Glicoproteïna: diferència entre les revisions

De la Viquipèdia, l'enciclopèdia lliure
Exploració interactiva de l'historial
← Edició anteriorEdició següent →
Contingut suprimit Contingut afegit
VisualWikitext
mCap resum de modificació
Cap resum de modificació
Línia 1: Línia 1:
{{Massa curt}}
{{Infotaula compost químic}}
{{Infotaula compost químic}}
[[Fitxer:Glicoprotein.svg|dreta|miniatura|Glicosilació de proteïnes lligades a ''N'' ( ''N'' -glicosilació de ''N'' -glicans) a residus [[Asparagina|Asn]] (motius Asn-x-Ser/Thr) en glicoproteïnes.<ref>{{Ref-publicació|publicació=Journal of Cell Science|volum=119|exemplar=Pt 21|pàgines=4373–4380|data=November 2006|pmid=17074831|doi=10.1242/jcs.03225|dataaccés=free}}</ref>]]
[[Fitxer:Glykoproteine Zucker.svg|miniatura|Fórmules estructurals de [[sucres]] en les glucoproteïnes.]]
Una '''glicoproteïna''' és una [[biomolècula]] formada per una [[proteïna]] i un [[carbohidrat]].<ref name=:0>[https://www.greelane.com/ca/science-tech-math/v%C4%9Bda/glycoprotein-definition-and-function-4134331/ Què són i què fan les glicoproteïnes] Greelane</ref><ref>{{Ref-web|títol=What is a Glycoprotein?|url=https://www.news-medical.net/health/What-is-a-Glycoprotein.aspx|data=2020-06-15|consulta=2021-08-31|llengua=en}}</ref><ref>{{Ref-web|títol=Glycoprotein - The Definitive Guide|url=https://biologydictionary.net/glycoprotein/|data=2021-01-22|consulta=2022-11-16|llengua=en-US|nom=Sarah|cognom=Knapp}}</ref> El carbohidrat pot ser afegit a la proteïna durant o després de la [[Síntesi proteica|traducció]]. En funció del lloc on s'uneixi el carbohidrat tindrem una [[N-glicosilació]], si la unió té lloc en un residu [[asparagina]] o bé, una [[O-glicosilació]], si aquesta té lloc en una [[hidroxilisina]], [[hidroxiprolina]], [[serina]] o [[treonina]]. Les formes més comunes són les glicoproteïnes lligades a O i les lligades a N, però també són possibles altres connexions: la P-glicosilació, la C-glicosilació i la glipiació.<ref name=:0/>
Una '''glicoproteïna''' és una [[biomolècula]] formada per una [[proteïna]] i un [[carbohidrat]].<ref name=":0">[https://www.greelane.com/ca/science-tech-math/v%C4%9Bda/glycoprotein-definition-and-function-4134331/ Què són i què fan les glicoproteïnes] Greelane</ref><ref>{{Ref-web|títol=What is a Glycoprotein?|url=https://www.news-medical.net/health/What-is-a-Glycoprotein.aspx|data=2020-06-15|consulta=2021-08-31|llengua=en}}</ref><ref>{{Ref-web|títol=Glycoprotein - The Definitive Guide|url=https://biologydictionary.net/glycoprotein/|data=2021-01-22|consulta=2022-11-16|llengua=en-US|nom=Sarah|cognom=Knapp}}</ref> El carbohidrat pot ser afegit a la proteïna durant o després de la [[Síntesi proteica|traducció]]. En funció del lloc on s'uneixi el carbohidrat tindrem una [[N-glicosilació]], si la unió té lloc en un residu [[asparagina]] o bé, una [[O-glicosilació]], si aquesta té lloc en una [[hidroxilisina]], [[hidroxiprolina]], [[serina]] o [[treonina]]. Les formes més comunes són les glicoproteïnes lligades a O i les lligades a N, però també són possibles altres connexions: la P-glicosilació, la C-glicosilació i la glipiació.<ref name=":0" />


