Anhidrasa carbònica: diferència entre les revisions

Anhidrasa carbònica
Identificadors
Símbol	?
Pfam	PF00194
InterPro	IPR001148
PROSITE	PDOC00146
SCOP	1can
Estructures proteiques:
Pfam	Estructures
PDB	RCSB PDB; PDBe
PDBsum	Resum d'estructura

Recerca
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Anhidrasa carbònica
	Diagrama de cinta de l'anhidrasa carbònica II human amb l'ió zinc visible al centre
Identificadors
Número EC	4.2.1.1
Número CAS	9001-03-0
Bases de dades
IntEnz	IntEnz view
BRENDA	BRENDA entry
ExPASy	NiceZyme view
KEGG	KEGG entry
MetaCyc	metabolic pathway
PRIAM	profile
Estructures PDB	RCSB PDB; PDBj; PDBe; PDBsum
PMC
Recerca
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Exploració interactiva de l'historial

← Edició anterior Edició següent →

Contingut suprimit Contingut afegit

VisualWikitext

En línia

Revisió del 12:22, 6 nov 2020

L'anhidrasa carbònica, en anglès:carbonic anhydrases o carbonate dehydratases, forma una família d'enzims que catalitzen la interconversió ràpida de diòxid de carboni, ${\ce {CO2}}$ , i aigua, ${\ce {H2O}}$ , a anions hidrogencarbonat, ${\ce {HCO3-}}$ , i cations oxoni, ${\ce {H3O+}}$ (o vice-versa), una reacció reversible que, en absència d'un catalitzador, ocorre relativament lenta.^[1] Tenen activitat de liasa i en el lloc actiu de la majoria de les anhidrases carbòniques conté un ió zinc; per tant, es classifiquen com metal·loenzims. Descoberta l'any 1932, aquesta molècula va ser el primer enzim amb zinc a la seva zona activa descobert.

Estan associades a diversos teixits i regions de la cèl·lula, que en moltes ocasions mostren variabilitat de temperatura, pH o activitat metabòlica. Això va definir la importància de la catalització de les reaccions de CO₂ en diversos processos fisiològics.

Mecanisme molecular en humans

Una de les funcions d'aquest enzim en els animals és interconvertir el diòxid de carboni i l'hidrogencarbonat per mantenir l'equilibri àcid-base a la sang i altres teixits orgànics, i ajudar al transport del diòxid de carboni fora dels teixits.

Sabem que és un procés reversible i gairebé simultani. L'objectiu general és el transport de ${\ce {CO2}}$ des dels teixits perifèrics, en els que es forma com a producte final de diverses reaccions metabòliques, fins als pulmons, on s'elimina formant part l'aire que s'expira. En aquest procés l'anhidrasa carbònica, que es troba present als eritròcits, intervé dos cops com a catalitzador. A nivell tissular, el ${\ce {CO2}}$ format com a producte de les reaccions metabòliques passa a la sang, a l'interior de l'eritròcit, degut a que allà hi ha una concentració inferior d'aquesta molècula. Aleshores, l'anhidrasa carbònica catabolitza la reacció que converteix aquest ${\ce {CO2}}$ en àcid carbònic, ${\ce {H2CO3}}$ , que donarà lloc posteriorment a la formació de bicarbonat, ${\ce {HCO3-}}$ , i d'un protó, ${\ce {H+}}$ .

El ${\ce {HCO3-}}$ format es difon al plasma sanguini i permet el transport de ${\ce {CO2}}$ ja que està integrat dins seu. Per altra banda, el ${\ce {H+}}$ format s'unirà a una molècula d'oxihemoglobina, ${\ce {HbO2}}$ , afavorint d'aquesta manera l'alliberament als teixits perifèrics de l'oxigen, ${\ce {O2}}$ , que formava part de l'oxihemoglobina.

El procés consequent de l'alliberament de ${\ce {HCO3-}}$ al plasma sanguini té lloc a nivell de l'alveol pulmonar. Com que la concentració de ${\ce {CO2}}$ és menor a l'alveol, aquest serà transportat del lloc més concentrat al menys concentrat. En aquest punt intervé l'anhidrasa carbònica per segon cop, que catabolitza el pas de ${\ce {H2CO3}}$ i ${\ce {H+}}$ a la formació de ${\ce {CO2}}$ , que difon a l'espai alveolar i s'acaba expirant.

