Xilanasa

De Viquipèdia
Salta a: navegació, cerca
Infotaula d'enzimXilanasa
Identificadors
Número EC 3.2.1.8
Número CAS 9025-57-4
Bases de dades
IntEnz IntEnz view
BRENDA BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
KEGG KEGG entry
MetaCyc metabolic pathway
PRIAM profile
Estructures PDB RCSB PDB
PDBe
PDBsum
Gene Ontology AmiGO / EGO
Modifica dades a Wikidata

La xilanasa és una classe d'enzims que degraden el polisacàrid beta-1,4-xilà a xilosa mitjançant la degradació de l'hemicel·lulosa, que és un dels principals components de la paret cel·lular de les plantes.

Per tant, es tracta d'una proteïna que juga un paper principal en els microorganismes que es nodreixen de les plantes i són molt presents en els fongs que degraden la matèria vegetal en nutrients utilitzables.

Entre les aplicacions comercials en què s'utilitza la xilanasa, destaca el blanquejament de la polpa de la fusta en papereria sense fer servir clor i incrementar la digestibilitat en els ensitjats de les plantes farratgeres com també en el compostatge fermentat anaeròbic.[1]

A banda d'això, és important també la utilització de les xilanases en additius alimentaris per la producció avícola, en la farina per millorar la qualitat de la massa fornejada, l'extracció del cafè, els olis de les plantes, en el midó i el clarificat de sucs, entre altres aplicacions.[2][3][4][5][6][7][8][9][10][11]

En el futur, la xilanasa es podria utilitzar per la síntesi de biocombustibles a partir de materials no utilitzables de les plantes.[12]

Funcionament de l'enzim[modifica]

Les xilanases són glicosidases (o-glicosil hidrolases, EC 3.2.1.X) que s’encarreguen de catalitzar la endohidròlisi d'enllaços 1,4- β-d-xilosídics al xilà, produint nous xilo-oligosacàrids. Aquest polisacàrid es troba majoritàriament a la paret secundària dels vegetals i forma part de l'hemicel·lulosa.[13][14]

L'activitat de la xilanasa és induïda per la presència de xilà i disminueix amb la presència de glucosa

Les xilanases constitutives, a baixos nivells d’energia, son responsables de l’inici de la hidròlisi del xilà i de la posterior producció de polisacàrids petits com ara xilobiosa o xilotrosa. És amb l’ajuda de les β-xilosil premeases que els oligosacàrids es transporten a la cèl·lula (aquestes permeases poden reduir la seva activitat en contacte amb la glucosa). Dins la cèl·lula activen la transcripció dels gens xilanolítics produint així endoxilanasses i β-xilosidasse, el què és molt important doncs són les endoxilanasses les que juguen un paper crucial en la despolimerització d'aquest glícid. En primer lloc, trenquen l’enllaç glicosídic 1,4 i posteriorment es forma un enllaç hemiacetàlic que condueix a l’obtenció d’un sucre.[15]

Llocs de reconeixement del substrat i zones actives[modifica]

Existeixen diferents tipus de xilanases i la seva funció i estructura encara romanen en investigació. A continuació, però, s’explica les característiques d’una de les xilanases més utilitzades al sector industrial, les quals, lògicament, s‘han estudiat de manera més detallada donat l’interès que tenen en la societat.

1,4-β-Xilanasa sintetitzada per Trichoderma reesei[modifica]

Trichoderma Reesei és un tipus de fong caracteritzat dins els éssers vius per la capacitat de sintetitzar una gran quantitat d’enzims hidrolítics de polisacàrids. Un d’aquests enzims, doncs, és la 1,4-β-Xilanasa. La 1,4-β-Xilanasa és un tipus d’entre els molts que hi ha d’aquest enzim degradant del xilà. Tot i això, d’aquest tipus existeixen diferents subtipus, de tal manera que aquest organisme pot sintetitzar-ne dos, la endo-1,4-β-xylanase 1(Xyn-I) i la endo-1,4-β-xylanase 2 (Xyn-II).