A les proteïnes que tenen segments que s'estenen extracel·lularment, els segments extracel·lulars també estan sovint glicosilats. Les glicoproteïnes també són sovint [[Proteïna integral de membrana|proteïnes integrals de membrana]] importants, on juguen un paper en les interaccions cèl·lula-cèl·lula. És important distingir la glicosilació del sistema secretor basada en el reticle endoplasmàtic de la glicosilació citosòlica-nuclear reversible. Les glicoproteïnes del [[citosol]] i el nucli es poden modificar mitjançant l'addició reversible d'un únic residu de GlcNAc que es considera recíproc a la fosforilació i és probable que les funcions d'aquestes siguin un mecanisme regulador addicional que controli la senyalització basada en la fosforilació.<ref>{{Ref-publicació|publicació=Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects|volum=1790|exemplar=2|pàgines=81–94|data=February 2009|pmid=18952151|doi=10.1016/j.bbagen.2008.09.009|dataaccés=free}}</ref> En canvi, la glicosilació secretora clàssica pot ser estructuralment essencial. Per exemple, la inhibició de la glicosilació lligada a l'asparagina, és a dir, lligada a N, pot evitar el plegament adequat de la glicoproteïna i la inhibició total pot ser tòxica per a una cèl·lula individual. En canvi, la pertorbació del processament del glicà (eliminació/addició enzimàtica de residus de carbohidrats al glicà), que es produeix tant al [[reticle endoplasmàtic]] com [[Aparell de Golgi|a l'aparell de Golgi]], és prescindible per a cèl·lules aïllades (com ho demostra la supervivència amb inhibidors de glicòsids), però pot conduir a malalties humanes (trastorns congènits de la glicosilació) i pot ser letal en models animals. Per tant, és probable que el processament fi dels glicans sigui important per a la funcionalitat endògena, com ara el tràfic de cèl·lules, però és probable que això hagi estat secundari al seu paper en les interaccions hoste-patògen. Un exemple famós d'aquest darrer efecte és el [[Sistema d'agrupament sanguini ABO|sistema de grups sanguinis ABO]].
Entre els [[monosacàrids]] més freqüents en [[eukarya]] es pot trobar la [[glucosa]], l'[[N-acetilglucosamina]], la [[galactosa]], l'[[N-acetilgalactosamina]], la [[mannosa]], entre altres. El sucre pot influir en l'estabilitat de la proteïna i en la unió a i de diferents substrats.


Tot i que hi ha diferents tipus de glicoproteïnes, les més comunes són les lligades a ''N'' i les glicoproteïnes lligades a ''O.'' <ref name="Picanco_e_Castro_20183">{{Ref-llibre|data=2018|títol=Recombinant Glycoprotein Production Methods and Protocols|editorial=Springer|isbn=978-1-4939-7312-5|oclc=1005519572}}</ref> Aquests dos tipus de glicoproteïnes es distingeixen per diferències estructurals que els donen el seu nom. Les glicoproteïnes varien molt en composició, produint molts compostos diferents com anticossos o hormones.<ref name="Lehninger_20135">{{Ref-llibre|títol=Lehninger Principles of Biochemistry|edició=Sixth|any=2013|editorial=Macmillan Learning|isbn=978-1-319-38149-3|oclc=1249676451}}</ref> A causa de l'àmplia gamma de funcions dins del cos, l'interès per la síntesi de glicoproteïnes per a ús mèdic ha augmentat.<ref name="Gamblin_2009">{{Ref-publicació|publicació=Chemical Reviews|volum=109|exemplar=1|pàgines=131–163|data=January 2009|pmid=19093879|doi=10.1021/cr078291i}}</ref> Ara hi ha diversos mètodes per sintetitzar glicoproteïnes, inclosa la recombinació i la glicosilació de proteïnes.<ref name="Gamblin_2009" />
Les glicoproteïnes es troben a la [[membrana plasmàtica]].

També se sap que la glicosilació es produeix a les [[Citoplasma|proteïnes nucleocitoplasmàtiques]] [[Nucli cel·lular|en]] forma d' [[O-GlcNAc|''O'' -GlcNAc]].<ref>{{Ref-publicació|publicació=Frontiers in Endocrinology|volum=5|pàgines=183|data=2014-10-27|pmid=25386167|doi=10.3389/fendo.2014.00183|pmc=4209869|dataaccés=free}}</ref>


Algunes [[Hormona|hormones]] que són glicoproteïnes: [[hormona fol·liculoestimulant]], [[hormona luteïnitzant]], [[tirotropina]], [[gonadotropina coriònica humana]] i [[eritropoetina]].
Algunes [[Hormona|hormones]] que són glicoproteïnes: [[hormona fol·liculoestimulant]], [[hormona luteïnitzant]], [[tirotropina]], [[gonadotropina coriònica humana]] i [[eritropoetina]].