Reacció

La reacció catalitzada per l'anhidrasa carbònica és:

{\rm {CO_{2}+H_{2}O{\xrightarrow {Carbonic\ anhydrase}}H_{2}CO_{3}}}

(en teixits biològics - alta CO₂ )^[2]

La velocitat de reacció de l'anhidrasa carbònica és una de les més ràpides de tots els enzims, i la velocitat està limitada per la taxa de difusió dels seus substrats bioquímics. Les taxes típiques oscil·len entre 10⁴ i 10⁶ reaccions per segon.^[3]

La reacció inversa és relativament baixa (cinètica en el rang 15-segons) en absència de catalitzador. Per aquest motiu una beguda carbonatada no es desgasifica instantàniament quan s'obre l'envàs; tanmateix, a la boca es desgasifica ràpidament quan entra en contacte amb la anhidrasa carbònica que conté la saliva.^[4]

Una anhidrasa es defineix com un enzim que catalitza la remoció d'una molècula d'aigua d'un compost, per tant, és la reacció inversa la que dóna nom a la anhidrasa carbònica,pel fet que treu una molècula d'aigua de l'àcid carbònic.

{\rm {HCO_{3}^{-}+H^{+}\rightarrow H_{2}CO_{3}\rightarrow CO_{2}+H_{2}O}}

(en pulmons, nefrons i ronyó - baixa concentració de CO₂ en les cèl·lules vegetals)

Mecanisme

Un grup prostètic de zinc en l'enzim es coordina en tres posicions per la cadena lateral d'histidina. La quarta posició l'ocupa l'aigua. Això causa una polarització de l'enllaç hidrogen-oxigen i afebleix l'enllaç.

Una quarta histidina es posa prop del substrat d'aigua i accepta un protó. Això deixa un hidròxid enganxat al zinc.

L'hidròxid ric en electrons ataca el diòxid de carboni i forma hidrogencarbonat.

Famílies

S'hi distingeixen, com a mínim, set famílies AC (α, β, γ, δ, ε, η i θ) no relacionades evolutivament.

Anhidrasses carbòniques α

Les α-ACs es troben en humans i altres vertebrats. És l'únic tipus trobat en mamífers.

AC-I

L'enzim AC-I es troba al citoplasma. Té una activitat menor comparada amb l'AC-II. En pacients d'anèmia hemolítica s'ha observat una disminució de la presència de l'enzim, cosa que indica que la seva expressió podria servir com a indicador per aquesta malaltia.^[5]

AC-II

L'AC-II es localitza al citoplasma i a l'espècie humana el gen AC-II està al cromosoma 8q22. Es troba en diversos teixits, com per exemple als eritròcits, al tracte gastrointestinal, als ulls, als osteoclasts, als ronyons, als pulmons, als testicles i al cervell. Es caracteritza per la seva alta velocitat enzimática. L'osteopetrosis autosòmica recessiva, la ceguera i la sordesa evolutiva, l'anèmia greu, l'hepatoesplenomegalia o dificultats per menjar són algunes de les malalties assosciades a l'AC-II. Els activadors d'aquest enzim són amines biogèniques (histamina, serotonina i catecolamines), la fenilalanina i l'histidina. En canvi, inhibidors farmacològics ho són majoritàriament els sulfonamides.^[6]

AC-III

L'AC-III també està associada al citoplasma. S'expressa notablement al teixit muscular esquelètic i al teixit adipós. No tan nombrosament, s'ha localitzat a la pròstata, als ronyons, al cervell i als eritròcits. La seva activitat enzimàtica és tan sols un 3% de l'activitat de l'AC-II, fet que podria indicar que l'activitat catalítica no és la seva funció principal. És capaç de protegir les cèl·lules de l'oxidació proteica gràcies a dos grups sulfhidril reactius que el conformen. Altrament, una alta expressió d'AC-III a les cèl·lules pot protegir-les de l'apoptosi induïda per aigua oxigenada (H₂O₂).^[7]

