Aquaporina

Estructura cristal•logràfica de l’aquaporina 1(AQP1) canal (PDB 1J4N).

Les aquaporines són proteïnes embegudes en la membrana cel•lular que regulen el fluxe d’aigua. Són “el sistema de canonades de les cèl•lules”. Les proteïnes d'aquestes aquaporines formen part d'una llarga familía de proteïnes de membrana, les anomenades proteïnes integrals trasmembranoses
Hi ha força malalties humanes que han estat associades a defectes en els gens de les aquaporines.
El 2003 Peter Agre va guanyar el Premi Nobel en Química pel descobriment de les aquaporines , i va col•laborar amb en Roderick MacKinnon en el treball de l’estructura i mecanisme dels canals de potassi.

Funció

Les aquaporines són "el sistema de canonades de la cèl•lula", va dir Agre. Cada cèl•lula és bàsicament aigua.”Però l’aigua no només es queda en la cèl•lula, sinó que l’atravessa d’una manera organitzada. El procés té lloc ràpidament en els teixits que tenen aquestes aquaporines o Canals d’aigua”.
Al llarg de molts anys, els científics assumiren que l’aigua s’escapava a través de la membrana de la cèl•lula i en alguns moments l’aigua es comporta així. “Però el moviment ràpid de l’aigua a través d’algunes cèl•lules no es podia explicar a partir d’aquesta teoria”, va dir Agre.
Les aquaporines condueixen sel•lectivament les molècules d’aigua dins i fora de la cèl•lula, mentre que prevenen el pas d’ions i altres soluts.
També coneguts com canals d’aigua, les aquaporines són proteïnes integrals que formen pors de membrana. Algunes d’elles, conegudes com les aquagliceroporines (les AQP3, AQP7, AQP9 i AQP10 pertanyen a aquest grup) transporten també altres petites partícules no carregades, com el glicerol, el CO2, l’amoni i la urea a través de la membrana, depenent de la grandària del por. Malgrat tot, els pors d’aigua són completament impermeables a les espècies carregades, tals com protons. Aquesta és una propietat crítica per a la conservació del potencial electroquímic de la membrana. Les molècules d’aigua travessen el canal del por en una única filera. La presència de canals d’aigua augmenta la permeabilitat de la membrana a l’aigua.
Molts tipus de cèl•lules humanes els expresen, així com alguns bacteris i altres molts organismes, com les plantes, per a les quals aquests canals són essencials per al sistema de transport de l’aigua.

Descobriment

Agre va dir que va descobrir les aquaporines “per casualitat”. El seu laboratori tenia una beca del N.I.H (National Institutes of Health) per estudiar l’antigen del grup Rh de la sang. Van aïllar la molècula del Rh però una segona molècula, de 28 quilodaltons de tamany (i des d’aleshores anomenada 28K) va aparèixer. Al començament, van pensar que era una peça de la molècula de Rh, o a contaminant, però es va desvetllar que era una molècula que no havia estat descoberta amb una funció desconeguda. Era abundant en les cèl•lules vermelles de la sang i en els tubs del ronyó, i que estava relacionada amb proteïnes de diferents orígens, com les que es troben en els cervells de les mosques de la fruïta, els bacteris, en les lents dels ulls i en els teixits de les plantes.
Agre va preguntar a John Parker, el seu professor d’hematologia en la University of North Carolina. Parker va dir: “Noi, això trobat en les cèl•lules vermelles, els tubs del ronyó, en els teixits de les plantes, has considerat que podria ser els tan buscats canals d’aigua?”. Així doncs, Agre diu que va seguir la suggestió de Parker.
En moltes cèl•lules, l’aigua es mou dins i fora per osmosi a través del component lipídic de les membranes cel•lulars.Donada l’alta permeabilitat per l’aigua d’algunes cèl•lules epitelials, des de fa temps es sospitava que devia existir algun mecanisme addicional per al transport d’aigua. Però no va ser fins el 1992 que la primera aquaporina, “aquaporina-1”, (coneguda originalment com CHIP 28) va ser anunciada per Peter Agre, de la Johns Hopkins University.
Com a conseqüència dels descobriments pioners i la recerca en l’àmbit dels canals d’aigua duts a terme per Agre i els seus col•legues, el 2003 se’ls va presentar el Premi Noble en Química.. El 1999, conjuntament amb altres equips de recerca, Agre va comunicar les primeres imatges en alta resolució de l’estructura tridimensional de les aquaporines.
Altres estudis que feien servir simulacions a partir de supercomputadors van identificar el recorregut de l’aigua a mesura que aquesta es movia a través dels canals, i demostraren com un por pot permetre el pas d’aigua sense deixar passar soluts petits.. Tot i així, la primera notícia que les proteïnes regulaven el transport d’aigua a través de les membranes va ser per Gheorghe Benga in 1986.. Aquesta publicació que precedia la primera publicació d’Agre sobre el transport d’aigua a través de la membrana ha portat a la controvèrsia sobre el no reconeixement adequat d'aquest treball per Agre ni pel Comitè del Premi Nobel..Hi ha hagut una prèvia i llarga història dels pors d’aigua, que va començar el 1957..Hi ha hagut moltes revisions de la història.

Estructura

Diagrama esquemàtic de l’estructura en 2D de l’aquaporina 1 (AQP1) en què s’il•lustren els sis transmembrana hèlix alfa i les cinc regions A-E interhelicals.

‎

Estructura en The 3D que posa de relleu la forma de rellotge de sorra dels canals d’aigua que tallen pel centre de la proteïna.

Les proteïnes de les aquaporines estan formades per sis proteïnes transmembrana hèlix-α ordenades per la part dretana, amb l’extrem amino i carboxil localitzats en la superfície citoplasmàtica de la membrana..Si partim per la meitat la seqüència d’aminoàcids trobem similituds d’una part amb l’altra, de manera que sembla que siguin la repetició d’un tàndem. Alguns investigadors creuen que aquests resultats es deuen a un fet en l’evolució que mostra la duplicació d’un gen de grandària mitjana. Hi ha també cinc regions interhelicals corbades (A-E) que formen els vestíbuls extracel•lular i citoplasmàtics. Les B i E són corbatures hidrofòbiques que contenen la seqüència o mutiu Asn-Pro-Ala (NPA)en el grau més elevat, malgrat que no completament conservat,i que estan unes sobre els altres en el centre de la bicapa lipídica de la membrana formant el rellotge de sorra en 3D, estructura a partir de la qual l’aigua flueix. Aquest solapament forma un del dos coneguts canals de constricció en el pèptid: el motiu NPA i una segona constricció (normalment estreta) coneguda com a “filtre selectiu” o “ar/R” filtre de selectivitat.
Les aquaporines formen tetràmers en les membranes cel•lulars, i cada monòmer actua com un canal d’aigua..Les diferents aquaporines contenen diferències en la seva seqüència de pèptids, que permeten que la grandària del por que en resulta en la proteïna difereixi d'altres aquaporines.Així, la grandària resultant del por afecta directament al tipus de molècules que poden passar a través del por:amb mides petites de pors només són permeables les molècules petites, tals com l’aigua.

Motiu NPA

Fent servir simulacions, s’ha proposat que l’orientació de les molècules d’aigua al moure’s a través del canal assegura que només l’aigua passi a la cèl•lula, gràcies a la formació d’una única línia de molècules d’aigua. Aquestes molècules es mouen a través del canal estret a l’orientar-se per elles mateixes en el camp elèctric local format pels àtoms de la paret del canal. Un cop han entrat, les molècules d’aigua encaren el seu àtom d’oxigen cap a avall del canal. En la part intermèdia del procés, les molècules inverteixen la seva orientació, encarant-se amb l’àtom d’oxigen cap a dalt.
El per què d’aquesta rotació no està completament clar, encara. Alguns investigadors identifiquen la causa amb el camp electrostàtic generat per les mitges hèlix HB i HE de les dues aquaporines. Altres suggereixen que aquesta rotació és deguda a la interacció de les unions de l’hidrogen entre l’oxigen de la molècula d’aigua i les asparagines en els dos motius NPA. A més, encara s’està discutint que la rotació de les molècules d’aigua tingui un significat biològic. Estudis recents, però, especulen que l’orientació “bipolar” de les molècules d’aigua les preveu de conduir protons a través del mecanisme de Grotthuss, alhora que permet un flux ràpid de molècules d’aigua.. Altres estudis qüestionen aquesta interpretació i emfatitzen una barrera electrostàtica com la raó d’aquest bloqueig de protons. Una última visió considera que la rotació de les molècules d’aigua és únicament un efecte lateral de la barrera electrostàtica. Així, en el 2008, l’origen del camp electrostàtic és encara un tema de debat: mentre que uns estudis bàsicament consideren el camp elèctric generat per les proteïnes de les mitges hèlixs HB i HE, altres emfatitzen els efectes d’una desolvatació a l’entrada del protó per l’estret por de l’aquaporina.