== Tipus ==
Hi ha diversos tipus de glicosilació, encara que els dos primers són els més habituals.

* En [[Glicosilació lligada a N|''la N'' -glicosilació]], els sucres s'uneixen al nitrogen, normalment a la cadena lateral [[Amida (compost químic)|amida]] de [[Asparagina|l'asparagina]].
* En l' [[Glicosilació lligada a O|''O'' -glicosilació]], els sucres s'uneixen a l'oxigen, normalment a [[Serina|la serina]] o [[Treonina|a la treonina]], però també a [[Tirosina|la tirosina]] o als aminoàcids no canònics com [[Hidroxilisina|la hidroxilisina]] i [[Hidroxiprolina|la hidroxiprolina]] .
* En ''la P'' -glicosilació, els sucres s'uneixen al [[Àcid fosforós|fòsfor]] en una [[Fosfoserina|fosforesina]].
* En la glicosilació ''C'', els sucres s'uneixen directament al carboni, com en l'addició de [[Mannosa|manosa]] al [[triptòfan]].
* En ''la S'' -glicosilació, un beta- [[N-Acetilglucosamina|GlcNAc]] s'uneix a l'àtom de sofre d'un residu [[Cisteïna|de cisteïna]].<ref>{{Ref-publicació|display-authors=6|publicació=FEBS Letters|volum=585|exemplar=4|pàgines=645–650|data=February 2011|pmid=21251913|doi=10.1016/j.febslet.2011.01.023|dataaccés=}}</ref>
* En [[Glipiació|la glipiació]], un glicolípid [[Glicosilfosfatidilinositol|GPI]] s'uneix a l'⁣[[C-terminal|extrem C-terminal]] d'un [[Pèptid|polipèptid]], que serveix com a ancoratge de membrana.
* En [[Glicació|la glicació]], també coneguda com a glicosilació no enzimàtica, els sucres s'uneixen de manera covalent a una proteïna o una molècula de lípids, sense l'acció de control d'un enzim, sinó mitjançant una [[reacció de Maillard]].

== Monosacàrids ==
[[Fitxer:Glykoproteine Zucker.svg|miniatura|Fórmules estructurals de [[sucres]] en les glucoproteïnes.]]Els monosacàrids que es troben habitualment a les glicoproteïnes eucariotes inclouen<ref name="Murray">{{Ref-llibre|títol=Harper's Illustrated Biochemistry|edició=27th|editorial=McGraw–Hill|data=2006}}</ref> {{Rp|526}} els principals sucres que es troben a les glicoproteïnes humanes:<ref>[https://www.sigmaaldrich.com/img/assets/15880/glycan_classification.pdf Glycan classification] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20121027083417/https://www.sigmaaldrich.com/img/assets/15880/glycan_classification.pdf|date=27 October 2012}} SIGMA</ref>
{| class="wikitable"
!Sucre
!Tipus
!Abreviatura
|-
|[[Glucosa|β-D-glucosa]]
|[[Hexosa]]
|Glc
|-
|[[Galactosa|β-D-galactosa]]
|Hexosa
|Gal
|-
|[[Mannosa|β-D-manosa]]
|Hexosa
|Man
|-
|[[Fucosa|α-L-fucosa]]
|[[Desoxisucre|Desoxihexosa]]
|Fuc
|-
|[[N-acetilgalactosamina]]
|[[Amino sucre|Aminohexosa]]
|GalNAc
|-
|[[N-Acetilglucosamina|N-acetilglucosamina]]
|Aminohexosa
|GlcNAc
|-
|[[Àcid N-acetilneuramínic]]
|[[Àcid neuramínic|Àcid aminononulosonic]]
( [[Àcid siàlic]] )
|NeuNAc
|-
|[[Xilosa]]
|[[Pentosa]]
|Xyl
|}
Els grups de sucre poden ajudar al [[plegament proteic]], millorar l'estabilitat de les proteïnes i participar en la senyalització cel·lular.