Comparació d'anhidrases carbòniques de mamífers

Isoforma	Gen	Massa molecular(kDa)	Localització cel·lular	Localització tissular	Activtat específica d'enzims humans(s-1)	Sensitivitat als sulfanamides (acetazolamida en aquesta taula) KI (nM)
AC-I	CA1	29	Citosol	Glòbuls vermells, tracte gastrointestinal	2,0 x 105	250
AC-II	CA2	29	Citosol	Glòbuls vermells, ulls, osteoclasts, ronyons, pulmons, testicles, cervell, tracte gastrointestinal	1,4 x 106	12
AC-III	CA3	29	Citosol	Múscul esquelètic, teixit adipós, próstata, ronyons, cervell, glòbuls vermells	1,3 x 104	240000
AC-IV	CA4	35	Extracel·lular lligat a GPI	Tracte gastrointestinal, ronyó, endoteli	1,1 x 106	74
AC-VA	CA5A	34,7 (predicció)	Mitocondri	Fetge	2,9 x 105	63
AC-VB	CA5B	36,4 (predicció)	Mitocondri	Àmpliament distribuït	9,5 x 105	54
AC-VI	CA6	39-42	Secretori	Saliva i llet	3,4 x 105	11
AC-VII	CA7	29	Citosol	Àmpliament distribuït	9,5 x 105	2,5
AC-IX	CA9	54, 58	Associat a la membrana cel·lular	Tracte gastrointestinal, diversos càncers	1,1 x 106	16
AC-XII	CA12	44	Lloc actiu localitzat extracel·lularment	Ronyó, certs càncers	4,2 x 105	5,7
AC-XIII	CA13	29	Citosol	Àmpliament distribuït	1,5 x 105	16
AC-XIV	CA14	54	Lloc actiu localitzat extracel·lularment	Ronyó, cor, múscul esquelètic, cervell	3,1 x 105	41
AC-XV	CA15	34-36	Extracel·lular lligat a GPI	Ronyó, no expressat en teixits humans	4,7 x 105	72

Anhidrasses carbòniques β

Les anhidrasses carbòniques de tipus β es troben en alguns microorganismes procariotes, algues, plantes i invertebrats^[8].

A diferència de les altres anhidrasses carbòniques és l'única que mostra regulació al·lostèrica. Fonamentalment estan compostes de dímers, formats per dos monòmers idèntics, el que també diferència les β-ACs de la resta d'ACs^[9].

S'han identificat dos models d'aquesta família definits per l'estructura dels seus centres actius:

Tipus 1 (β-ACs oberts): Es caracteritza per 3 diferències estructurals principals. En primer lloc la seva esfera de coordinació: Zn(Cys)2(His)(X) on X correspon a un lligand intercanviable com aigua o algun ió orgànic o inorgànic. En segon lloc, una parella Asp-Arg on l'Asp actua fent un pont d'hidrogen amb aigua, un grup hidroxil o un NH que queda lligat amb l'ió de metall. Finalment, hi ha un donador de ponts d'hidrogen (tipícament Gln o His).
Tipus 2 de (β-ACs tancats): El segon tipus té una esfera de coordinació tancada al voltant de l'ió metàl·lic del centre actiu. A més d'això es diferència del primer tipus, ja que la parella de Asp-Arg està trencada i el donador de ponts d'hidrogen es troba rotat respecte al centre actiu.

La seva activitat va ser primerament observada en cloroplasts de plantes. Tot i així no va ser reconeguda com un tipus diferent d'anhidràssa carbònica fins al cap de 50 anys, amb la seqüenciació de l'ADN dels enzims homòlegs de S. oleracea, Pisum sativum (PSCA) i Arabidopsis thaliana. La majoria de la investigació sobre la β-anhidrassa carbònica s'ha fet sobre aquests tres enzims.

S'ha demostrat que en plantes C3 i algues es situa als estromes dels seus cloroplasts. Tanmateix, es creu que també se'n poden trobar al tilacoide, al citoplasma i els mitocondris dels mateixos individus. En animals, en canvi s'ha relacionat amb els mitocondris, tot i que encara no s'ha pogut demostrar. En algues fotosintètiques unicel·lulars s'ha observat que la β-AC presenta estructura de cristall^[10].

Tot i que no es coneixen gaires coses sobre el seu paper fisiològic, s'ha pogut veure que serveix com a suport per enzims que utilitzen o disposen de ${\ce {CO2}}$ o ${\ce {HCO3-}}$ com el Rubisco, al que està lligat a nivell de transcripció. També ha mostrat ser essencial per al creixement normal de bacteris com Escherichia coli .

Anhidrasses carbòniques γ

Les anhidrasses carbòniques de tipus γ es troben en diverses espècies dels 3 dominis de la vida: Bacteries, archaea i eucariotes. Tot i així tenen especial presència en bacteris i archaeas, ja que en eucariotes només s'ha pogut identificar en algunes algues fotosintètiques i plantes. En aquestes dues últimes famílies la γ-AC s'ha identificat en Arabidopsis thaliana o l'alga Emiliania huxleyi i es localitza als mitocondris^[11].