En les dues endo-1,4-β-xylanases hi ha diferents llocs de reconeixement i unió del substrat en els quals tenen una important implicació diferents aminoàcids. A més a més, hi ha dues zones actives. En la taula següent podem observar tots aquests llocs de reconeixement, l'aminoàcid implicat i la seva posició, i també la funció que desenvolupen (reconeixement del substrat, donador de protons, nucleòfil).[16][17]

En aquesta imatge hi veiem els aminoàcids implicats als llocs de reconeixement/unió i les zones actives de la endo-1,4-β-xilanasa. En groc hi veiem marcats els llocs de reconeixement/unió i encerclades en verd les zones actives.

Els llocs de reconeixement o unió i les zones actives de l'endo-1,4-β-xilanasa 1 són els següents:

Zona actiu / Lloc de reconeixement o unió Posició de l'aminoàcid Aminoàcid Funció que desenvolupa
Lloc de reconeixement/unió 117 Tirosina Reconeixement del substrat
Zona activa 126 Glutamat Nucleòfila
Lloc de reconeixement/unió 128 Tirosina Reconeixement del substrat
Lloc de reconeixement/unió 160 Arginina Reconeixement del substrat
Lloc de reconeixement/unió 164 Prolina Reconeixement del substrat (mitjançant oxigen carbonílic)
Lloc de reconeixement/unió 174 Glutamina Reconeixement del substrat
Lloc de reconeixement/unió 209 Tirosina Reconeixement del substrat
Zona activa 215 Glutamat Donador de protons

En l'endo-1,4-β-xilanasa 2 els llocs de reconeixement o unió i les zones actives són les següents:

En aquesta imatge hi podem veure els llocs de reconeixement i les zones actives de la endo-1,4-β-xilanasa 2. En groc estan marcats els llocs de reconeixement i encerclades en verd les zones actives.
Lloc de reconeixement o unió i zones actives Posició del aminoàcid Aminoàcid Funció que desenvolupa
Lloc de reconeixement/unió 106 Tirosina Reconeixement del substrat
Lloc de reconeixement/unió 110 Tirosina Reconeixement del substrat
Zona activa 119 Glutamat Nucleòfila
Lloc de reconeixement/unió 121 Tirosina Reconeixement del substrat
Lloc de reconeixement/unió 155 Arginina Reconeixement del substrat
Lloc de reconeixement/unió 159 Prolina Reconeixement del substrat
Lloc de reconeixement/unió 169 Tirosina Reconeixement del substrat
Lloc de reconeixement/unió 204 Tirosina Reconeixement del substrat
Zona activa 210 Glutamat Donador de protons

Complex xilanolític[modifica]

Enzims implicats en la hidròlisi del xilà entre els quals s'hi troba la endoxilanassa

La xilanasa, però, no és l’únic enzim que intervé en la degradació del xilà. El xilà es degrada per l’acció de diferents enzims que formen el complex xilanolític (els més estudiats del qual són les endoxilanases i les β-xilosidases). Els enzims més importants de aquest complex són: l'endoxilanasa (endo-1,4-β-xilanasa, E.C.3.2.1.8), la β-xilosidasa (xilà-1,4-β-xilosidasa, E.C.3.2.1.37), l'α-glucuronidasa (α-glucosiduronasa, E.C.3.2.1.139), l'α-arabinofuranosidasa (α-Larabinofuranosidasa, E.C.3.2.1.55), l'acetilxilà esterasa (E.C.3.1.1.72) i l'esterasa d'àcid ferúlic i àcid p-coumàric. És necessària l’actuació de diferents enzims degut a la heterogeneïtat i complexitat del xilè, que té una estructura amb un esquelet de xilosa no ramificat, el qual pot tenir substitucions de grups acetil, L-arabinofuranosil, glucuronil i 4-o-metilglucuronil. Les característiques d'aquests enzims són:

  • Endo-1,4-β-xilanases: S'encarrega del trencament dels enllaços glicosídics de l’esquelet del xilà reduint-ne el grau de polimerització.
  • β-D-xilosidases: No hidrolitzen xilà. Ell substrat amb el que millor actuen és la xilobiosa i la seva afinitat pels xilooligosacàrids és inversament proporcional al seu grau de polimerització.
  • Acetilxilà esterasa: Elimina els grups O-acetil de les posicions 2 i/o 3 en els residus β-D-xilopiranosil d'acetil-xilà.
  • Arabinasa: Elimina els residus de L-arabinosa substituïts a les posicions 2 i 3 del β-D-xilopiranosil.
  • α-Glucuronidasa: Hidrolitza els enllaços α-1,2 entre els residus d'àcid glucurònic i les unitats de l’esquelet de β-D-xilopiranosil que es troben en glucuronoxilà.
  • L'esterasa d'àcid ferúlic i l'esterasa d'àcid p-coumàric: Trenquen els enllaços éster del xilà.[3]

Activitat enzimàtica[modifica]

Existeixen molts tipus de xilanases i la seva estructura, el funcionament o les característiques òptimes per a la major activitat enzimàtica es diferencien bastant. Generalment, podríem dir que és un enzim termoestable amb temperatures òptimes elevades (sovint superiors a 40 ºC). En diferents articles es troben taules de pH òptims per a diferents xilanases de diferènts espècies. En conjunt, podríem dir que el valor en què l'ezim és funcional oscil·la entre un  interval ampli, des de 4 per a algunes espècies i tipus de xilanases fins a 8 per a altres, amb alguns valors més extrems i poc freqüents.[3]

Segons UniProt, una de les bases de dades més importants de proteïnes, el pH òptim de la endo-1,4-beta-xilanasa 1 és 3.5-4 i és estable en un pH des de 2.5 fins a 8.5 a temperatura ambient i a un pH de 2.5 fins a 4.5 a 40ºC.  [18][19]

La cinètica, valorada amb la constant de Michaelis-Menten (KM), varia segons el tipus de substrat.[18]

  1. KM=0.22 mg/ml per a fusta de faig (xilà 1)
  2. KM=14.8 mg/ml per glucuronoxilà acetilat 1
  3. KM=22.3 mg/ml per glucuronozilà desacetilat 1

Per la  endo-1,4-beta-xilanasa 2, el pH òptim és 4.5-5.5 segons UniProt i és estable en un pH des de 3.0 fins a 8.5 a temperatura ambient i a un pH de 4.0 fins a 7.5 a 40 ºC. La cinètica també varia depenent del substrat al qual s'uneix:[19]

  1. KM=0.14 mg/ml per a fusta de faig (xilà 1)
  2. KM=3.0 mg/ml per glucuronoxilà acetilat 1
  3. KM=3.8 mg/ml per glucuronozilà desacetilat 1

L’activitat de la xilanasa pot ser inhibida per la unió de l’inhibidor al centre actiu de l’enzim de manera competitiva. Inhibir l’activitat de la xilanasa és de gran avantatge per als hostes de fongs patògens ja que la inhibició de l’enzim afecta al creixement del fong.[20]

Estructura[modifica]

A continuació s'explicarà l'estructura dels dos tipus de endo-1,4-β-xylanases sintetitzades per Trichoderma reesei. Per tal de fer-ho, cal que fem referència als diferents nivells que podem distingir:

Estructura primària[modifica]

Sabent que l’estructura primària, bàsicament, fa referència a la seqüència d’aminoàcids que conforma una cadena polipeptídica, cal destacar que la Xyn-I i la Xyn-II estan constituïdes per 178 i 190 aminoàcids,[21] respectivament (tot i que tenint en compte la seqüència senyal i la part propeptídica, estan constituïts per 229 i 223 aa).[22] Així doncs, deduïm que es tracta de dues proteïnes relativament petites amb un pes molecular que oscil·la entre 19 i 21 kDa.

Alineament entre la 1,4-β-Xylanase I i la 1,4-β-Xylanase II. En gris i marcats emprant un asterisc s'han senyalat els aa homòlegs que presenten les dues proteines. En lila s'han assenyalat els aa polars (amb i sense càrrega) d'ambdós enzims. Dins el requadre rosa s'ha senyalat la seqüència senyal i dins el blau la part propetptídica d'ambdues cadenes polipeptídiques.esquerra.[22]

Tots dos enzims són molt semblants (presenten aproximadament un 45% d’homologia) i destaca la presència en ells d’una gran quantitat d’aminoàcids polars sense càrrega, i també de polars amb càrrega positiva i amb càrrega negativa. Aquests tipus d’aa, entre altres funcions, intervenen en la conformació de l’estructura tridimensional gràcies a les interaccions per pont d’hidrogen que estableixen entre ells.