Dibuix esquemàtic del moviment de l’aigua a través del filtre selectiu estret del canal de l’aquaporina.

Els filtres de selectivitat ar/R

El filtre de selectivitat ar/R (aromàtic/arginina) és una agrupació d’aminoàcids que ajuda a que es doni la unió amb les molècules d’aigua i permet l’exclusió d’altres molècules que podrien intentar entrar en el por. Aquest és el mecanisme a partir del qual l’aquaporina és capaç de seleccionar un lligam amb les molècules d’aigua (i d’aquí que les permeti travessar) i prevenir l’entrada d’altres molècules. El filtre ar/R és un tètrad format per dos residus d’aminoàcids de les hèlixs 2 (H2) i 5 (H5) i dos residus de la corbatura E (LE1 i LE2), trobats en la banda del motiu NPA. La regió ar/R es troba normalment cap al vestíbul extracel•lular, aproximadament 8Å per sobre del motiu NPA i acostuma a ser la part més estreta del por. L’estretor del por actua afeblint les unions de l’hidrogen amb les molècules d’aigua, i així permet que l’aigua interaccioni amb les càrregues positives de l’arginina, la qual també actua com un filtre de protons per al por.

Aquaporines en els mamífers

Es coneixen tretze tipus d’aquaporines en els mamífers, i sis d’aquestes estan localitzades en el ronyó,, però es creu que podrien existir-ne més. Les aquaporines més estudiades estan comparades a la taula següent:

Comparació

Per veure l'estructura detallada de les diferents aquaporines, aneu a l'Annex d'aquest article.

Tipus	Localització	Funció
Aquaporina 1	ronyó (cara apical Parts de la nefrona tub contornejat proximal porció recta del túbul proximal branca descendent estreta de la nansa de Henle	Reabsorció d'aigua
Aquaporina 2	ronyó (cara apical) túbul col•lector inicial túbul col•lector cortical conducte col•lector medul•lar extern (escorça renal) conducte col•lector medul•lar de la cara interna (aspecte intermedi)	Reabsorció d'aigua en resposta a l'Hormona antidiürètica(ADH)
Aquaporina 3	ronyó (baso lateral) conducte col•lector medul•lar	Reabsorció d'aigua
Aquaporina 4	ronyó (baso lateral) conducte col•lector medul•lar

Aquaporines en les plantes

En les plantes, l’aigua és agafada de la terra a través de les arrels, on passa del còrtex als teixits vasculars. N’hi ha dues rutes per les quals l’aigua flueix en aquests teixits, conegudes com les vies apoplàstiques i simplàstiques. La presència de les aquaporines en les membranes cel•lulars sembla que serveix per facilitar la via simplàstica transcel•lular del transport d’aigua. Quan les arrels de les plantes s’exposen al clorur de mercuri, que se sap que inhibeix les aquaporines, el flux d’aigua és àmpliament reduït mentre que el flux d’ions no, corroborant la hipòtesi que existeixen mecanismes per al transport d’aigua independentment del transport d’ions: les aquaporines. Les aquaporines en les plantes se separen principalment en quatre subfamílies homologades o grups:

• Proteïnes intregral de la membrana plasmàtica[6]
• Proteïna integral del Tonoplasta [7]
• Proteïna Intregal com la nodulina [8]
• Proteïna Integral bàsica petita

Aquestes quatre subfamílies s’han dividit després en petits subgrups segons l’evolució basats en la seva seqüència del DNA. Les agrupacions de PIP es divideixen en dos subgrups: PIP1 i PIP2, mentre que les agrupacions TIP en cinc subgrups: TIP1, TIP2, TIP3, TIP4 i TIP5. Cada subgrup se separa, al seu torn, en isoformes. Per exemple, PIP1;1, PIP1;2.
La desactivació de l’expressió dels gens de les aquaporines de les plantes s’ha associat amb un creixement precari de la planta i fins i tot amb la seva mort.

Regulació de les aquaporines en les plantes

La regulació (activació o desactivació) de les aquaporines es duu a terme per aturar el flux a través del por de la proteïna. Aquesta regulació es pot donar per nombroses raons, per exemple quan la planta conté baixes quantitats d’aigua cel•lular com a conseqüència d’una sequera. La regulació de l’aquaporina es duu a terme per la interacció entre un mecanisme de regulació i l’aquaporina, amb la qual cosa es provoca un canvi en 3D de la proteïna que fa que es bloquegi el por i per tant, s'impedeix el flux d’aigua a través del por. En les plantes, s’han vist que almenys n’hi ha dues formes per a aquesta regulació de l’aquaporina: la defosforilació de certs residus de serina –que s’ha vist que es produeix com a resposta a la sequera- i la protonació de residus específics d’histidina –com a resposta a la inundació.
La fosforilació de l’aquaporina també s’ha vinculat a l’obertura i tancament de la planta com a resposta a la temperatura.

Aquaporines i la malaltia

“Si les aquaporines puguessin ser manipulades, es podrien solucionar potencialment problemes com la retenció de fluids en la malalties del cor, i edemes cerebral, després d’un vessamentcerebral [9]”, va dir Agre.

Hi ha dos exemples clars de malalties que s’identifiquen amb una conseqüència de mutacions en les aquaporines:

• Les mutacions en el gen de l’aquaporina 2 causen en humans diabetis insípida nefrogènica hereditària [10].
• Els ratolins homozigots per a mutacions d’inactivació del gen de l’aquaporina-0 desenvolupen cataractes congènites.

Molt poca gent ha estat identificada amb una deficiència severa o total d'aquaporines-1. Curiosament, aquestes persones són normalment saludables, però exhibeixen un defecte en l’habilitat de concentrar soluts en la orina i conservar l’aigua quan hi ha una carència de l’aigua ingerida. Els ratolins amb supressions dirigides a l’aquaporina-1 exhibeixen una deficència en la conservació de l’aigua deguda a una ihnabilitat per a concentrar soluts en la medul•la del ronyó per la multiplicació a contracorrent.Mecanisme de multiplicació a contracorrent, pàg 27 del pdf

A més del paper de la determinació genètica de la diabetis insípida nefrogènica, les aquaporines també juguen un paper clau en les formes adquirides de la diabetis insípida nefrogènica (trastorns que causen un increment en la producció d’orina).La diabetis insípida nefrogènica adquirida pot donar-se per la regulació imparella de l’aquaporina-2 deguda a l’administració de sals de liti (com tractament per a trastorns bipolars), concentracions baixes de potassi en sang, (hipocalèmia), concentracions altes de calci en la sang (hipercalcèmia) o una elevada entrada d’aigua crònica respecte les necessitats normals: per exemple, deguda a un consum excessiu habitual d’aigua embotellada o cafè.

Finalment, s’ha trobat que reaccions autoimmunes contra l’aquaporina 4 produeixen la malatia de Devic.[11]

Annex 1: Models gràfics

Models gràfics.

Annex 2: Els diferents tipus d’aquaporines

Aquaporina 1

Aquaporina 1.