La seva presència en organismes quimiolitooautòtrofs termofílics indica que aquesta és possiblement la família d'AC més antiga evolutivament^[12].

Estructuralment són homotrimers, de forma que es componen de 3 pèptids idèntics, i tenen estructura de cristall. El seu centre actiu també presenta el característic ió de zinc i està coordinat per dues His col·locades en un dels monòmers) i una tercera His (col·locada al monòmer adjacent). Divergeix, tot i així, en que només una molècula d'aigua completa la geometria de coordinació del zinc. En archaeas (de tipus anaerobi s'ha observat el ferro com un metall especialment rellevant^[13].

La γ-AC de l'espècie d'archeobacteris Methanosarcina thermophila és considerada com la prototípica^[14]. Va ser la primera γ-AC descoberta i actualment és de la que es consta de més informació.

Anhidrasses carbòniques δ

Les δ-AC s'han identificat en diatomees. Més concretament, s'ha identificat en diatomees marines de l'espècie Thalassiosira weissflogii. Aquesta AC s'identifica amb l'acrònim TWCA1. ^[15]

Al seu centre actiu també presenta l'ió de zinc, tot i que in vivo pot ser substituït per un ió de cobalt^[16]. Pel que fa a la resta del seu centre regulador es diferència dels dos tipus d'AC anteriors, ja que presenta dues cisteïnes i una histidina.

Alguns estudis filogènics indiquen que aquest tipus d'AC està més relacionada amb les α-AC que amb cap altre tipus d'anhidrasses carbòniques.^[17]

Anhidrasses carbòniques ε

Anhidrasses carbòniques η i θ

Referències

↑ «The role of carbonic anhydrase in photosynthesis». Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Bio., 45, 1994, pàg. 369–392. DOI: 10.1146/annurev.pp.45.060194.002101.
↑ L'àcid carbònic té un pK_a d'uns 6,36 (el valor exacte depén del medi) per tant, a pH 7 un petit percentatge de l'hidrogencarbonat està protonat. Vegeu àcid carbònic per als detalls sobre els equilibris HCO₃^- + H⁺ $\rightleftharpoons$ H₂CO₃ i H₂CO₃ $\rightleftharpoons$ CO₂ + H₂O
↑ «Structure and mechanism of carbonic anhydrase». Pharmacol. Ther., 74, 1, 1997, pàg. 1–20. DOI: 10.1016/S0163-7258(96)00198-2. PMID: 9336012.
↑ «Gustin from human parotid saliva is carbonic anhydrase VI». Biochem. Biophys. Res. Commun., 250, 3, setembre 1998, pàg. 635–41. DOI: 10.1006/bbrc.1998.9356. PMID: 9784398.
↑ Frost, Susan C. Carbonic Anhydrase Mechanism, Regulation, Linkd to Desease and Industrial Applications. Springer, 2013, p. 430. ISBN 9789400773585 [Consulta: 3 novembre 2020].
↑ Jakubowski, Szahidewicz-Krupska, Doroszko. «The Human Carbonic Anhydrase II in Platelets: An Underestimated Field of Its Activity». [Consulta: 3 novembre 2020].
↑ Harju, Bootorabi, Kuuslahti, Supuran, Parkkila. «Carbonic anhydrase III: a neglected isozyme is stepping into the limelight». [Consulta: 3 novembre 2020].
↑ Forsman, Cecilia. Plant carbonic anhydrases: structure and mechanism. Basel: Birkhäuser Basel, 2000, p. 519–533. ISBN 978-3-0348-9570-5.
↑ Rowlett, Roger S. «Structure and catalytic mechanism of the β-carbonic anhydrases» (en anglès). Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics, 1804, 2, 01-02-2010, pàg. 362–373. DOI: 10.1016/j.bbapap.2009.08.002. ISSN: 1570-9639.
↑ Huang, Shenghua; Hainzl, Tobias; Grundström, Christin; Forsman, Cecilia; Samuelsson, Göran «Structural Studies of β-Carbonic Anhydrase from the Green Alga Coccomyxa: Inhibitor Complexes with Anions and Acetazolamide». PLoS ONE, 6, 12, 05-12-2011. DOI: 10.1371/journal.pone.0028458. ISSN: 1932-6203. PMC: 3230598. PMID: 22162771.
↑ Parisi, Gustavo; Perales, Mariano; Fornasari, María; Colaneri, Alejandro; Schain, Nahuel «Gamma carbonic anhydrases in plant mitochondria» (en anglès). Plant Molecular Biology, 55, 2, 01-05-2004, pàg. 193–207. DOI: 10.1007/s11103-004-0149-7. ISSN: 1573-5028.
↑ Ferraroni, Marta. Chapter 4 - γ-Carbonic anhydrases (en anglès). Academic Press, 2019, p. 79–105. ISBN 978-0-12-816476-1.
↑ Ferry, James G. «The γ Class of Carbonic Anhydrases». Biochimica et biophysica acta, 1804, 2, 2010-2, pàg. 374. DOI: 10.1016/j.bbapap.2009.08.026. ISSN: 0006-3002. PMC: 2818130. PMID: 19747990.
↑ Alber, B. E.; Ferry, J. G. «A carbonic anhydrase from the archaeon Methanosarcina thermophila» (en anglès). Proceedings of the National Academy of Sciences, 91, 15, 19-07-1994, pàg. 6909–6913. DOI: 10.1073/pnas.91.15.6909. ISSN: 0027-8424. PMID: 8041719.
↑ Capasso, Clemente. Chapter 5 - δ-Carbonic anhydrases (en anglès). Academic Press, 2019, p. 107–129. ISBN 978-0-12-816476-1.
↑ Lane, Todd W.; Morel, François M. M. «Regulation of Carbonic Anhydrase Expression by Zinc, Cobalt, and Carbon Dioxide in the Marine Diatom Thalassiosira weissflogii» (en anglès). Plant Physiology, 123, 1, 01-05-2000, pàg. 345–352. DOI: 10.1104/pp.123.1.345. ISSN: 0032-0889. PMID: 10806251.
↑ Cox, Elizabeth H.; McLendon, George L.; Morel, François M. M.; Lane, Todd W.; Prince, Roger C. «The Active Site Structure of Thalassiosira weissflogii Carbonic Anhydrase 1». Biochemistry, 39, 40, 01-10-2000, pàg. 12128–12130. DOI: 10.1021/bi001416s. ISSN: 0006-2960.