Un altre aminoàcid que intervé en la conformació de l’estructura tridimensional de les proteïnes és la cisteïna. En el cas d’aquests dos enzims, però, tan sols trobem una cisteïna situada en la posició nou de la Xyn-I, pel que no es poden formar enllaços per pont disulfur intramoleculars.

Conformació tridimensional. Estructura secundària[modifica]

Estructura secundària de la 1,4-β-Xylanase 1[18]

L’estructura secundària és la conformació en l’espai que adopta la seqüència d’aminoàcids segons tres models: α-hèlix, làmina-β (i hèlix de col·lagen). En el cas d’ambdues xilanases, observem la presència d’una gran quantitat de cadenes-β disposades de forma mixta que donen lloc, en cadascuna, a dues làmines-β diferents.

Estructura secundària de la 1,4-β-Xylanase II[19]

Com podem observar en el diagrama adjuntat, les dues xilanases consten també d’una α-hèlix, i també podem trobar un gir de tipus β en la endo-1,4-beta-xylanase 1 i dos en el cas de la endo-1,4-beta-xylanase 2.

Estructura terciària de la 1,4-beta-Xylanase 1 i la 1,4-beta-Xylanase 2. A1 i A2 representen l'estructura en vista lateral de la Xyn-I i la Xyn-2 respectivament, mentre que les figures B1 i B2 representen l'estructura de les proteïnes vista de front en el mateix ordre que s'ha mencionat.

Conformació tridimensional. Estructura terciària[modifica]

Totes aquestes conformacions s’ajunten en l’espai donant lloc a una proteïna tridimensional. Les Xyn-I i II, però, no segueixen un patró definit a diferència de, per exemple, l’hemoglobina (proteïna globular) o el col·lagen (proteïna filamentosa).

Tanmateix, per explicar la seva estructura terciària sovint es fa referència a que comparteix certa similitud amb la forma que adopten el polze i l’índex de la mà dreta, com podem observar a la figura.[21]

Dins d’aquesta conformació caldria puntualitzar que, com normalment succeeix, l’interior d’ambdues molècules està compost bàsicament d’aminoàcids no polars. Aquests residus estan empaquetats formant així una estructura estabilitzada gràcies a interaccions hidrofòbiques. Pel contrari, els residus polars estan localitzats a la zona externa de les seves estructures, la qual cosa permet establir interaccions amb el medi aquós que les envolta.

Similitud entre l'estructura terciària de les 1,4-beta-Xylanase 1 i 2 i els dits d'una mà dreta

Canvis post-traduccionals[modifica]

Aquests enzims, no obstant això, no són funcionals fins que pateixen l’addició en la seva estructura d’una sèrie de substàncies.

En el cas de la Xyn-I tan sols es produeix l’addició d’un glicosaminoglicà (glicosilació amb GAGs) en l’asparagina situada en la posició 31. La Xyl-II, per contra, presenta tres addicions del mateix glícid en les asparagines situades en les posicions 71, 94 i 130 i, a més a més, també podem apreciar una modificació de la glutamina situada en la posició 34, que dóna lloc a un àcid piroglutàmic.

Localització[modifica]

Aquests enzims són produïts principalment per microorganismes i la seva activitat es centra en la catàlisi de la paret cel·lular de les plantes, juntament amb altres enzims que catalitzen polisacàrids. A més, digereixen el xilà durant la germinació de llavors. L’enzim xilanasa també es troba en protists (tant algues com protozous), insectes, crustacis, cargols i llavors d’algunes plantes. La localització d’aquest enzim depèn de cada tipus de xilanasa.  Per exemple, en el bacteri Thermotoga maritima es troba fixada a la paret cel·lular, més concretament en la fracció periplàsmica. Una proporció de la xilanasa també es troba lliure a l’espai intercel·lular, malgrat que la majoria es troba unit a la cèl·lula. En un estudi amb Aeromonas caviae ME-1, es va trobar la xilanasa en el citoplasma. Posteriorment, l'enzim va ser alliberat a la zona periplàsmica a causa de l'osmosi.[23] En general, les xilanases són proteïnes extracel·lulars o enzims superficials de membrana.[24]Acostumen a trobar-se al medi extracel·lular ja que el substrat no pot entrar a la cel·lula causa del seu tamany.[25]

Les xilanases tenen diversos dominis catalítics i a més a més alguns de suplementaris com ara dominis d’unió de xilà i de cel·lulosa, dominis termoestabilitzadors i altres els quals encara no se’n coneix la funció. Normalment aquests dominis tenen un plegament i funció independent i queden separats per segments d’unió curts rics en aminoàcids hidroxils.