Aquaporina

Estructures disponibles PDB Cerca a Ortholog: PDBe, RCSB Llista de codis d'identif. PDB 1fqy, 1h6i, 1ih5, 1j4n
Identificadors
Símbols	{{{Symbol}}} ; AQP-CHIP; CHIP28; CO; MGC26324
Identif. externs	OMIM: 107776 MGI: 103201 HomoloGene: 68051 GeneCards: {{{Symbol}}} Gene
Ontologia genètica Funció molecular • transporter activity • water transporter activity • porin activity Component cel·lular • integral to plasma membrane • membrane • integral to membrane • outer membrane Procés biològic • transport • water transport • excretion Fonts: Amigo / QuickGO
Patró d'expressió d'ARN
More reference expression data
Ortòlegs
Espècies	Humans	Ratolins
Entrez	358	11826
Ensembl	ENSG00000106125	ENSMUSG00000004655
UniProt	P29972	Q3TLW5
RefSeq (ARNm)	NM_198098	NM_007472
RefSeq (proteïna)	NP_932766	NP_031498
Localitz. (UCSC)	Chr 7: 30.92 – 30.93 Mb	Chr 6: 55.27 – 55.28 Mb
Cerca al PubMed	[12]	[13]

L’AQP1, que no està regulada per l'hormona antidiürètica (ADH) com s’ha comentat abans, s’ha caracteritzat bàsicament amb el ronyó, i s’ha trobat:

-en el tub contornejat proximal
-porció recta del túbul proximal
-branca descendent estreta de la nansa de Henle

Addicionalment, en:

-cel•lules vermelles de la sang
-endoteli vascular
-tracte gastrointestinal
-glàndules sudorípares
-pulmons.

Aquaporina 2

Aquaporina 2 (conducte col•lector)

Identificadors
Símbols	AQP2 ; AQP-CD; MGC34501; WCH-CD
Identif. externs	OMIM: 107777 MGI: 1096865 HomoloGene: 20137 GeneCards: AQP2 Gene
Ontologia genètica Funció molecular • transporter activity • water channel activity Component cel·lular • membrane fraction • plasma membrane • integral to membrane • apical plasma membrane Procés biològic • transport • water transport • excretion Fonts: Amigo / QuickGO
Patró d'expressió d'ARN
More reference expression data
Ortòlegs
Espècies	Humans	Ratolins
Entrez	359	11827
Ensembl	ENSG00000167580	ENSMUSG00000023013
UniProt	P41181	Q3UQD4
RefSeq (ARNm)	NM_000486	NM_009699
RefSeq (proteïna)	NP_000477	NP_033829
Localitz. (UCSC)	Chr 12: 48.63 – 48.64 Mb	Chr 15: 99.41 – 99.41 Mb
Cerca al PubMed	[14]	[15]

Regulació

És la única aquaporina regulada per l’hormona antidiürètica o [vasopressina],i es regula de dues maneres:
-una regulació a curt plaç (minuts) a partir del tràfic de les vesícules de AQP2 cap a la regió apical on es fusionen amb la membrana apical plasmàtica.
-una regulació a llarg termini (dies) a partir d’un augment de l’expressió gènica de la AQP2.
Aquesta aquaporina també està regulada pel consum d’aliments: els greixos redueixen l’expressió independentment de l’hormona antidiürètica.
També s’ha vist que l’augment de l’expressió gènica de la AQP2 està associada a condicions de retenció d’aigua, tals com l’embaràs o la insuficiència cardíaca.

Aquaporina 3

Aquaporina 3 (Grup sanguini GIL)

Identificadors
Símbols	AQP3 ; GIL
Identif. externs	OMIM: 600170 MGI: 1333777 HomoloGene: 21025 GeneCards: AQP3 Gene
Ontologia genètica Funció molecular • water channel activity • glycerol channel activity • transporter activity Component cel·lular • basolateral plasma membrane • membrane • integral to membrane • plasma membrane Procés biològic • water transport • transport • response to calcium ion • regulation of keratinocyte differentiation • excretion • response to vitamin D • response to retinoic acid • positive regulation of immune system process Fonts: Amigo / QuickGO
Ortòlegs
Espècies	Humans	Ratolins
Entrez	360	11828
Ensembl	ENSG00000165272	ENSMUSG00000028435
UniProt	Q92482	Q8R2N1
RefSeq (ARNm)	NM_004925	NM_016689
RefSeq (proteïna)	NP_004916	NP_057898
Localitz. (UCSC)	Chr 9: 33.43 – 33.44 Mb	Chr 4: 41.04 – 41.05 Mb
Cerca al PubMed	[16]	[17]

L’aquaporina 3 s’ha trobat en la membrana baso lateral del ronyó, en el conducte col•lector medul•lar i proveeix una via per la sortida de l’aigua d’aquestes cèl•lules. En el ronyó, la regulació gènica de l’AQP3 no és a través de la hormona antidiürètica (ADH). Aquesta proteïna és també determinant per al sistema Gil de classificació del grup sanguini.

Aquaporina 4

Aquaporina 4

Doble capa en 2D de l’estructura cristal•lina de l’aquaporina 4. (AQP4M23) a la resolució 3.2 per una cristal•lografia electrònica
Estructures disponibles PDB Cerca a Ortholog: PDBe, RCSB Llista de codis d'identif. PDB 2d57
Identificadors
Símbols	AQP4 ; HMIWC2; MGC22454; MIWC
Identif. externs	OMIM: 600308 MGI: 107387 HomoloGene: 37507 GeneCards: AQP4 Gene
Ontologia genètica Funció molecular • water channel activity • hydrogen ion transmembrane transporter activity • water transporter activity • transporter activity Component cel·lular • proton-transporting V-type ATPase, V0 domain • membrane • integral to plasma membrane • integral to membrane Procés biològic • nervous system development • ATP synthesis coupled proton transport • transport • excretion Fonts: Amigo / QuickGO
Ortòlegs
Espècies	Humans	Ratolins
Entrez	361	11829
Ensembl	ENSG00000171885	ENSMUSG00000024411
UniProt	P55087	P55088
RefSeq (ARNm)	NM_004028	NM_009700
RefSeq (proteïna)	NP_004019	NP_033830
Localitz. (UCSC)	Chr 18: 22.69 – 22.7 Mb	Chr 18: 15.55 – 15.56 Mb
Cerca al PubMed	[18]	[19]

L’aquaporina 4 està constitutivament expressada en:

-La cara baso lateral de les cèl•lules del conducte col•lector medul•larla en el ronyó
-Astròcits

La sobrexpressió de l’AQP4 en els astròcits és una directa agressió al sistema central nerviós.

Aquaporina 5

Aquaporina 5

Identificadors
Símbols	AQP5 ;
Identif. externs	OMIM: 600442 MGI: 106215 HomoloGene: 20398 GeneCards: AQP5 Gene
Ontologia genètica Funció molecular • transporter activity • water channel activity Component cel·lular • integral to plasma membrane • microvillus • basal plasma membrane • membrane • apical plasma membrane Procés biològic • transport • water transport • excretion Fonts: Amigo / QuickGO
Patró d'expressió d'ARN
More reference expression data
Ortòlegs
Espècies	Humans	Ratolins
Entrez	362	11830
Ensembl	ENSG00000161798	ENSMUSG00000044217
UniProt	P55064	Q9WTY4
RefSeq (ARNm)	NM_001651	XM_001003734
RefSeq (proteïna)	NP_001642	XP_001003734
Localitz. (UCSC)	Chr 12: 48.64 – 48.65 Mb	Chr 15: 99.42 – 99.42 Mb
Cerca al PubMed	[20]	[21]

Aquesta aquaporina està associada a la generació de saliva, llàgrimes i secrecions pulmonars.

