Laminina, alfa 3

Laminina, alfa 3
Identificadors
Àlies	LAMA3 (HUGO), BM600, E170, LAMNA, LOCS, lama3a, Laminin, alpha 3, laminin subunit alpha 3, JEB2B, JEB2A, JEB2C
Identif. externs	OMIM: 600805   MGI: 99909   HomoloGene: 18279   GeneCards: LAMA3   OMA: LAMA3 - orthologs
Malalties relacionades genèticament
esclerosi lateral amiotròfica, Laryngoonychocutaneous syndrome , junctional epidermolysis bullosa Herlitz type
Localització del gen (humà) Cromosoma: 18 (humà) Banda 18q11.2 Inici 23.689.453 bp Fi 23.956.222 bp
Localització del gen (ratolí) Cromosoma: 18 (ratolí) Banda 18 A1|18 6.2 cM Inici 12.466.876 bp Fi 12.716.070 bp
Patró d'expressió d'ARN Bgee humà ratolí (ortòleg) Més explicacions right lung  skin of leg  lligament periodontal  pell de l'abdomen  mucosa of sigmoid colon  jejunal mucosa  decidu nervi sural  upper lobe of left lung  minor salivary glands  Més explicacions queixal estroma corneal left lung lobe  right lung lobe  transitional epithelium of urinary bladder  skin of external ear  conjunctival fornix  left colon  ili skin of back  Més referències a dades d'expressió BioGPS Més referències a dades d'expressió
Ontologia genètica Funció molecular signaling receptor binding  structural molecule activity  extracellular matrix structural constituent  integrin binding  Component cel·lular regió extracel·lular  membrana basal  laminin-5 complex  exosoma extracel·lular  matriu extracel·lular  reticle endoplasmàtic  collagen-containing extracellular matrix  Procés biològic hemidesmosome assembly  adherència cel·lular  extracellular matrix disassembly  regulation of cell adhesion  extracellular matrix organization  regulation of cell migration  endodermal cell differentiation  regulation of embryonic development  epidermis development  morphogenesis of a polarized epithelium  integrin-mediated signaling pathway  animal organ morphogenesis  Histogènesi  migració cel·lular  cell-cell adhesion  Fonts: Amigo / QuickGO
Ortòlegs Espècies Humà Ratolí Entrez 3909 16774 Ensembl ENSG00000053747 ENSMUSG00000024421 UniProt Q16787 Q61789 RefSeq (ARNm) NM_000227 NM_001127717 NM_001127718 NM_001302996 NM_198129 NM_010680 NM_001347461 RefSeq (proteïna) NP_000218 NP_001121189 NP_001121190 NP_001289925 NP_937762 NP_001334390 NP_034810 Localització (UCSC) Chr 18: 23.69 – 23.96 Mb Chr 18: 12.47 – 12.72 Mb Cerca a PubMed
Wikidata
Veure/Editar gen humà Veure/Editar gen del ratolí

La Laminina subunitat alfa 3 és una proteïna que en els humans és codificada pel gen LAMA3.

Les laminines són components de la membrana basal que mitjancien la unió, la migració i l'organització de les cèl·lules en teixits durant el desenvolupament embrionari per interacció amb altres components de la matriu extracel·lular. La proteïna codificada per aquest gen és la cadena alfa 3 de la laminina 5, que és una complexa glicopreteïna composta de tres subunitats (alfa, beta i gamma). La laminina 5 es creu que està relacionada amb l'adhesió cel·lular, la transducció de senyal i la diferenciació dels queraticonits. Mutacions en aquest gen s'han identificat com a la causa de l'epidermòlisi ampul·lar de tipus Herlitz. S'han identificat variants de transcrits, provinents d'splicings alternatius, codificant per diferents isoformes.

Interaccions

S'ha demostrat que la laminina, alfa 3 té una interacció amb la SDC2.