8. Capítulo 24: Digestión, transporte e integración del metabolismo. Lehninger Principios de Bioquímica; Ediciones Omega S.A, Barcelona 1986.

«Decrease in rat taste receptor cell pH intracel·lular is the proximate stimulus in sour taste transduction». Am. J. Physiol., Cell Physiol., 281, 3, setembre 2001, pàg. C1005–13. PMID: 11502578.
Goodsell D. «Carbonic Anhydrase». PDB Molecule of the Month. Protein Data Bank, 01-01-2004. [Consulta: 28 maig 2011].

[pmid9336012-1] «The role of carbonic anhydrase in photosynthesis». Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Bio., 45, 1994, pàg. 369–392. DOI: 10.1146/annurev.pp.45.060194.002101.

[2] L'àcid carbònic té un pK_a d'uns 6,36 (el valor exacte depén del medi) per tant, a pH 7 un petit percentatge de l'hidrogencarbonat està protonat. Vegeu àcid carbònic per als detalls sobre els equilibris HCO₃^- + H⁺ $\rightleftharpoons$ H₂CO₃ i H₂CO₃ $\rightleftharpoons$ CO₂ + H₂O

[Lindskog_1997-3] «Structure and mechanism of carbonic anhydrase». Pharmacol. Ther., 74, 1, 1997, pàg. 1–20. DOI: 10.1016/S0163-7258(96)00198-2. PMID: 9336012.

[pmid9784398-4] «Gustin from human parotid saliva is carbonic anhydrase VI». Biochem. Biophys. Res. Commun., 250, 3, setembre 1998, pàg. 635–41. DOI: 10.1006/bbrc.1998.9356. PMID: 9784398.

[5] Frost, Susan C. Carbonic Anhydrase Mechanism, Regulation, Linkd to Desease and Industrial Applications. Springer, 2013, p. 430. ISBN 9789400773585 [Consulta: 3 novembre 2020].

[6] Jakubowski, Szahidewicz-Krupska, Doroszko. «The Human Carbonic Anhydrase II in Platelets: An Underestimated Field of Its Activity». [Consulta: 3 novembre 2020].

[7] Harju, Bootorabi, Kuuslahti, Supuran, Parkkila. «Carbonic anhydrase III: a neglected isozyme is stepping into the limelight». [Consulta: 3 novembre 2020].

[8] Forsman, Cecilia. Plant carbonic anhydrases: structure and mechanism. Basel: Birkhäuser Basel, 2000, p. 519–533. ISBN 978-3-0348-9570-5.