Aquaporina 7

Aquaporina 7

Identificadors
Símbols	AQP7 ; AQP7L; AQP9; AQPap; MGC149555; MGC149556
Identif. externs	OMIM: 602974 MGI: 1314647 HomoloGene: 48000 GeneCards: AQP7 Gene
Ontologia genètica Funció molecular • transporter activity • water channel activity • glycerol channel activity • porin activity Component cel·lular • integral to plasma membrane • membrane • integral to membrane • outer membrane Procés biològic • generation of precursor metabolites and energy • transport • water transport • excretion • glycerol transport Fonts: Amigo / QuickGO
Patró d'expressió d'ARN
More reference expression data
Ortòlegs
Espècies	Humans	Ratolins
Entrez	364	11832
Ensembl	ENSG00000165269	ENSMUSG00000028427
UniProt	O14520	Q5DX24
RefSeq (ARNm)	NM_001170	XM_982564
RefSeq (proteïna)	NP_001161	XP_987658
Localitz. (UCSC)	Chr 9: 33.37 – 33.39 Mb	Chr 4: 41.22 – 41.24 Mb
Cerca al PubMed	[22]	[23]

L'aquaporina 7 facilita el transport d'urea, glicerol i aigua. Podria ser que jugués un paper important en la funció de l'esperma. }}

Aquaporina 8

Aquaporina 8

Identificadors
Símbols	AQP8 ;
Identif. externs	OMIM: 603750 MGI: 1195271 HomoloGene: 68166 GeneCards: AQP8 Gene
Ontologia genètica Funció molecular • transporter activity • water channel activity Component cel·lular • plasma membrane • integral to plasma membrane Procés biològic • transport • water transport Fonts: Amigo / QuickGO
Patró d'expressió d'ARN
More reference expression data
Ortòlegs
Espècies	Humans	Ratolins
Entrez	343	11833
Ensembl	ENSG00000103375	ENSMUSG00000030762
UniProt	O94778	P56404
RefSeq (ARNm)	NM_001169	NM_007474
RefSeq (proteïna)	NP_001160	NP_031500
Localitz. (UCSC)	Chr 16: 25.14 – 25.15 Mb	Chr 7: 123.25 – 123.26 Mb
Cerca al PubMed	[24]	[25]

El RNAm del gen que codifica l'aquaporina s'ha trobat en el pàncrees i en el colon, però en cap altre teixit.

Aquaporina 9

Aquaporina 9

Identificadors
Símbols	AQP9 ; HsT17287; SSC1
Identif. externs	OMIM: 602914 MGI: 1891066 HomoloGene: 41405 GeneCards: AQP9 Gene
Ontologia genètica Funció molecular • amine transmembrane transporter activity • purine transmembrane transporter activity • pyrimidine transmembrane transporter activity • polyol transmembrane transporter activity • water channel activity • porin activity • carboxylic acid transmembrane transporter activity Component cel·lular • integral to plasma membrane • membrane Procés biològic • water transport • purine transport • immune response • response to osmotic stress • excretion • metabolic process • nutrient import • response to organic substance • polyol transport • amine transport • pyrimidine transport • water homeostasis • response to mercury ion • carboxylic acid transport Fonts: Amigo / QuickGO
Ortòlegs
Espècies	Humans	Ratolins
Entrez	366	64008
Ensembl	ENSG00000103569	ENSMUSG00000032204
UniProt	O43315	Q4FK77
RefSeq (ARNm)	NM_020980	NM_022026
RefSeq (proteïna)	NP_066190	NP_071309
Localitz. (UCSC)	Chr 15: 56.22 – 56.27 Mb	Chr 9: 70.91 – 70.96 Mb
Cerca al PubMed	[26]	[27]

L'aquaporina 9 podria tenir algun paper en les funcions especialitzades dels leucocits, tals com la resposta inmunitària i bactericida.

Vegeu també

• Knepper MA «The aquaporin family of molecular water channels.». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 91, 14, 1994, pàg. 6255–8. DOI: 10.1073/pnas.91.14.6255. PMID: 7517546.
• Borgnia M, Nielsen S, Engel A, Agre P «Cellular and molecular biology of the aquaporin water channels.». Annu. Rev. Biochem., vol. 68, 2000, pàg. 425–58. DOI: 10.1146/annurev.biochem.68.1.425. PMID: 10872456.
• Horster M «Embryonic epithelial membrane transporters.». Am. J. Physiol. Renal Physiol., vol. 279, 6, 2001, pàg. F982–96. PMID: 11097616.
• Yool AJ, Weinstein AM «New roles for old holes: ion channel function in aquaporin-1.». News Physiol. Sci., vol. 17, 2002, pàg. 68–72. PMID: 11909995.
• Mitra AK, Ren G, Reddy VS, et al. «The architecture of a water-selective pore in the lipid bilayer visualized by electron crystallography in vitreous ice.». Novartis Found. Symp., vol. 245, 2002, pàg. 33–46; discussion 46–50; 165–8. DOI: 10.1002/0470868759.ch4. PMID: 12027013.
• Ripoche P, Goossens D, Devuyst O, et al. «Role of RhAG and AQP1 in NH3 and CO2 gas transport in red cell ghosts: a stopped-flow analysis.». Transfusion clinique et biologique : journal de la Société française de transfusion sanguine, vol. 13, 1-2, 2006, pàg. 117–22. DOI: 10.1016/j.tracli.2006.03.004. PMID: 16574458.
• Preston GM, Carroll TP, Guggino WB, Agre P «Appearance of water channels in Xenopus oocytes expressing red cell CHIP28 protein.». Science, vol. 256, 5055, 1992, pàg. 385–7. DOI: 10.1126/science.256.5055.385. PMID: 1373524.
• Preston GM, Agre P «Isolation of the cDNA for erythrocyte integral membrane protein of 28 kilodaltons: member of an ancient channel family.». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 88, 24, 1992, pàg. 11110–4. DOI: 10.1073/pnas.88.24.11110. PMID: 1722319.
• Smith BL, Agre P «Erythrocyte Mr 28,000 transmembrane protein exists as a multisubunit oligomer similar to channel proteins.». J. Biol. Chem., vol. 266, 10, 1991, pàg. 6407–15. PMID: 2007592.
• Denker BM, Smith BL, Kuhajda FP, Agre P «Identification, purification, and partial characterization of a novel Mr 28,000 integral membrane protein from erythrocytes and renal tubules.». J. Biol. Chem., vol. 263, 30, 1988, pàg. 15634–42. PMID: 3049610.
• Zelinski T, Kaita H, Lewis M, et al. «The Colton blood group locus. A linkage analysis.». Transfusion, vol. 28, 5, 1988, pàg. 435–8. DOI: 10.1046/j.1537-2995.1988.28588337331.x. PMID: 3166547.
• Preston GM, Jung JS, Guggino WB, Agre P «Membrane topology of aquaporin CHIP. Analysis of functional epitope-scanning mutants by vectorial proteolysis.». J. Biol. Chem., vol. 269, 3, 1994, pàg. 1668–73. PMID: 7507481.
• Skach WR, Shi LB, Calayag MC, et al. «Biogenesis and transmembrane topology of the CHIP28 water channel at the endoplasmic reticulum.». J. Cell Biol., vol. 125, 4, 1994, pàg. 803–15. DOI: 10.1083/jcb.125.4.803. PMID: 7514605.
• Li X, Yu H, Koide SS «The water channel gene in human uterus.». Biochem. Mol. Biol. Int., vol. 32, 2, 1994, pàg. 371–7. PMID: 7517253.
• Walz T, Smith BL, Agre P, Engel A «The three-dimensional structure of human erythrocyte aquaporin CHIP.». Embo J., vol. 13, 13, 1994, pàg. 2985–93. PMID: 7518771.
• Preston GM, Smith BL, Zeidel ML, et al. «Mutations in aquaporin-1 in phenotypically normal humans without functional CHIP water channels.». Science, vol. 265, 5178, 1994, pàg. 1585–7. DOI: 10.1126/science.7521540. PMID: 7521540.
• Smith BL, Preston GM, Spring FA, et al. «Human red cell aquaporin CHIP. I. Molecular characterization of ABH and Colton blood group antigens.». J. Clin. Invest., vol. 94, 3, 1994, pàg. 1043–9. DOI: 10.1172/JCI117418. PMID: 7521882.
• van Hoek AN, Wiener MC, Verbavatz JM, et al. «Purification and structure-function analysis of native, PNGase F-treated, and endo-beta-galactosidase-treated CHIP28 water channels.». Biochemistry, vol. 34, 7, 1995, pàg. 2212–9. DOI: 10.1021/bi00007a015. PMID: 7532004.
• Keen TJ, Inglehearn CF, Patel RJ, et al. «Localization of the aquaporin 1 (AQP1) gene within a YAC contig containing the polymorphic markers D7S632 and D7S526.». Genomics, vol. 25, 2, 1995, pàg. 599–600. DOI: 10.1016/0888-7543(95)80070-3. PMID: 7540589.