Bibliografia relacionada

• Timpl R «Macromolecular organization of basement membranes.». Curr. Opin. Cell Biol., 8, 5, 1997, pàg. 618–24. DOI: 10.1016/S0955-0674(96)80102-5. PMID: 8939648.
• Kivirikko S, McGrath JA, Baudoin C, et al. «A homozygous nonsense mutation in the alpha 3 chain gene of laminin 5 (LAMA3) in lethal (Herlitz) junctional epidermolysis bullosa.». Hum. Mol. Genet., 4, 5, 1995, pàg. 959–62. DOI: 10.1093/hmg/4.5.959. PMID: 7633458.
• Rousselle P, Golbik R, van der Rest M, Aumailley M «Structural requirement for cell adhesion to kalinin (laminin-5).». J. Biol. Chem., 270, 23, 1995, pàg. 13766–70. DOI: 10.1074/jbc.270.23.13766. PMID: 7775432.
• Burgeson RE, Chiquet M, Deutzmann R, et al. «A new nomenclature for the laminins.». Matrix Biol., 14, 3, 1994, pàg. 209–11. DOI: 10.1016/0945-053X(94)90184-8. PMID: 7921537.
• Vidal F, Baudoin C, Miquel C, et al. «Cloning of the laminin alpha 3 chain gene (LAMA3) and identification of a homozygous deletion in a patient with Herlitz junctional epidermolysis bullosa.». Genomics, 30, 2, 1996, pàg. 273–80. DOI: 10.1006/geno.1995.9877. PMID: 8586427.
• McGrath JA, Kivirikko S, Ciatti S, et al. «A recurrent homozygous nonsense mutation within the LAMA3 gene as a cause of Herlitz junctional epidermolysis bullosa in patients of Pakistani ancestry: evidence for a founder effect.». J. Invest. Dermatol., 106, 4, 1996, pàg. 781–4. DOI: 10.1111/1523-1747.ep12346349. PMID: 8618022.
• Mizushima H, Miyagi Y, Kikkawa Y, et al. «Differential expression of laminin-5/ladsin subunits in human tissues and cancer cell lines and their induction by tumor promoter and growth factors.». J. Biochem., 120, 6, 1997, pàg. 1196–202. PMID: 9010770.
• Miner JH, Patton BL, Lentz SI, et al. «The laminin alpha chains: expression, developmental transitions, and chromosomal locations of alpha1-5, identification of heterotrimeric laminins 8-11, and cloning of a novel alpha3 isoform.». J. Cell Biol., 137, 3, 1997, pàg. 685–701. DOI: 10.1083/jcb.137.3.685. PMID: 9151674.
• Doliana R, Bellina I, Bucciotti F, et al. «The human alpha3b is a 'full-sized' laminin chain variant with a more widespread tissue expression than the truncated alpha3a.». FEBS Lett., 417, 1, 1998, pàg. 65–70. DOI: 10.1016/S0014-5793(97)01251-9. PMID: 9395076.
• Mrowiec T, Melchar C, Górski A «HIV-protein-mediated alterations in T cell interactions with the extracellular matrix proteins and endothelium.». Arch. Immunol. Ther. Exp. (Warsz.), 45, 2-3, 1998, pàg. 255–9. PMID: 9597096.
• Pulkkinen L, Cserhalmi-Friedman PB, Tang M, et al. «Molecular analysis of the human laminin alpha3a chain gene (LAMA3a): a strategy for mutation identification and DNA-based prenatal diagnosis in Herlitz junctional epidermolysis bullosa.». Lab. Invest., 78, 9, 1998, pàg. 1067–76. PMID: 9759651.
• Gonzales M, Haan K, Baker SE, et al. «A cell signal pathway involving laminin-5, alpha3beta1 integrin, and mitogen-activated protein kinase can regulate epithelial cell proliferation.». Mol. Biol. Cell, 10, 2, 1999, pàg. 259–70. PMID: 9950675.
• Hirosaki T, Mizushima H, Tsubota Y, et al. «Structural requirement of carboxyl-terminal globular domains of laminin alpha 3 chain for promotion of rapid cell adhesion and migration by laminin-5.». J. Biol. Chem., 275, 29, 2000, pàg. 22495–502. DOI: 10.1074/jbc.M001326200. PMID: 10801807.
• Amano S, Scott IC, Takahara K, et al. «Bone morphogenetic protein 1 is an extracellular processing enzyme of the laminin 5 gamma 2 chain.». J. Biol. Chem., 275, 30, 2000, pàg. 22728–35. DOI: 10.1074/jbc.M002345200. PMID: 10806203.
• Goldfinger LE, Jiang L, Hopkinson SB, et al. «Spatial regulation and activity modulation of plasmin by high affinity binding to the G domain of the alpha 3 subunit of laminin-5.». J. Biol. Chem., 275, 45, 2001, pàg. 34887–93. DOI: 10.1074/jbc.M006652200. PMID: 10956663.
• Fujiwara H, Kikkawa Y, Sanzen N, Sekiguchi K «Purification and characterization of human laminin-8. Laminin-8 stimulates cell adhesion and migration through alpha3beta1 and alpha6beta1 integrins.». J. Biol. Chem., 276, 20, 2001, pàg. 17550–8. DOI: 10.1074/jbc.M010155200. PMID: 11278628.
• McArthur CP, Wang Y, Heruth D, Gustafson S «Amplification of extracellular matrix and oncogenes in tat-transfected human salivary gland cell lines with expression of laminin, fibronectin, collagens I, III, IV, c-myc and p53.». Arch. Oral Biol., 46, 6, 2001, pàg. 545–55. DOI: 10.1016/S0003-9969(01)00014-0. PMID: 11311202.
• Utani A, Nomizu M, Matsuura H, et al. «A unique sequence of the laminin alpha 3 G domain binds to heparin and promotes cell adhesion through syndecan-2 and -4.». J. Biol. Chem., 276, 31, 2001, pàg. 28779–88. DOI: 10.1074/jbc.M101420200. PMID: 11373281.