Acostumen a trobar-se al medi extracel·lular ja que el substrat no pot entrar a la cel·lula causa del seu tamany.

Famílies[modifica]

La realització de diferents estudis sobre les cel·lulases i les xilanases ha permès la identificació dels seus corresponents dominis catalítics. Això s’ha realitzat a partir de la proteòlisi controlada en els enzims madurs tot mantenint l’activitat catalítica. De forma alternativa, mitjançant talls i l’eliminació dels gens que són els encarregats de codificar-los i el posterior anàlisi de la seva expressió, també s’ha identificat, en els mateixos gens, regions que es corresponen als dominis catalítics als enzims. S’ha estudiat l’anàlisi  de les seqüències dels dominis de les xilanases en conjunt amb les cel·lulases, que juntament amb la seva revisió ha permès establir una classificació de 12 famílies.

En primer lloc, les famílies A,B,F,G i H engloben enzims bacterians i d’origen fúngic. Per altra banda, la família E es constitueix  amb enzims bacterians i de plantes. Això indica una possible transferència de gens entre les plantes i els bacteris amb els quals es troben associades. Les diverses cel·lulases i xilanases tenen mides diferents en funció del nombre d’aminoàcids que les constitueixen. Això no obstant, els seus dominis catalítics acostumen a  ser més uniformes respecte a la mida. Les xilanases, dins d’aquesta classificació es troben agrupades en les famílies 10 (o F) i 11(o G)[26]

[26]
Familia Origen Enzim Total Domini catalític
10 (F) Bacillus sp C-125 Xilanasa A 396
Bacilluspolymyxa Xilanasa D
Butyrivibrio fibrisolvens Xilanasa A 378 ≈350
Caldocellum saccharolyticum Xilanasa A 312
Clostridium thermocellum Xilanasa Z 809 ≈350
Cryptococcus albidus Xilanasa 311
Penicillium  chrysogenum Xilanasa
P. fluorecens subsp. cellulosa Xilanasa A 585 345
P. fluorecens subsp. cellulosa Xilanasa B 555 272
Streptomyces lividans Xilanasa A
Thermoascus aurantiacus Xilanasa 269
11 (G) Aspergillus niger Xilanasa A
Aspergillus tubigensis Xilanasa A
Bacillus circulans Xilanasa 185
Bacillus pumilus Xilanasa A 201
Bacillus subtilis Xilanasa 182
Clostridium acetobutylicum Xilanasa B 234
Neocallismatix patriciarum Xilanasa A
Ruminococcus flavefaciens Xilanasa A
Schyzofillum commune Xilanasa A
Streptomyces lividans Xilanasa B i C
Trichoderma harzianum Xilanasa
Trichoderma reesei Xilanasa 1 i 2
Trichoderma viride Xilanasa

Síntesi[modifica]

Natural[modifica]

La presència de les cèl·lules vegetals en un medi amb xilà indueix la síntesi de xilanasa. Aquest fet ha estat qüestionat perquè el xilà és una macromolècula gran que no pot entrar a la cèl·lula i per tant no té contactes amb molècules intracel·lulars que puguin influenciar la regulació de l’expressió gènica. Ha d’haver contacte entre alguna molècula del mecanisme de regulació i la molècula inductora perquè la xilenasa se sintetitzi, la qual cosa suggereix l’existència d’algun tipus de lloc de reconeixement a la part externa de la cèl·lula.[3]

Artificial[modifica]

