals, com és la lesió axonal difosa, l'espectrina és irreversiblement trencada per l'enzim proteolític calpina, destruint el citoesquelet.[2] La divisió de l'espectrina causa bombolles i fins i tot la degeneració, que normalment porta a la mort de cel·lular.[3]

L'espectrina en els eritròcits[modifica | modifica el codi]

La conveniència de fer servir eritròcits en comparació amb altres tipus de cèl·lules significa que han esdevingut el model estàndard per a la investigació de l'espectrina del citoesquelet. L'espectrina dimèrica està formada per l'associació lateral de monòmers de αI i βI per formar dímers, dímers que llavors s'associen en una formació de cap amb cap per formar el tetràmer. L'associació cap amb cap d'aquests tetràmers amb els curts filaments d'actina produeixen els complexes hexagonals que podem observar.

L'associació amb la cara intracel·lular de la membrana plasmàtica és d'interacció indirecta a través d'interaccions directes amb proteïnes 4.1 i anquirina amb proteïnes transmembrana. En els animals, l'espectrina constitueix la xarxa que proporciona la forma de les cèl·lules sanguínies vermelles.

El model dels eritròcits demostra la importància de la espectrina citoesquelètica en que les mutacions de espectrina usualment causen defectes hereditaris de l'eritròcit, incloent eliptocitosis hereditària i esferocitosis hereditària.[4]

L'espectrina en els invertebrats[modifica | modifica el codi]

Hi ha tres tipus d'espectrina en els invertebrats: α, β i βH. Una mutació en l'espectrina β en C. Elegans resulta en un fenotip no coordinat en els quals els cucs són paralitzats i molt més curts que els de tipus salvatge.[5] A més dels efectes morfològics, les mutacions de la UNC-70 també produeixen neurones defectuoses. El nombre de neurones és normal però el creixement neuronal és defectuós.

De la mateixa manera, l'espectrina juga un paper en les neurones de la Drosophila. El no funcionament de α i β espectrina en les neurones de la Drosophila melanogaster resulta de neurones que són morfològicament normals però tenen reduïda la neurotransmissió en les unions neuromusculars.[6] En els animals, l'espectrina constitueix la xarxa que proporciona la forma de les cèl·lules sanguínies vermelles.

L'espectrina en els vertebrats[modifica | modifica el codi]

Gens d'espectrina en els vertebrats[modifica | modifica el codi]

La família dels gens de l'espectrina ha patit una expansió durant l'evolució. En comptes d'un gen α i dos gens β en els invertebrats, hi ha dos α espectrines (αI i αII) i cinc β espectrines (βI fins a βV), sent anomenades a mesura que van anar sent descobertes.

En els humans els gens són:

  • element A Alfa: SPTA1, SPTAN1
  • element B Beta: SPTB, SPTBN1, SPTBN2, SPTBN4, SPTBN5

La producció d'espectrina és promoguda pel factor de transcripció GATA1.

Paper de l'espectrina en el teixit muscular[modifica | modifica el codi]

Existeixen algunes proves del paper de l'espectrina en el teixit muscular. En les cèl·lules del miocardi, la distribució de l'espectrina αII coincideix amb Z-discos i membrana plasmàtica de miofibrilles.[7] A més, ratolins amb no funcionament de les anquirines (ankB) tenen problemes amb la homeòstasis de calci en el miocardi. Els ratolins afectats tenen pertorbades les Z-bandes i la morfologia dels sarcòmers. En aquest model experimental, els receptors de riadonina i IP3 tenen una distribució anormal en miòcits de cultiu. La senyalització de calci de les cèl·lules de cultiu està pertorbada. En els humans, una mutació sense el gen AnkB resulta en el síndrome de QT llarg i la mort súbdita, donant força a l'evidència d'un paper de l'espectrina citoesquelètica en teixits excitables.

vegeu també[modifica | modifica el codi]

  • element A Proteopedia 2fot la complexa relació entre calmodulina i alfa11espectrina.
  • element B Repetició de l'espectrina.

Bibliografia[modifica | modifica el codi]

  1. Huh GY, Glantz SB, Je S, Morrow JS, and Kim JH. (2001). Calpain proteolysis of alphaII-spectrin in the normal adult human brain. Neuroscience Letters. 316(1): 41-44. PMID 11720774. Retrieved on January 24, 2007.
  2. Büki A, Okonkwo DO, Wang KKW, and Povlishock JT. (2000). Cytochrome c Release and Caspase Activation in Traumatic Axonal Injury. Journal of Neuroscience. 20(8): 2825-2834.PMID 10751434. Retrieved on January 24, 2007.
  3. Castillo MR and Babson JR. (1998). Ca2+-dependent mechanisms of cell injury in cultured cortical neurons. Neuroscience. 86(4): 1133-1144. PMID 9697120. Retrieved on January 24, 2007.
  4. Delaunay, J (1995). "Genetic disorders of the red cell membranes". FEBS Letters 369 (1): 34–37. doi:10.1016/0014-5793(95)00460-Q. PMID 7641880.
  5. Hammarlund, M; Davis WS, Jorgensen EM (2000). "Mutations in beta-spectrin disrupt axon outgrowth and sarcomere structure". Journal of Cell Biology (The Rockefeller University Press) 149 (4): 931–942. doi:10.1083/jcb.149.4.931. PMID 10811832. http://www.jcb.org/cgi/content/full/149/4/931. Retrieved 2007-02-11.
  6. Featherstone, DE; Davis WS, Dubreuil RR, Broadie K (2001). "Drosophila alpha- and beta-spectrin mutations disrupt presynaptic neurotransmitter release". Journal of Neuroscience 21 (12): 4215–4224. PMID 11404407. http://www.jneurosci.org/cgi/content/full/21/12/4215. Retrieved 2007-02-11.
  7. Bennett, PM; Baines AJ, Lecomte MC, Maggs AM, Pinder JC (2004). "Not just a plasma membrane protein: in cardiac muscle cells alpha-II spectrin also shows a close association with myofibrils". Journal of Muscle Research and Cell Motility 25 (2): 119–126. doi:10.1023/B:JURE.0000035892.77399.51. PMID 15360127.