[9] Rowlett, Roger S. «Structure and catalytic mechanism of the β-carbonic anhydrases» (en anglès). Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics, 1804, 2, 01-02-2010, pàg. 362–373. DOI: 10.1016/j.bbapap.2009.08.002. ISSN: 1570-9639.

[10] Huang, Shenghua; Hainzl, Tobias; Grundström, Christin; Forsman, Cecilia; Samuelsson, Göran «Structural Studies of β-Carbonic Anhydrase from the Green Alga Coccomyxa: Inhibitor Complexes with Anions and Acetazolamide». PLoS ONE, 6, 12, 05-12-2011. DOI: 10.1371/journal.pone.0028458. ISSN: 1932-6203. PMC: 3230598. PMID: 22162771.

[11] Parisi, Gustavo; Perales, Mariano; Fornasari, María; Colaneri, Alejandro; Schain, Nahuel «Gamma carbonic anhydrases in plant mitochondria» (en anglès). Plant Molecular Biology, 55, 2, 01-05-2004, pàg. 193–207. DOI: 10.1007/s11103-004-0149-7. ISSN: 1573-5028.

[12] Ferraroni, Marta. Chapter 4 - γ-Carbonic anhydrases (en anglès). Academic Press, 2019, p. 79–105. ISBN 978-0-12-816476-1.

[13] Ferry, James G. «The γ Class of Carbonic Anhydrases». Biochimica et biophysica acta, 1804, 2, 2010-2, pàg. 374. DOI: 10.1016/j.bbapap.2009.08.026. ISSN: 0006-3002. PMC: 2818130. PMID: 19747990.

[14] Alber, B. E.; Ferry, J. G. «A carbonic anhydrase from the archaeon Methanosarcina thermophila» (en anglès). Proceedings of the National Academy of Sciences, 91, 15, 19-07-1994, pàg. 6909–6913. DOI: 10.1073/pnas.91.15.6909. ISSN: 0027-8424. PMID: 8041719.

[15] Capasso, Clemente. Chapter 5 - δ-Carbonic anhydrases (en anglès). Academic Press, 2019, p. 107–129. ISBN 978-0-12-816476-1.

[16] Lane, Todd W.; Morel, François M. M. «Regulation of Carbonic Anhydrase Expression by Zinc, Cobalt, and Carbon Dioxide in the Marine Diatom Thalassiosira weissflogii» (en anglès). Plant Physiology, 123, 1, 01-05-2000, pàg. 345–352. DOI: 10.1104/pp.123.1.345. ISSN: 0032-0889. PMID: 10806251.

[17] Cox, Elizabeth H.; McLendon, George L.; Morel, François M. M.; Lane, Todd W.; Prince, Roger C. «The Active Site Structure of Thalassiosira weissflogii Carbonic Anhydrase 1». Biochemistry, 39, 40, 01-10-2000, pàg. 12128–12130. DOI: 10.1021/bi001416s. ISSN: 0006-2960.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

[14]

[15]

[16]

[17]