A part de la síntesi natural, la síntesi també s’indueix de manera artifical per obtenir xilanases sintètiques per a la indústria. Aquesta síntesi es duu a terme tant en cultius líquids com sòlids, tot i que predomina el primer cas. En cultius sòlids s’utilitza segó de blat i arròs com a inductors majoritàriament. En cultius líquids, la xilanasa es sintetitza també com a resposta a xilans de diferent procedència.[3]

Referències[modifica]

  1. Gulzar, Production and partial purification of Xylanase fromTrichoderma longibrachiatum. Published in international conference on biotechnology and neurosciences. CUSAT, 2004.P33
  2. Beg, Q. K.; Kapoor, M.; Mahajan, L.; Hoondal, G. S. «Microbial xylanases and their industrial applications: A review». Applied Microbiology and Biotechnology, 56, 3–4, 2001, pàg. 326–338. DOI: 10.1007/s002530100704. PMID: 11548999.
  3. 3,0 3,1 3,2 3,3 3,4 Polizeli, M. L. T. M.; Rizzatti, A. C. S.; Monti, R.; Terenzi, H. F.; Jorge, J. A. «Xylanases from fungi: Properties and industrial applications». Applied Microbiology and Biotechnology, 67, 5, 2005, pàg. 577–91. DOI: 10.1007/s00253-005-1904-7. PMID: 15944805.
  4. Subramaniyan, S.; Prema, P. «Biotechnology of Microbial Xylanases: Enzymology, Molecular Biology, and Application». Critical Reviews in Biotechnology, 22, 1, 2002, pàg. 33–64. DOI: 10.1080/07388550290789450. PMID: 11958335.
  5. Kulkarni, Neeta; Shendye, Abhay; Rao, Mala «Molecular and biotechnological aspects of xylanases». FEMS Microbiology Reviews, 23, 4, 1999, pàg. 411–56. DOI: 10.1111/j.1574-6976.1999.tb00407.x. PMID: 10422261.
  6. Ahmed, Sibtain; Riaz, Saba; Jamil, Amer «Molecular cloning of fungal xylanases: An overview». Applied Microbiology and Biotechnology, 84, 1, 2009, pàg. 19–35. DOI: 10.1007/s00253-009-2079-4. PMID: 19568746.
  7. Sá-Pereira, Paula; Paveia, Helena; Costa-Ferreira, Maria; Aires-Barros, Maria Raquel «A New Look at Xylanases: An Overview of Purification Strategies». Molecular Biotechnology, 24, 3, 2003, pàg. 257–81. DOI: 10.1385/MB:24:3:257. PMID: 12777693.
  8. Alves-Prado, Heloiza Ferreira; Pavezzi, Fabiana Carina; Leite, Rodrigo Simões Ribeiro; Oliveira, Valéria Maia; Sette, Lara Durães «Screening and Production Study of Microbial Xylanase Producers from Brazilian Cerrado». Applied Biochemistry and Biotechnology, 161, 1–8, 2009, pàg. 333–46. DOI: 10.1007/s12010-009-8823-5. PMID: 19898784.
  9. Prade, R. A. «Xylanases: From biology to biotechnology». Biotechnology & Genetic Engineering Reviews, 13, 1996, pàg. 101–31. DOI: 10.1016/S0140-6701(97)80292-5. PMID: 8948110.
  10. Sunna, A.; Antranikian, G. «Xylanolytic Enzymes from Fungi and Bacteria». Critical Reviews in Biotechnology, 17, 1, 1997, pàg. 39–67. DOI: 10.3109/07388559709146606. PMID: 9118232.
  11. Chávez, Renato; Bull, Paulina; Eyzaguirre, Jaime «The xylanolytic enzyme system from the genus Penicillium». Journal of Biotechnology, 123, 4, 2006, pàg. 413–33. DOI: 10.1016/j.jbiotec.2005.12.036. PMID: 16569456.
  12. Lee, Charles C.; Wong, Dominic W. S.; Robertson, George H. «Cloning and Characterization of the Xyn11A Gene from Lentinula edodes». The Protein Journal, 24, 1, 2005, pàg. 21–6. DOI: 10.1007/s10930-004-0602-0. PMID: 15756814.