== Estructura ==
L'element estructural crític de totes les glicoproteïnes és tenir [[Oligosacàrid|oligosacàrids units]] [[Enllaç covalent|covalentment]] a una proteïna.<ref name="Lehninger_2013">{{Ref-llibre|títol=Lehninger Principles of Biochemistry|edició=Sixth|any=2013|editorial=Macmillan Learning|isbn=978-1-319-38149-3|oclc=1249676451}}</ref> Hi ha 10 monosacàrids comuns en [[Glican|glicans]] de mamífers que inclouen: [[glucosa]] (Glc), [[fucosa]] (Fuc), [[xilosa]] (Xyl), [[Mannosa|manosa]] (Man), [[galactosa]] (Gal), N- [[N-Acetilglucosamina|acetilglucosamina]] (GlcNAc), [[àcid glucurònic]] (GlcA), [[Àcid idurònic|àcid idurònic.]] (IdoA), [[N-acetilgalactosamina]] (GalNAc), [[àcid siàlic]] i [[Àcid N-acetilneuramínic|àcid 5-N-acetilneuramínic]] (Neu5Ac).<ref name="Picanco_e_Castro_2018">{{Ref-llibre|data=2018|títol=Recombinant Glycoprotein Production Methods and Protocols|editorial=Springer|isbn=978-1-4939-7312-5|oclc=1005519572}}</ref> Aquests glicans s'uneixen a àrees específiques de la cadena [[Aminoàcid|d'aminoàcids]] proteics.

Els dos enllaços més comuns a les glicoproteïnes són les glicoproteïnes lligades a ''N'' i les glicoproteïnes lligades a ''O.''<ref name="Picanco_e_Castro_20182">{{Ref-llibre|data=2018|títol=Recombinant Glycoprotein Production Methods and Protocols|editorial=Springer|isbn=978-1-4939-7312-5|oclc=1005519572}}</ref> Una glicoproteïna lligada ''a N'' té enllaços de glicà al nitrogen que conté un aminoàcid [[asparagina]] dins de la seqüència de proteïnes. <ref name="Lehninger_20132">{{Ref-llibre|títol=Lehninger Principles of Biochemistry|edició=Sixth|any=2013|editorial=Macmillan Learning|isbn=978-1-319-38149-3|oclc=1249676451}}</ref> Una glicoproteïna lligada ''a O'' té el sucre que s'uneix a un àtom d'oxigen d'un aminoàcid [[serina]] o [[treonina]] de la proteïna. <ref name="Lehninger_20132" />

La mida i la composició de la glicoproteïna poden variar en gran manera, amb una composició d'hidrats de carboni que oscil·la entre l'1% i el 70% de la massa total de la glicoproteïna.<ref name="Lehninger_20133">{{Ref-llibre|títol=Lehninger Principles of Biochemistry|edició=Sixth|any=2013|editorial=Macmillan Learning|isbn=978-1-319-38149-3|oclc=1249676451}}</ref> Dins de la cèl·lula, apareixen a la sang, a la [[matriu extracel·lular]] o a la superfície exterior de la membrana plasmàtica, i constitueixen una gran part de les proteïnes secretades per les cèl·lules eucariotes.<ref name="Lehninger_20133" /> Són molt àmplies en les seves aplicacions i poden funcionar com una varietat de productes químics, des d'anticossos fins a hormones.<ref name="Lehninger_20133" />

=== Glicòmics ===
[[Glicòmics|La glicòmica]] és l'estudi dels components d'hidrats de carboni de les cèl·lules. <ref name="Lehninger_20134">{{Ref-llibre|títol=Lehninger Principles of Biochemistry|edició=Sixth|any=2013|editorial=Macmillan Learning|isbn=978-1-319-38149-3|oclc=1249676451}}</ref> Encara que no és exclusiu de les glicoproteïnes, pot revelar més informació sobre diferents glicoproteïnes i la seva estructura. <ref name="Lehninger_20134" /> Un dels propòsits d'aquest camp d'estudi és determinar quines proteïnes estan glicosilades i on en la seqüència d'aminoàcids es produeix la glicosilació. <ref name="Lehninger_20134" /> Històricament, l'espectrometria de masses s'ha utilitzat per identificar l'estructura de les glicoproteïnes i caracteritzar les cadenes d'hidrats de carboni unides.<ref name="Lehninger_20134" /> <ref name="Dell_2001">{{Ref-publicació|publicació=Science|volum=291|exemplar=5512|pàgines=2351–2356|data=March 2001|pmid=11269315|doi=10.1126/science.1058890|bibcode=2001Sci...291.2351D}}</ref>
[[Fitxer:Glycosylation_of_a_polypeptide.png|miniatura|487x487px|Glicoproteïnes lligades ''a N'' i lligades ''a O'']]