@@ Línia 175: / Línia 175: @@
 === '''Anhidrasses carbòniques β''' ===
-Les anhidrasses carbòniques de tipus β es troben en alguns microorganismes [[procariotes]], [[Alga|algues]], [[plantes]] i [[invertebrats]].
+Les anhidrasses carbòniques de tipus β es troben en alguns microorganismes [[procariotes]], [[Alga|algues]], [[plantes]] i [[invertebrats]]<ref>{{Ref-llibre|títol=Plant carbonic anhydrases: structure and mechanism|url=http://dx.doi.org/10.1007/978-3-0348-8446-4_27|editorial=Birkhäuser Basel|data=2000|lloc=Basel|isbn=978-3-0348-9570-5|pàgines=519–533|nom=Cecilia|cognom=Forsman}}</ref>.
-A diferència de les altres anhidrasses carbòniques és l'única que mostra [[regulació al·lostèrica]]. Fonamentalment estan compostes de [[Dímer|dímers]], formats per dos monòmers idèntics, el que també diferència les β-ACs de la resta d'ACs.
+A diferència de les altres anhidrasses carbòniques és l'única que mostra [[regulació al·lostèrica]]. Fonamentalment estan compostes de [[Dímer|dímers]], formats per dos monòmers idèntics, el que també diferència les β-ACs de la resta d'ACs<ref>{{Ref-publicació|article=Structure and catalytic mechanism of the β-carbonic anhydrases|url=http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1570963909001964|publicació=Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics|data=2010-02-01|issn=1570-9639|pàgines=362–373|volum=1804|exemplar=2|doi=10.1016/j.bbapap.2009.08.002|llengua=en|nom=Roger S.|cognom=Rowlett}}</ref>.
 S'han identificat dos models d'aquesta família definits per l'estructura dels seus centres actius:
@@ Línia 186: / Línia 186: @@
 La seva activitat va ser primerament observada en cloroplasts de plantes. Tot i així no va ser reconeguda com un tipus diferent d'anhidràssa carbònica fins al cap de 50 anys, amb la seqüenciació de l'ADN dels enzims homòlegs de ''[[Espinac|S. oleracea]], [[Pèsol|Pisum sativum]]'' (PSCA) i ''[[Arabidopsis thaliana]].'' La majoria de la investigació sobre la  β-anhidrassa carbònica s'ha fet sobre aquests tres enzims.
-S'ha demostrat que en [[Via de 3 carbonis|plantes C3]] i [[Alga|algues]] es situa als [[Estoma|estromes]] dels seus [[Cloroplast|cloroplasts]]. Tanmateix, es creu que també se'n poden trobar al [[tilacoide]], al [[citoplasma]] i els [[Mitocondri|mitocondris]] dels mateixos individus. En animals, en canvi s'ha relacionat amb els [[Mitocondri|mitocondris]], tot i que encara no s'ha pogut demostrar.
+S'ha demostrat que en [[Via de 3 carbonis|plantes C3]] i [[Alga|algues]] es situa als [[Estoma|estromes]] dels seus [[Cloroplast|cloroplasts]]. Tanmateix, es creu que també se'n poden trobar al [[tilacoide]], al [[citoplasma]] i els [[Mitocondri|mitocondris]] dels mateixos individus. En animals, en canvi s'ha relacionat amb els [[Mitocondri|mitocondris]], tot i que encara no s'ha pogut demostrar. En [[Alga|algues]] [[Fotosintètic|fotosintètiques]] [[Organisme unicel·lular|unicel·lulars]] s'ha observat que la β-AC presenta estructura de cristall<ref>{{Ref-publicació|article=Structural Studies of β-Carbonic Anhydrase from the Green Alga Coccomyxa: Inhibitor Complexes with Anions and Acetazolamide|cognom=Huang|nom5=Göran|cognom4=Forsman|nom4=Cecilia|cognom3=Grundström|nom3=Christin|cognom2=Hainzl|nom2=Tobias|nom=Shenghua|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3230598/|doi=10.1371/journal.pone.0028458|exemplar=12|volum=6|pmid=22162771|pmc=3230598|issn=1932-6203|data=2011-12-05|publicació=PLoS ONE|cognom5=Samuelsson}}</ref>.
 Tot i que no es coneixen gaires coses sobre el seu paper fisiològic, s'ha pogut veure que serveix com a suport per enzims que utilitzen o disposen de '''<chem>CO2</chem>''' o''' <chem>HCO3-</chem>''' com el [[RuBisCO|Rubisco]], al que està lligat a nivell de transcripció. També ha mostrat ser essencial per al creixement normal de bacteris com [[Escherichia coli|''Escherichia coli'']] .
 === Anhidrasses carbòniques  γ ===