• Bichet DG «Nephrogenic diabetes insipidus.». Advances in chronic kidney disease, vol. 13, 2, 2006, pàg. 96–104. DOI: 10.1053/j.ackd.2006.01.006. PMID: 16580609.
• Robben JH, Knoers NV, Deen PM «Cell biological aspects of the vasopressin type-2 receptor and aquaporin 2 water channel in nephrogenic diabetes insipidus.». Am. J. Physiol. Renal Physiol., vol. 291, 2, 2006, pàg. F257–70. DOI: 10.1152/ajprenal.00491.2005. PMID: 16825342.
• Sasaki S, Fushimi K, Saito H, et al. «Cloning, characterization, and chromosomal mapping of human aquaporin of collecting duct.». J. Clin. Invest., vol. 93, 3, 1994, pàg. 1250–6. DOI: 10.1172/JCI117079. PMID: 7510718.
• Deen PM, Weghuis DO, Sinke RJ, et al. «Assignment of the human gene for the water channel of renal collecting duct Aquaporin 2 (AQP2) to chromosome 12 region q12→q13.». Cytogenet. Cell Genet., vol. 66, 4, 1994, pàg. 260–2. DOI: 10.1159/000133707. PMID: 7512890.
• Uchida S, Sasaki S, Fushimi K, Marumo F «Isolation of human aquaporin-CD gene.». J. Biol. Chem., vol. 269, 38, 1994, pàg. 23451–5. PMID: 7522228.
• van Lieburg AF, Verdijk MA, Knoers VV, et al. «Patients with autosomal nephrogenic diabetes insipidus homozygous for mutations in the aquaporin 2 water-channel gene.». Am. J. Hum. Genet., vol. 55, 4, 1994, pàg. 648–52. PMID: 7524315.
• Saito F, Sasaki S, Chepelinsky AB, et al. «Human AQP2 and MIP genes, two members of the MIP family, map within chromosome band 12q13 on the basis of two-color FISH.». Cytogenet. Cell Genet., vol. 68, 1-2, 1994, pàg. 45–8. DOI: 10.1159/000133885. PMID: 7525161.
• Nielsen S, Chou CL, Marples D, et al. «Vasopressin increases water permeability of kidney collecting duct by inducing translocation of aquaporin-CD water channels to plasma membrane.». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 92, 4, 1995, pàg. 1013–7. DOI: 10.1073/pnas.92.4.1013. PMID: 7532304.
• Maruyama K, Sugano S «Oligo-capping: a simple method to replace the cap structure of eukaryotic mRNAs with oligoribonucleotides.». Gene, vol. 138, 1-2, 1994, pàg. 171–4. DOI: 10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID: 8125298.
• Deen PM, Verdijk MA, Knoers NV, et al. «Requirement of human renal water channel aquaporin-2 for vasopressin-dependent concentration of urine.». Science, vol. 264, 5155, 1994, pàg. 92–5. DOI: 10.1126/science.8140421. PMID: 8140421.
• Oksche A, Möller A, Dickson J, et al. «Two novel mutations in the aquaporin-2 and the vasopressin V2 receptor genes in patients with congenital nephrogenic diabetes insipidus.». Hum. Genet., vol. 98, 5, 1996, pàg. 587–9. DOI: 10.1007/s004390050264. PMID: 8882880.
• Mulders SM, Knoers NV, Van Lieburg AF, et al. «New mutations in the AQP2 gene in nephrogenic diabetes insipidus resulting in functional but misrouted water channels.». J. Am. Soc. Nephrol., vol. 8, 2, 1997, pàg. 242–8. PMID: 9048343.
• Ma T, Yang B, Umenishi F, Verkman AS «Closely spaced tandem arrangement of AQP2, AQP5, and AQP6 genes in a 27-kilobase segment at chromosome locus 12q13.». Genomics, vol. 43, 3, 1997, pàg. 387–9. DOI: 10.1006/geno.1997.4836. PMID: 9268644.
• Canfield MC, Tamarappoo BK, Moses AM, et al. «Identification and characterization of aquaporin-2 water channel mutations causing nephrogenic diabetes insipidus with partial vasopressin response.». Hum. Mol. Genet., vol. 6, 11, 1998, pàg. 1865–71. DOI: 10.1093/hmg/6.11.1865. PMID: 9302264.
• Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, et al. «Construction and characterization of a full length-enriched and a 5'-end-enriched cDNA library.». Gene, vol. 200, 1-2, 1997, pàg. 149–56. DOI: 10.1016/S0378-1119(97)00411-3. PMID: 9373149.
• Vargas-Poussou R, Forestier L, Dautzenberg MD, et al. «Mutations in the vasopressin V2 receptor and aquaporin-2 genes in 12 families with congenital nephrogenic diabetes insipidus.». J. Am. Soc. Nephrol., vol. 8, 12, 1998, pàg. 1855–62. PMID: 9402087.
• Kuwahara M «Aquaporin-2, a vasopressin-sensitive water channel, and nephrogenic diabetes insipidus.». Intern. Med., vol. 37, 2, 1998, pàg. 215–7. DOI: 10.2169/internalmedicine.37.215. PMID: 9550615.
• Mulders SM, Bichet DG, Rijss JP, et al. «An aquaporin-2 water channel mutant which causes autosomal dominant nephrogenic diabetes insipidus is retained in the Golgi complex.». J. Clin. Invest., vol. 102, 1, 1998, pàg. 57–66. DOI: 10.1172/JCI2605. PMID: 9649557.
• Goji K, Kuwahara M, Gu Y, et al. «Novel mutations in aquaporin-2 gene in female siblings with nephrogenic diabetes insipidus: evidence of disrupted water channel function.». J. Clin. Endocrinol. Metab., vol. 83, 9, 1998, pàg. 3205–9. DOI: 10.1210/jc.83.9.3205. PMID: 9745427.
• Saito T, Ishikawa S, Ito T, et al. «Urinary excretion of aquaporin-2 water channel differentiates psychogenic polydipsia from central diabetes insipidus.». J. Clin. Endocrinol. Metab., vol. 84, 6, 1999, pàg. 2235–7. DOI: 10.1210/jc.84.6.2235. PMID: 10372737.