== Referències ==
== Referències ==

Revisió del 16:29, 10 des 2023

Infotaula de compost químicGlicoproteïna
Substància químicaclasse estructural d'entitats químiques Modifica el valor a Wikidata
Glicosilació de proteïnes lligades a N ( N -glicosilació de N -glicans) a residus Asn (motius Asn-x-Ser/Thr) en glicoproteïnes.[1]

Una glicoproteïna és una biomolècula formada per una proteïna i un carbohidrat.[2][3][4] El carbohidrat pot ser afegit a la proteïna durant o després de la traducció. En funció del lloc on s'uneixi el carbohidrat tindrem una N-glicosilació, si la unió té lloc en un residu asparagina o bé, una O-glicosilació, si aquesta té lloc en una hidroxilisina, hidroxiprolina, serina o treonina. Les formes més comunes són les glicoproteïnes lligades a O i les lligades a N, però també són possibles altres connexions: la P-glicosilació, la C-glicosilació i la glipiació.[2]

A les proteïnes que tenen segments que s'estenen extracel·lularment, els segments extracel·lulars també estan sovint glicosilats. Les glicoproteïnes també són sovint proteïnes integrals de membrana importants, on juguen un paper en les interaccions cèl·lula-cèl·lula. És important distingir la glicosilació del sistema secretor basada en el reticle endoplasmàtic de la glicosilació citosòlica-nuclear reversible. Les glicoproteïnes del citosol i el nucli es poden modificar mitjançant l'addició reversible d'un únic residu de GlcNAc que es considera recíproc a la fosforilació i és probable que les funcions d'aquestes siguin un mecanisme regulador addicional que controli la senyalització basada en la fosforilació.[5] En canvi, la glicosilació secretora clàssica pot ser estructuralment essencial. Per exemple, la inhibició de la glicosilació lligada a l'asparagina, és a dir, lligada a N, pot evitar el plegament adequat de la glicoproteïna i la inhibició total pot ser tòxica per a una cèl·lula individual. En canvi, la pertorbació del processament del glicà (eliminació/addició enzimàtica de residus de carbohidrats al glicà), que es produeix tant al reticle endoplasmàtic com a l'aparell de Golgi, és prescindible per a cèl·lules aïllades (com ho demostra la supervivència amb inhibidors de glicòsids), però pot conduir a malalties humanes (trastorns congènits de la glicosilació) i pot ser letal en models animals. Per tant, és probable que el processament fi dels glicans sigui important per a la funcionalitat endògena, com ara el tràfic de cèl·lules, però és probable que això hagi estat secundari al seu paper en les interaccions hoste-patògen. Un exemple famós d'aquest darrer efecte és el sistema de grups sanguinis ABO.

Tot i que hi ha diferents tipus de glicoproteïnes, les més comunes són les lligades a N i les glicoproteïnes lligades a O. [6] Aquests dos tipus de glicoproteïnes es distingeixen per diferències estructurals que els donen el seu nom. Les glicoproteïnes varien molt en composició, produint molts compostos diferents com anticossos o hormones.[7] A causa de l'àmplia gamma de funcions dins del cos, l'interès per la síntesi de glicoproteïnes per a ús mèdic ha augmentat.[8] Ara hi ha diversos mètodes per sintetitzar glicoproteïnes, inclosa la recombinació i la glicosilació de proteïnes.[8]

També se sap que la glicosilació es produeix a les proteïnes nucleocitoplasmàtiques en forma d' O -GlcNAc.[9]

Algunes hormones que són glicoproteïnes: hormona fol·liculoestimulant, hormona luteïnitzant, tirotropina, gonadotropina coriònica humana i eritropoetina.