+Les anhidrasses carbòniques de tipus γ es troben en diverses espècies dels 3 dominis de la vida: [[Bacteris|Bacteries]], [[Arqueobacteris|archaea]] i [[eucariotes]]. Tot i així tenen especial presència en bacteris i archaeas, ja que en eucariotes només s'ha pogut identificar en algunes [[Alga|algues]] [[fotosintètiques]] i [[plantes]]. En aquestes dues últimes famílies la γ-AC s'ha identificat en ''[[Arabidopsis thaliana]]'' o l'alga ''[[Emiliania huxleyi]]''  i es localitza als [[Mitocondri|mitocondris]]<ref>{{Ref-publicació|article=Gamma carbonic anhydrases in plant mitochondria|cognom=Parisi|nom5=Nahuel|cognom4=Colaneri|nom4=Alejandro|cognom3=Fornasari|nom3=María|cognom2=Perales|nom2=Mariano|nom=Gustavo|url=https://doi.org/10.1007/s11103-004-0149-7|llengua=en|doi=10.1007/s11103-004-0149-7|exemplar=2|volum=55|pàgines=193–207|issn=1573-5028|data=2004-05-01|publicació=Plant Molecular Biology|cognom5=Schain}}</ref>.
+La seva presència en organismes [[:en:Lithoautotroph|quimiolitooautòtrofs]] [[termofílics]] indica que aquesta és possiblement la família d'AC més antiga evolutivament<ref>{{Ref-llibre|títol=Chapter 4 - γ-Carbonic anhydrases|url=http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/B9780128164761000046|editorial=Academic Press|data=2019-01-01|isbn=978-0-12-816476-1|pàgines=79–105|llengua=en|nom=Marta|cognom=Ferraroni}}</ref>.
+Estructuralment són [[homotrimers]], de forma que es componen de 3 pèptids idèntics, i tenen estructura de cristall. El seu [[Zona activa|centre actiu]] també presenta el característic ió de [[zinc]] i està coordinat per dues [[Histidina|His]] col·locades en un dels [[Monòmer|monòmers]]) i una tercera [[Histidina|His]] (col·locada al [[monòmer]] adjacent). Divergeix, tot i així, en que només una molècula d'aigua completa la [[geometria de coordinació]] del zinc. En archaeas (de tipus anaerobi s'ha observat el [[ferro]] com un [[metall]] especialment rellevant<ref>{{Ref-publicació|article=The γ Class of Carbonic Anhydrases|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2818130/|publicació=Biochimica et biophysica acta|data=2010-2|issn=0006-3002|pmc=2818130|pmid=19747990|pàgines=374|volum=1804|exemplar=2|doi=10.1016/j.bbapap.2009.08.026|nom=James G.|cognom=Ferry}}</ref>.
+La γ-AC de l'espècie d'archeobacteris ''[[Methanosarcina thermophila]]'' és considerada com la prototípica<ref>{{Ref-publicació|article=A carbonic anhydrase from the archaeon Methanosarcina thermophila|url=https://www.pnas.org/content/91/15/6909|publicació=Proceedings of the National Academy of Sciences|data=1994-07-19|issn=0027-8424|pmid=8041719|pàgines=6909–6913|volum=91|exemplar=15|doi=10.1073/pnas.91.15.6909|llengua=en|nom=B. E.|cognom=Alber|nom2=J. G.|cognom2=Ferry}}</ref>''.'' Va ser la primera γ-AC descoberta i actualment és de la que es consta de més informació.
 === Anhidrasses carbòniques δ ===
+Les δ-AC s'han identificat en [[diatomees]]. Més concretament, s'ha identificat en diatomees marines de l'espècie ''[[Thalassiosira weissflogii]].'' Aquesta AC s'identifica amb l'acrònim [[TWCA1]]. <ref>{{Ref-llibre|títol=Chapter 5 - δ-Carbonic anhydrases|url=http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/B9780128164761000058|editorial=Academic Press|data=2019-01-01|isbn=978-0-12-816476-1|pàgines=107–129|llengua=en|nom=Clemente|cognom=Capasso}}</ref>
+Al seu centre actiu també presenta l'ió de zinc, tot i que ''[[in vivo]]'' pot ser substituït per un ió de cobalt<ref>{{Ref-publicació|article=Regulation of Carbonic Anhydrase Expression by Zinc, Cobalt, and Carbon Dioxide in the Marine Diatom Thalassiosira weissflogii|url=http://www.plantphysiol.org/content/123/1/345|publicació=Plant Physiology|data=2000-05-01|issn=0032-0889|pmid=10806251|pàgines=345–352|volum=123|exemplar=1|doi=10.1104/pp.123.1.345|llengua=en|nom=Todd W.|cognom=Lane|nom2=François M. M.|cognom2=Morel}}</ref>. Pel que fa a la resta del seu centre regulador es diferència dels dos tipus d'AC anteriors, ja que presenta dues [[Cisteïna|cisteïnes]] i una [[histidina]].
+Alguns estudis [[Filogènia|filogènics]] indiquen que aquest tipus d'AC està més relacionada amb les α-AC que amb cap altre tipus d'anhidrasses carbòniques.<ref>{{Ref-publicació|article=The Active Site Structure of Thalassiosira weissflogii Carbonic Anhydrase 1|cognom=Cox|nom5=Roger C.|cognom4=Lane|nom4=Todd W.|cognom3=Morel|nom3=François M. M.|cognom2=McLendon|nom2=George L.|nom=Elizabeth H.|url=https://doi.org/10.1021/bi001416s|doi=10.1021/bi001416s|exemplar=40|volum=39|pàgines=12128–12130|issn=0006-2960|data=2000-10-01|publicació=Biochemistry|cognom5=Prince}}</ref>
 === Anhidrasses carbòniques ε ===
 === Anhidrasses carbòniques η i θ ===
 == Referències ==