  13. Motta A Review of Xylanase Production by the Fermentation of Xylan: Classification, Characterization and Applications, 2013, pàg. 27.
  14. Collins, Tony; Gerday, Charles; Feller, Georges «Xylanases, xylanase families and extremophilic xylanases» (en en). FEMS Microbiology Reviews, 29, 1, 01-01-2005, pàg. 3–23. DOI: 10.1016/j.femsre.2004.06.005. ISSN: 1574-6976.
  15. Polizeli «Inici sessió - Identificació UB - Universitat de Barcelona». Xylanases from fungi: properties and industrial applications. DOI: 10.1007/s00253-005-1904-7.pdf.
  16. «xyn1 - Endo-1,4-beta-xylanase 1 precursor - Hypocrea jecorina (strain ATCC 56765 / BCRC 32924 / NRRL 11460 / Rut C-30) - xyn1 gene & protein» (en en). [Consulta: 27 octubre 2017].
  17. «xyn2 - Endo-1,4-beta-xylanase 2 precursor - Hypocrea jecorina (strain ATCC 56765 / BCRC 32924 / NRRL 11460 / Rut C-30) - xyn2 gene & protein» (en en). [Consulta: 27 octubre 2017].
  18. 18,0 18,1 18,2 «xyn1 - Endo-1,4-beta-xylanase 1 precursor - Hypocrea jecorina (strain ATCC 56765 / BCRC 32924 / NRRL 11460 / Rut C-30) - xyn1 gene & protein» (en en). [Consulta: 19 octubre 2017].
  19. 19,0 19,1 19,2 «xyn2 - Endo-1,4-beta-xylanase 2 precursor - Hypocrea jecorina (strain ATCC 56765 / BCRC 32924 / NRRL 11460 / Rut C-30) - xyn2 gene & protein» (en en). [Consulta: 19 octubre 2017].
  20. Dash, Chandravanu; Ahmad, Absar; Nath, Devyani; Rao, Mala «Novel Bifunctional Inhibitor of Xylanase and Aspartic Protease: Implications for Inhibition of Fungal Growth». Antimicrobial Agents and Chemotherapy, 45, 7, 2001-7, pàg. 2008–2017. DOI: 10.1128/AAC.45.7.2008-2017.2001. ISSN: 0066-4804. PMID: 11408216.
  21. 21,0 21,1 TÖRRÖNEN A, ROUVINEN J (24 of August, 1994), "Structural Comparison of Two Major endo-1,4-Xylanases from Trichoderma reesei". Biochemistry 1995, 34, pages 847—856. PMID 7827044. Consultat el 17-10-2017 (en anglès)
  22. 22,0 22,1 «Alineament entre la endo-1,4-β-xilanasa 1 i la endo-1,4-β-xilanasa 2». Uniprot. [Consulta: 17 octubre 2017].
  23. Usui, Kengo; Suzuki, Tohru; Akisaka, Toshitaka; Kawai, Keiichi «A cytoplasmic xylanase (XynX) of Aeromonas caviae ME-1 is released from the cytoplasm to the periplasm by osmotic downshock». Journal of Bioscience and Bioengineering, 95, 5, 2003, pàg. 488–495. ISSN: 1389-1723. PMID: 16233445.
  24. Liebl, Wolfgang; Winterhalter, Christoph; Baumeister, Wolfgang; Armbrecht, Martin; Valdez, Michael «Xylanase attachment to the cell wall of the hyperthermophilic bacterium Thermotoga maritima». Journal of Bacteriology, 190, 4, febrer 2008, pàg. 1350–1358. DOI: 10.1128/JB.01149-07. ISSN: 1098-5530. PMC: PMC2238225. PMID: 18083821.
  25. Collins, Tony; Gerday, Charles; Feller, Georges «Xylanases, xylanase families and extremophilic xylanases» (en en). FEMS Microbiology Reviews, 29, 1, 01-01-2005, pàg. 3–23. DOI: 10.1016/j.femsre.2004.06.005. ISSN: 0168-6445.
  26. 26,0 26,1 Lorea Corral, Dr Octavio «LAS XILANASAS MICROBIANAS Y SUS APLICACIONES». LAS XILANASAS MICROBIANAS Y SUS APLICACIONES Biotecnología Vol. 7 No. 2, 2002, pàg. 30-31.

Bibliografia[modifica]