Dinucleòtid de flavina i adenina

De Viquipèdia
Salta a: navegació, cerca
Infotaula de compost químicDinucleòtid de flavina i adenina
FAD Raswin.png
Substància compost químic i medicament
Massa molecular 785,157 uma
Estructura química
Fórmula química C₂₇H₃₃N₉O₁₅P₂
FAD.svg
SMILES canònic
Model 2D
CC1=CC2=C(C=C1C)N(C3=NC(=O)NC(=O)C3=N2)CC(C(C(COP(=O)(O)OP(=O)(O)OCC4C(C(C(O4)N5C=NC6=C5N=CN=C6N)O)O)O)O)O
SMILES isomèric
CC1=CC2=C(C=C1C)N(C3=NC(=O)NC(=O)C3=N2)C[C@@H]([C@@H]([C@@H](COP(=O)(O)OP(=O)(O)OC[C@@H]4[C@H]([C@H]([C@@H](O4)N5C=NC6=C5N=CN=C6N)O)O)O)O)O
InChI Model 3D
Identificadors
CAS 146-14-5
InChIKey VWWQXMAJTJZDQX-UYBVJOGSSA-N
PubChem 643975
AEPQ 205-663-1
ChEBI 16238, 42388 i 4957
KEGG D00005
ChemSpider 559059
ChEMBL CHEMBL1232653
UNII ZC44YTI8KK
DrugBank 03147
Infocard ECHA 100.005.149
HMDB HMDB01248
DSSTOX DTXSID4048307
IUPHAR 5184
Beilstein 1208946
MeSH D005182
Modifica dades a Wikidata

El dinucleòtid de flavina i adenina o flavina adenina dinucleòtid (FAD) és un cofactor associat a diverses reaccions importants del metabolisme; és una molècula derivada de la riboflavina (també anomenada vitamina B2), unida un pirofosfat (P-P); el qual està unit a una ribosa i aquesta última està unida a una adenina. Per tant, la molècula és en realitat ADP unit a una molècula de riboflavina; o també AMP unit al coenzim FMN.[1]

Funció[modifica]

Bioquímicament és un coenzim que intervé com a donador / receptor d'electrons i protons (poder reductor) en reaccions metabòliques redox; el seu estat oxidat s'abrevia FAD i en estat reduït és FADH2, ja que ha acceptat dos àtoms d'hidrogen (cada un format per un electró i un protó):

La conversió FAD a FADH2 es produeix a partir d'aquesta reacció

Per tant, al reduir-se capta dos protons i dos electrons, el que el capacita per intervenir com a donador d'energia i/o poder reductor en el metabolisme. Per exemple, el FAD (i també NAD), es redueix en el cicle de Krebs i s'oxida en la cadena respiratòria (respiració aeròbica).

També cal destacar que la part reactiva del FAD és un anell heterocíclic isoaloxazina, que a diferència de l'anell del NAD, que transfereix dos electrons al mateix temps, pot absorbir electrons lliures i tornar a cedir-los. Per aquest motiu, les flavoproteïnes, proteïnes especials portadores de flavina, acostumen a actuar en les commutacions entre reaccions d'un i dos electrons. La funció bioquímica general del FAD és oxidar els alcans i alquens, alhora que el NAD+ oxida els alcohols a aldehids o cetones. Això és degut al fet que l'oxidació d'un alcà (com el succinat) a un alquè (com el fumarat) és suficient exergònica com per reduir el FAD a FADH2, però no per reduir el NAD+ a NADH.

La reoxidació del FADH2 (és a dir, l'alliberació dels dos electrons i dels dos protons capturats) es dóna a terme en la cadena respiratòria, el que possibilita la formació d'ATP (fosforilació oxidativa).

Moltes oxidoreductases, denominats flavoenzims o flavoproteïnes, requereixen FAD com coenzim per oxidar els substrats. Però en l'enzim succinat deshidrogenasa, que oxida el succinat a fumarat en el cicle de Krebs, el FAD és realment un grup prostètic, ja que està unit forta i permanentment a l'enzim mitjançant un enllaç covalent.

FAD

Referències[modifica]

  1. Metzler DE, (2001) Biochemistry. The chemical reactions of living cells, 2nd edition, Harcourt, San Diego

Enllaç extern[modifica]

Bibliografia[modifica]

  • Bioquímica, Werner Müller-Esterl. Ed: REVERTE
  • Bioquímica: Stryer. Stryer, Lubert; Berg, Jeremy M.; Tymoczko, John L. Ed: REVERTE