• Bietz S, Montilla I, Külzer S, et al. «Recruitment of human aquaporin 3 to internal membranes in the Plasmodium falciparum infected erythrocyte.». Mol. Biochem. Parasitol., vol. 167, 1, 2009, pàg. 48-53. DOI: 10.1016/j.molbiopara.2009.04.006. PMID: 19393693.
• Bahamontes-Rosa N, Tena-Tomás C, Wolkow J, et al. «Genetic conservation of the GIL blood group determining aquaporin 3 gene in African and Caucasian populations.». Transfusion, vol. 48, 6, 2008, pàg. 1164-8. DOI: 10.1111/j.1537-2995.2008.01683.x. PMID: 18435676.
• Wang S, Amidi F, Beall M, et al. «Aquaporin 3 expression in human fetal membranes and its up-regulation by cyclic adenosine monophosphate in amnion epithelial cell culture.». J. Soc. Gynecol. Investig., vol. 13, 3, 2006, pàg. 181-5. DOI: 10.1016/j.jsgi.2006.02.002. PMID: 16638588.
• Ben Y, Chen J, Zhu R, et al. «Upregulation of AQP3 and AQP5 induced by dexamethasone and ambroxol in A549 cells.». Respiratory physiology & neurobiology, vol. 161, 2, 2008, pàg. 111-8. DOI: 10.1016/j.resp.2007.12.007. PMID: 18280225.
• Yasui H, Kubota M, Iguchi K, et al. «Membrane trafficking of aquaporin 3 induced by epinephrine.». Biochem. Biophys. Res. Commun., vol. 373, 4, 2008, pàg. 613-7. DOI: 10.1016/j.bbrc.2008.06.086. PMID: 18601899.
• Horie I, Maeda M, Yokoyama S, et al. «Tumor necrosis factor-alpha decreases aquaporin-3 expression in DJM-1 keratinocytes.». Biochem. Biophys. Res. Commun., vol. 387, 3, 2009, pàg. 564-8. DOI: 10.1016/j.bbrc.2009.07.077. PMID: 19619514.
• Olsson M, Broberg A, JernÃ¥s M, et al. «Increased expression of aquaporin 3 in atopic eczema.». Allergy, vol. 61, 9, 2006, pàg. 1132-7. DOI: 10.1111/j.1398-9995.2006.01151.x. PMID: 16918518.
• Bellemère G, Von Stetten O, Oddos T «Retinoic acid increases aquaporin 3 expression in normal human skin.». J. Invest. Dermatol., vol. 128, 3, 2008, pàg. 542-8. DOI: 10.1038/sj.jid.5701047. PMID: 17943189.
• Cohly HH, Isokpehi R, Rajnarayanan RV «Compartmentalization of aquaporins in the human intestine.». Int J Environ Res Public Health, vol. 5, 2, 2008, pàg. 115-9. PMID: 18678926.
• Lee TC, Ho IC, Lu WJ, Huang JD «Enhanced expression of multidrug resistance-associated protein 2 and reduced expression of aquaglyceroporin 3 in an arsenic-resistant human cell line.». J. Biol. Chem., vol. 281, 27, 2006, pàg. 18401-7. DOI: 10.1074/jbc.M601266200. PMID: 16672223.
• Hara-Chikuma M, Verkman AS «Aquaporin-3 facilitates epidermal cell migration and proliferation during wound healing.». J. Mol. Med., vol. 86, 2, 2008, pàg. 221-31. DOI: 10.1007/s00109-007-0272-4. PMID: 17968524.
• Hara-Chikuma M, Takahashi K, Chikuma S, et al. «The expression of differentiation markers in aquaporin-3 deficient epidermis.». Arch. Dermatol. Res., vol. 301, 3, 2009, pàg. 245-52. DOI: 10.1007/s00403-009-0927-9. PMID: 19184071.
• Wang J, Tanji N, Kikugawa T, et al. «Expression of aquaporin 3 in the human prostate.». Int. J. Urol., vol. 14, 12, 2007, pàg. 1088-92; discussion 1092. DOI: 10.1111/j.1442-2042.2007.01901.x. PMID: 18036046.
• Higuchi S, Kubota M, Iguchi K, et al. «Transcriptional regulation of aquaporin 3 by insulin.». J. Cell. Biochem., vol. 102, 4, 2007, pàg. 1051-8. DOI: 10.1002/jcb.21350. PMID: 17471492.
• Tancharoen S, Matsuyama T, Abeyama K, et al. «The role of water channel aquaporin 3 in the mechanism of TNF-alpha-mediated proinflammatory events: Implication in periodontal inflammation.». J. Cell. Physiol., vol. 217, 2, 2008, pàg. 338-49. DOI: 10.1002/jcp.21506. PMID: 18543247.
• Richardson SM, Knowles R, Marples D, et al. «Aquaporin expression in the human intervertebral disc.». J. Mol. Histol., vol. 39, 3, 2008, pàg. 303-9. DOI: 10.1007/s10735-008-9166-1. PMID: 18247144.
• Avril-Delplanque A, Casal I, Castillon N, et al. «Aquaporin-3 expression in human fetal airway epithelial progenitor cells.». Stem Cells, vol. 23, 7, 2005, pàg. 992-1001. DOI: 10.1634/stemcells.2004-0197. PMID: 16043462.
• Kida H, Miyoshi T, Manabe K, et al. «Roles of aquaporin-3 water channels in volume-regulatory water flow in a human epithelial cell line.». J. Membr. Biol., vol. 208, 1, 2005, pàg. 55-64. DOI: 10.1007/s00232-005-0819-7. PMID: 16596446.
• Liu YL, Matsuzaki T, Nakazawa T, et al. «Expression of aquaporin 3 (AQP3) in normal and neoplastic lung tissues.». Hum. Pathol., vol. 38, 1, 2007, pàg. 171-8. DOI: 10.1016/j.humpath.2006.07.015. PMID: 17056099.

• Strand L, Moe SE, Solbu TT, et al. «Roles of aquaporin-4 isoforms and amino acids in square array assembly.». Biochemistry, vol. 48, 25, 2009, pàg. 5785-93. DOI: 10.1021/bi802231q. PMID: 19445480.
• Goodyear MJ, Crewther SG, Junghans BM «A role for aquaporin-4 in fluid regulation in the inner retina.». Vis. Neurosci., vol. 26, 2, pàg. 159-65. DOI: 10.1017/S0952523809090038. PMID: 19366470.
• Matsushita T, Matsuoka T, Isobe N, et al. «Association of the HLA-DPB1*0501 allele with anti-aquaporin-4 antibody positivity in Japanese patients with idiopathic central nervous system demyelinating disorders.». Tissue Antigens, vol. 73, 2, 2009, pàg. 171-6. DOI: 10.1111/j.1399-0039.2008.01172.x. PMID: 19140826.
• Rubino E, Rainero I, Vaula G, et al. «Investigating the genetic role of aquaporin4 gene in migraine.». The journal of headache and pain, vol. 10, 2, 2009, pàg. 111-4. DOI: 10.1007/s10194-009-0100-z. PMID: 19209385.
• Benarroch EE «Aquaporin-4, homeostasis, and neurologic disease.». Neurology, vol. 69, 24, 2007, pàg. 2266-8. DOI: 10.1212/01.wnl.0000286385.59836.e2. PMID: 18071147.
• Ho JD, Yeh R, Sandstrom A, et al. «Crystal structure of human aquaporin 4 at 1.8 A and its mechanism of conductance.». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 106, 18, 2009, pàg. 7437-42. DOI: 10.1073/pnas.0902725106. PMID: 19383790.
• Assereto S, Mastrototaro M, Stringara S, et al. «Aquaporin-4 expression is severely reduced in human sarcoglycanopathies and dysferlinopathies.». Cell Cycle, vol. 7, 14, 2008, pàg. 2199-207. PMID: 18641458.
• Dibas A, Yang MH, He S, et al. «Changes in ocular aquaporin-4 (AQP4) expression following retinal injury.». Mol. Vis., vol. 14, 2008, pàg. 1770-83. PMID: 18836575.
• Sorani MD, Zador Z, Hurowitz E, et al. «Novel variants in human Aquaporin-4 reduce cellular water permeability.». Hum. Mol. Genet., vol. 17, 15, 2008, pàg. 2379-89. DOI: 10.1093/hmg/ddn138. PMID: 18511455.
• Ng WH, Hy JW, Tan WL, et al. «Aquaporin-4 expression is increased in edematous meningiomas.». Journal of clinical neuroscience : official journal of the Neurosurgical Society of Australasia, vol. 16, 3, 2009, pàg. 441-3. DOI: 10.1016/j.jocn.2008.04.028. PMID: 19153045.
• Nishiyama S, Ito T, Misu T, et al. «A case of NMO seropositive for aquaporin-4 antibody more than 10 years before onset.». Neurology, vol. 72, 22, 2009, pàg. 1960-1. DOI: 10.1212/WNL.0b013e3181a82621. PMID: 19487655.
• Misu T, Fujihara K, Itoyama Y «[Neuromyelitis optica and anti-aquaporin 4 antibody--an overview]». Brain and nerve = Shinkei kenkyÅ« no shinpo, vol. 60, 5, 2008, pàg. 527-37. PMID: 18516975.
• Dibas AI, Mia AJ, Yorio T «Aquaporins (water channels): role in vasopressin-activated water transport.». Proc. Soc. Exp. Biol. Med., vol. 219, 3, 1998, pàg. 183-99. PMID: 9824541.
• Doi H, Matsushita T, Isobe N, et al. «Hypercomplementemia at relapse in patients with anti-aquaporin-4 antibody.». Mult. Scler., vol. 15, 3, 2009, pàg. 304-10. DOI: 10.1177/1352458508099139. PMID: 19028829.
• Pittock SJ, Lennon VA «Aquaporin-4 autoantibodies in a paraneoplastic context.». Arch. Neurol., vol. 65, 5, 2008, pàg. 629-32. DOI: 10.1001/archneur.65.5.629. PMID: 18474738.
• Matsushita T, Isobe N, Matsuoka T, et al. «Aquaporin-4 autoimmune syndrome and anti-aquaporin-4 antibody-negative opticospinal multiple sclerosis in Japanese.». Mult. Scler., vol. 15, 7, 2009, pàg. 834-47. DOI: 10.1177/1352458509104595. PMID: 19465451.
• Graber DJ, Levy M, Kerr D, Wade WF «Neuromyelitis optica pathogenesis and aquaporin 4.». Journal of neuroinflammation, vol. 5, 2008, pàg. 22. DOI: 10.1186/1742-2094-5-22. PMID: 18510734.
• Baba T, Nakashima I, Kanbayashi T, et al. «Narcolepsy as an initial manifestation of neuromyelitis optica with anti-aquaporin-4 antibody.». J. Neurol., vol. 256, 2, 2009, pàg. 287-8. DOI: 10.1007/s00415-009-0139-4. PMID: 19266146.
• Xu H, Zhang Y, Wei W, et al. «Differential expression of aquaporin-4 in human gastric normal and cancer tissues.». Gastroenterol. Clin. Biol., vol. 33, 1 Pt 1, 2009, pàg. 72-6. DOI: 10.1016/j.gcb.2008.07.010. PMID: 19112001.
• Kadohira I, Abe Y, Nuriya M, et al. «Phosphorylation in the C-terminal domain of Aquaporin-4 is required for Golgi transition in primary cultured astrocytes.». Biochem. Biophys. Res. Commun., vol. 377, 2, 2008, pàg. 463-8. DOI: 10.1016/j.bbrc.2008.09.155. PMID: 18854171.

