Transglutaminasa
 Imatge tridimensional de la transglutaminasa microbiana | |
| Identificadors | |
|---|---|
| Organisme | |
| Simbol | TGasa |
Una transglutaminasa (proteïna-glutamina γ-glutamiltransferasa, abreujada com a TGasa) és un enzim pertanyent al grup de les transferases que permet la creació d'enllaços creuats de molècules. Catalitza la formació d'un enllaç isopeptídic entre el grup γ-carboxamida de residus de glutamina enllaçats amb pèptids (donadors de grups acil) i una varietat d'amines primàries (acceptores de grups acil).[1][2] En absència de substrats amínics, la transglutaminasa també catalitza la desamidació de residus de glutamina –durant els quals s'utilitzen molècules d'aigua com a acceptores del grup acil.[1]
Aquest enzim el trobem molt distribuït en la natura, tant en animals, microorganismes i plantes. S'utilitza molt en la indústria alimentària per a modificar les propietats funcionals de les proteïnes en productes làctics, productes de la pesca, en panificació i productes càrnics.[3]
Classificació i nomenclatura enzimàtica[modifica]
Existeix un codi enzimàtic per a cada tipus d’enzim (número EC), basat en les reaccions químiques que catalitzen. La nomenclatura enzimàtica de la transglutaminasa és EC 2.3.2.13 [4] . Aquesta classificació es regeix segons el següent criteri: [5]
- Tipus de reacció que catalitzen (classe): pertany al grup de les transferases (classe 2) ja que catalitza la transferència d’un grup funcional.
- Tipus d’enllaç que transferència (subclasse): aciltransferasa (subclasse 3) indica que catalitza la transferència del grup funcional acil.
- Naturalesa del centre actiu (sub-subclasse): aminoaciltransferasa (sub-subclasse 2): indica que l’enzim actua sobre un grup amino.
- Número de sèrie que s’atorga a l’enzim: és la xifra distintiva que identifica cada enzim dins del grup, per a la transglutaminasa és el 13.
Funció[modifica]
La seva distribució és diversa en teixits humans (transglutaminasa tissular) i líquids corporals, i entre altres funcions intervé en la coagulació sanguínia, la cicatrització o la queratinització de l'epidermis.[6] També s'han descobert altres mamífers, peixos, ocells, amfibis, plantes i un ventall ampli de bacteris. No obstant, només s'han emprat en activitats comercials aquelles transglutaminases d'origen bacterià i de mamífers.[7]
Les seves característiques per millorar la fermesa, la viscositat, l'elasticitat i la capacitat d'unió a l'aigua presenta un potencial molt ampli com a eina de la biotecnologia alimentària.[8] En concret, s'utilitza per a la producció de surimi, kanikama, nuggets, alguns iogurts i altres productes d'alt contingut proteic.[9]
En la indústria biomèdica, també s'utilitza per a la fabricació de biomaterials i biopolímers tals com biomatrius, hidrogels i òrgans artificials.[2][10]
Estructura[modifica]
L’estructura cristal·lina de la transglutaminasa forma un domini compacte, i es plega en forma de plat. Està format per 11 hèlix α i 8 fulles β. Les fulles β centrals estan col·locades formant una estructura antiparal·lela. Les α1,α2 i α3 es troben més a l’esquerra juntament amb el residu Cys64. El segon grup que conté les α4,α5 i α10, i el tercer grup col·locat a baix a la dreta i conté les α7,α8 i α9.[11]
Referències[modifica]
- ↑ 1,0 1,1 Motoki, M.; Seguro, K. «Transglutaminase and its use for food processing» (en anglès). Trends in Food Science & Technology, 9, 5, pàg. 204–210. DOI: 10.1016/s0924-2244(98)00038-7.
- ↑ 2,0 2,1 Najjar, V.A; Lorand, Laszlo. Transglutaminase (en anglès). Boston, MA: Springer US, 1984. ISBN 9781461328292.
- ↑ Kiyotaka Hitomi (ed.) Soichi Kojima (ed.), Laszlo Fesus (ed.). Transglutaminases: Multiple Functional Modifiers and Targets for New Drug Discovery (en anglès). Springer. ISBN ISBN 978-4-431-55823-1.
- ↑ «ENZYME - 2.3.2.13 protein-glutamine gamma-glutamyltransferase». [Consulta: 21 maig 2024].
- ↑ «Contents EC 2.1.1 - 2.4.1». [Consulta: 21 maig 2024].
- ↑ Aeschlimann, Daniel; Paulsson, Mats «Transglutaminases: protein cross-linking enzymes in tissues and body fluids.» (en anglès). Thrombosis and Haemostasis, 71, 4, 1994, pàg. 402-415.
- ↑ Tarté, Rodrigo. Ingredients in meat products : properties, functionality and applications (en anglès). Nova York: Springer, 2009, p. 161. ISBN 9780387713274.
- ↑ Kieliszek, Marek; Misiewicz, Anna «Microbial transglutaminase and its application in the food industry. A review» (en anglès). Folia Microbiologica, 59, 3, 01-05-2014, pàg. 241–250. DOI: 10.1007/s12223-013-0287-x. ISSN: 0015-5632.
- ↑ Potter, Jeff. Cooking for geeks : real science, great hacks, and good food (en anglès). Sebastopol: O'Reilly, 2010, p. 324. ISBN 9781449395872.
- ↑ Zhao, Xinxin; Irvine, Scott Alexander; Agrawal, Animesh; Cao, Ye; Lim, Pei Qi «3D patterned substrates for bioartificial blood vessels – The effect of hydrogels on aligned cells on a biomaterial surface» (en anglès). Acta Biomaterialia, 26, pàg. 159–168. DOI: 10.1016/j.actbio.2015.08.024.
- ↑ Yokoyama, K; Nio, N; Kikuchi, Y «Properties and applications of microbial transglutaminase». Properties and applications of microbial transglutaminase.