• Verkman AS «Role of aquaporin water channels in eye function.». Exp. Eye Res., vol. 76, 2, 2003, pàg. 137–43. DOI: 10.1016/S0014-4835(02)00303-2. PMID: 12565800.
• Ma T, Yang B, Umenishi F, Verkman AS «Closely spaced tandem arrangement of AQP2, AQP5, and AQP6 genes in a 27-kilobase segment at chromosome locus 12q13.». Genomics, vol. 43, 3, 1997, pàg. 387–9. DOI: 10.1006/geno.1997.4836. PMID: 9268644.
• Smith JK, Siddiqui AA, Modica LA, et al. «Interferon-alpha upregulates gene expression of aquaporin-5 in human parotid glands.». J. Interferon Cytokine Res., vol. 19, 8, 1999, pàg. 929–35. DOI: 10.1089/107999099313479. PMID: 10476940.
• Kreda SM, Gynn MC, Fenstermacher DA, et al. «Expression and localization of epithelial aquaporins in the adult human lung.». Am. J. Respir. Cell Mol. Biol., vol. 24, 3, 2001, pàg. 224–34. PMID: 11245621.
• Gresz V, Kwon TH, Hurley PT, et al. «Identification and localization of aquaporin water channels in human salivary glands.». Am. J. Physiol. Gastrointest. Liver Physiol., vol. 281, 1, 2001, pàg. G247–54. PMID: 11408278.
• Nejsum LN, Kwon TH, Jensen UB, et al. «Functional requirement of aquaporin-5 in plasma membranes of sweat glands.». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 99, 1, 2002, pàg. 511–6. DOI: 10.1073/pnas.012588099. PMID: 11773623.
• Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. «Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences.». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 99, 26, 2003, pàg. 16899–903. DOI: 10.1073/pnas.242603899. PMID: 12477932.
• Burghardt B, Elkaer ML, Kwon TH, et al. «Distribution of aquaporin water channels AQP1 and AQP5 in the ductal system of the human pancreas.». Gut, vol. 52, 7, 2003, pàg. 1008–16. DOI: 10.1136/gut.52.7.1008. PMID: 12801959.
• Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA, et al. «The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).». Genome Res., vol. 14, 10B, 2004, pàg. 2121–7. DOI: 10.1101/gr.2596504. PMID: 15489334.
• Rual JF, Venkatesan K, Hao T, et al. «Towards a proteome-scale map of the human protein-protein interaction network.». Nature, vol. 437, 7062, 2005, pàg. 1173–8. DOI: 10.1038/nature04209. PMID: 16189514.
• Chen Z, Wang X, Gao L, et al. «Regulation of MUC5AC mucin secretion by depletion of AQP5 in SPC-A1 cells.». Biochem. Biophys. Res. Commun., vol. 342, 3, 2006, pàg. 775–81. DOI: 10.1016/j.bbrc.2006.01.103. PMID: 16500622.
• Sidhaye VK, Güler AD, Schweitzer KS, et al. «Transient receptor potential vanilloid 4 regulates aquaporin-5 abundance under hypotonic conditions.». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 103, 12, 2006, pàg. 4747–52. DOI: 10.1073/pnas.0511211103. PMID: 16537379.
• Pedersen PS, Braunstein TH, Jørgensen A, et al. «Stimulation of aquaporin-5 and transepithelial water permeability in human airway epithelium by hyperosmotic stress.». Pflugers Arch., vol. 453, 6, 2007, pàg. 777–85. DOI: 10.1007/s00424-006-0157-3. PMID: 17043812.
• Skowron-zwarg M, Boland S, Caruso N, et al. «Interleukin-13 interferes with CFTR and AQP5 expression and localization during human airway epithelial cell differentiation.». Exp. Cell Res., vol. 313, 12, 2007, pàg. 2695–702. DOI: 10.1016/j.yexcr.2007.02.035. PMID: 17553491.

• Dibas AI, Mia AJ, Yorio T «Aquaporins (water channels): role in vasopressin-activated water transport.». Proc. Soc. Exp. Biol. Med., vol. 219, 3, 1998, pàg. 183–99. PMID: 9824541.
• Kuriyama H, Kawamoto S, Ishida N, et al. «Molecular cloning and expression of a novel human aquaporin from adipose tissue with glycerol permeability.». Biochem. Biophys. Res. Commun., vol. 241, 1, 1998, pàg. 53–8. DOI: 10.1006/bbrc.1997.7769. PMID: 9405233.
• Ishibashi K, Yamauchi K, Kageyama Y, et al. «Molecular characterization of human Aquaporin-7 gene and its chromosomal mapping.». Biochim. Biophys. Acta, vol. 1399, 1, 1998, pàg. 62–6. PMID: 9714739.
• Suzuki-Toyota F, Ishibashi K, Yuasa S «Immunohistochemical localization of a water channel, aquaporin 7 (AQP7), in the rat testis.». Cell Tissue Res., vol. 295, 2, 1999, pàg. 279–85. DOI: 10.1007/s004410051234. PMID: 9931374.
• Kondo H, Shimomura I, Kishida K, et al. «Human aquaporin adipose (AQPap) gene. Genomic structure, promoter analysis and functional mutation.». Eur. J. Biochem., vol. 269, 7, 2002, pàg. 1814–26. DOI: 10.1046/j.1432-1033.2002.02821.x. PMID: 11952783.
• Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. «Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences.». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 99, 26, 2003, pàg. 16899–903. DOI: 10.1073/pnas.242603899. PMID: 12477932.
• Ota T, Suzuki Y, Nishikawa T, et al. «Complete sequencing and characterization of 21,243 full-length human cDNAs.». Nat. Genet., vol. 36, 1, 2004, pàg. 40–5. DOI: 10.1038/ng1285. PMID: 14702039.
• Humphray SJ, Oliver K, Hunt AR, et al. «DNA sequence and analysis of human chromosome 9.». Nature, vol. 429, 6990, 2004, pàg. 369–74. DOI: 10.1038/nature02465. PMID: 15164053.
• Fortna A, Kim Y, MacLaren E, et al. «Lineage-specific gene duplication and loss in human and great ape evolution.». PLoS Biol., vol. 2, 7, 2006, pàg. E207. DOI: 10.1371/journal.pbio.0020207. PMID: 15252450.
• Marrades MP, Milagro FI, Martínez JA, Moreno-Aliaga MJ «Differential expression of aquaporin 7 in adipose tissue of lean and obese high fat consumers.». Biochem. Biophys. Res. Commun., vol. 339, 3, 2006, pàg. 785–9. DOI: 10.1016/j.bbrc.2005.11.080. PMID: 16325777.
• Prudente S, Flex E, Morini E, et al. «A functional variant of the adipocyte glycerol channel aquaporin 7 gene is associated with obesity and related metabolic abnormalities.». Diabetes, vol. 56, 5, 2007, pàg. 1468–74. DOI: 10.2337/db06-1389. PMID: 17351148.
• Ceperuelo-Mallafré V, Miranda M, Chacón MR, et al. «Adipose tissue expression of the glycerol channel aquaporin-7 gene is altered in severe obesity but not in type 2 diabetes.». J. Clin. Endocrinol. Metab., vol. 92, 9, 2007, pàg. 3640–5. DOI: 10.1210/jc.2007-0531. PMID: 17566090.

• Maruyama K, Sugano S «Oligo-capping: a simple method to replace the cap structure of eukaryotic mRNAs with oligoribonucleotides.». Gene, vol. 138, 1-2, 1994, pàg. 171–4. DOI: 10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID: 8125298.
• Harrington DJ, Adachi K, Royer WE «The high resolution crystal structure of deoxyhemoglobin S.». J. Mol. Biol., vol. 272, 3, 1997, pàg. 398–407. DOI: 10.1006/jmbi.1997.1253. PMID: 9325099.
• Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, et al. «Construction and characterization of a full length-enriched and a 5'-end-enriched cDNA library.». Gene, vol. 200, 1-2, 1997, pàg. 149–56. DOI: 10.1016/S0378-1119(97)00411-3. PMID: 9373149.
• Fischer H, Stenling R, Rubio C, Lindblom A «Differential expression of aquaporin 8 in human colonic epithelial cells and colorectal tumors.». BMC Physiol., vol. 1, 2003, pàg. 1. DOI: 10.1186/1472-6793-1-1. PMID: 11231887.
• Harrington JJ, Sherf B, Rundlett S, et al. «Creation of genome-wide protein expression libraries using random activation of gene expression.». Nat. Biotechnol., vol. 19, 5, 2001, pàg. 440–5. DOI: 10.1038/88107. PMID: 11329013.
• Wang S, Kallichanda N, Song W, et al. «Expression of aquaporin-8 in human placenta and chorioamniotic membranes: evidence of molecular mechanism for intramembranous amniotic fluid resorption.». Am. J. Obstet. Gynecol., vol. 185, 5, 2001, pàg. 1226–31. DOI: 10.1067/mob.2001.117971. PMID: 11717661.
• Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. «Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences.». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 99, 26, 2003, pàg. 16899–903. DOI: 10.1073/pnas.242603899. PMID: 12477932.
• Wang S, Chen J, Au KT, Ross MG «Expression of aquaporin 8 and its up-regulation by cyclic adenosine monophosphate in human WISH cells.». Am. J. Obstet. Gynecol., vol. 188, 4, 2003, pàg. 997–1001. DOI: 10.1067/mob.2003.214. PMID: 12712100.
• Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA, et al. «The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).». Genome Res., vol. 14, 10B, 2004, pàg. 2121–7. DOI: 10.1101/gr.2596504. PMID: 15489334.
• Zahn A, Moehle C, Langmann T, et al. «Aquaporin-8 expression is reduced in ileum and induced in colon of patients with ulcerative colitis.». World J. Gastroenterol., vol. 13, 11, 2007, pàg. 1687–95. PMID: 17461471.

• Ishibashi K, Kuwahara M, Gu Y, et al. «Cloning and functional expression of a new aquaporin (AQP9) abundantly expressed in the peripheral leukocytes permeable to water and urea, but not to glycerol.». Biochem. Biophys. Res. Commun., vol. 244, 1, 1998, pàg. 268–74. DOI: 10.1006/bbrc.1998.8252. PMID: 9514918.
• Tsukaguchi H, Shayakul C, Berger UV, et al. «Molecular characterization of a broad selectivity neutral solute channel.». J. Biol. Chem., vol. 273, 38, 1998, pàg. 24737–43. DOI: 10.1074/jbc.273.38.24737. PMID: 9733774.
• Tsukaguchi H, Weremowicz S, Morton CC, Hediger MA «Functional and molecular characterization of the human neutral solute channel aquaporin-9.». Am. J. Physiol., vol. 277, 5 Pt 2, 1999, pàg. F685–96. PMID: 10564231.
• Pastor-Soler N, Bagnis C, Sabolic I, et al. «Aquaporin 9 expression along the male reproductive tract.». Biol. Reprod., vol. 65, 2, 2001, pàg. 384–93. DOI: 10.1095/biolreprod65.2.384. PMID: 11466204.
• Damiano A, Zotta E, Goldstein J, et al. «Water channel proteins AQP3 and AQP9 are present in syncytiotrophoblast of human term placenta.». Placenta, vol. 22, 8-9, 2001, pàg. 776–81. DOI: 10.1053/plac.2001.0717. PMID: 11597198.
• Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. «Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences.». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 99, 26, 2003, pàg. 16899–903. DOI: 10.1073/pnas.242603899. PMID: 12477932.
• Okada S, Misaka T, Matsumoto I, et al. «Aquaporin-9 is expressed in a mucus-secreting goblet cell subset in the small intestine.». FEBS Lett., vol. 540, 1-3, 2003, pàg. 157–62. DOI: 10.1016/S0014-5793(03)00256-4. PMID: 12681500.
• Bhattacharjee H, Carbrey J, Rosen BP, Mukhopadhyay R «Drug uptake and pharmacological modulation of drug sensitivity in leukemia by AQP9.». Biochem. Biophys. Res. Commun., vol. 322, 3, 2004, pàg. 836–41. DOI: 10.1016/j.bbrc.2004.08.002. PMID: 15336539.
• Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA, et al. «The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).». Genome Res., vol. 14, 10B, 2004, pàg. 2121–7. DOI: 10.1101/gr.2596504. PMID: 15489334.
• Wang S, Chen J, Beall M, et al. «Expression of aquaporin 9 in human chorioamniotic membranes and placenta.». Am. J. Obstet. Gynecol., vol. 191, 6, 2005, pàg. 2160–7. DOI: 10.1016/j.ajog.2004.05.089. PMID: 15592307.
• Damiano AE, Zotta E, Ibarra C «Functional and molecular expression of AQP9 channel and UT-A transporter in normal and preeclamptic human placentas.». Placenta, vol. 27, 11-12, 2006, pàg. 1073–81. DOI: 10.1016/j.placenta.2005.11.014. PMID: 16480766.
• Olsen JV, Blagoev B, Gnad F, et al. «Global, in vivo, and site-specific phosphorylation dynamics in signaling networks.». Cell, vol. 127, 3, 2006, pàg. 635–48. DOI: 10.1016/j.cell.2006.09.026. PMID: 17081983.
• Loitto VM, Huang C, Sigal YJ, Jacobson K «Filopodia are induced by aquaporin-9 expression.». Exp. Cell Res., vol. 313, 7, 2007, pàg. 1295–306. DOI: 10.1016/j.yexcr.2007.01.023. PMID: 17346701.
• Warth A, Mittelbronn M, Hülper P, et al. «Expression of the water channel protein aquaporin-9 in malignant brain tumors.». Appl. Immunohistochem. Mol. Morphol., vol. 15, 2, 2007, pàg. 193–8. DOI: 10.1097/01.pai.0000213110.05108.e9. PMID: 17525633.

Enllaços externs

• GIL blood group system at BGMUT Blood Group Antigen Gene Mutation Database at NCBI, NIH
• «Aquaporina» (en anglès). Medical Subject Headings.
• «Aquaporina» (en anglès). Medical Subject Headings.
• «Aquaporina» (en anglès). Medical Subject Headings.
• «Aquaporina» (en anglès). Medical Subject Headings.
• «Aquaporina» (en anglès). Medical Subject Headings.
• «Aquaporina» (en anglès). Medical Subject Headings.
• «Aquaporina» (en anglès). Medical Subject Headings.
• El volumen celular se regula por canales de agua: acuaporinas, proteínas integrales de membrana