Tipus

Hi ha diversos tipus de glicosilació, encara que els dos primers són els més habituals.

Monosacàrids

Fórmules estructurals de sucres en les glucoproteïnes.

Els monosacàrids que es troben habitualment a les glicoproteïnes eucariotes inclouen[11] :526 els principals sucres que es troben a les glicoproteïnes humanes:[12]

Sucre Tipus Abreviatura
β-D-glucosa Hexosa Glc
β-D-galactosa Hexosa Gal
β-D-manosa Hexosa Man
α-L-fucosa Desoxihexosa Fuc
N-acetilgalactosamina Aminohexosa GalNAc
N-acetilglucosamina Aminohexosa GlcNAc
Àcid N-acetilneuramínic Àcid aminononulosonic

( Àcid siàlic )

NeuNAc
Xilosa Pentosa Xyl

Els grups de sucre poden ajudar al plegament proteic, millorar l'estabilitat de les proteïnes i participar en la senyalització cel·lular.

Estructura

L'element estructural crític de totes les glicoproteïnes és tenir oligosacàrids units covalentment a una proteïna.[13] Hi ha 10 monosacàrids comuns en glicans de mamífers que inclouen: glucosa (Glc), fucosa (Fuc), xilosa (Xyl), manosa (Man), galactosa (Gal), N- acetilglucosamina (GlcNAc), àcid glucurònic (GlcA), àcid idurònic. (IdoA), N-acetilgalactosamina (GalNAc), àcid siàlic i àcid 5-N-acetilneuramínic (Neu5Ac).[14] Aquests glicans s'uneixen a àrees específiques de la cadena d'aminoàcids proteics.

Els dos enllaços més comuns a les glicoproteïnes són les glicoproteïnes lligades a N i les glicoproteïnes lligades a O.[15] Una glicoproteïna lligada a N té enllaços de glicà al nitrogen que conté un aminoàcid asparagina dins de la seqüència de proteïnes. [16] Una glicoproteïna lligada a O té el sucre que s'uneix a un àtom d'oxigen d'un aminoàcid serina o treonina de la proteïna. [16]

La mida i la composició de la glicoproteïna poden variar en gran manera, amb una composició d'hidrats de carboni que oscil·la entre l'1% i el 70% de la massa total de la glicoproteïna.[17] Dins de la cèl·lula, apareixen a la sang, a la matriu extracel·lular o a la superfície exterior de la membrana plasmàtica, i constitueixen una gran part de les proteïnes secretades per les cèl·lules eucariotes.[17] Són molt àmplies en les seves aplicacions i poden funcionar com una varietat de productes químics, des d'anticossos fins a hormones.[17]

Glicòmics

La glicòmica és l'estudi dels components d'hidrats de carboni de les cèl·lules. [18] Encara que no és exclusiu de les glicoproteïnes, pot revelar més informació sobre diferents glicoproteïnes i la seva estructura. [18] Un dels propòsits d'aquest camp d'estudi és determinar quines proteïnes estan glicosilades i on en la seqüència d'aminoàcids es produeix la glicosilació. [18] Històricament, l'espectrometria de masses s'ha utilitzat per identificar l'estructura de les glicoproteïnes i caracteritzar les cadenes d'hidrats de carboni unides.[18] [19]

Glicoproteïnes lligades a N i lligades a O

Referències

  1. ↑ Journal of Cell Science, 119, Pt 21, November 2006, pàg. 4373–4380. DOI: 10.1242/jcs.03225. PMID: 17074831 [Consulta: free].
  2. ↑ 2,0 2,1 Què són i què fan les glicoproteïnes Greelane
  3. ↑ «What is a Glycoprotein?» (en anglès), 15-06-2020. [Consulta: 31 agost 2021].
  4. ↑ Knapp, Sarah. «Glycoprotein - The Definitive Guide» (en anglès americà), 22-01-2021. [Consulta: 16 novembre 2022].
  5. ↑ Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects, 1790, 2, February 2009, pàg. 81–94. DOI: 10.1016/j.bbagen.2008.09.009. PMID: 18952151 [Consulta: free].
  6. ↑ Recombinant Glycoprotein Production Methods and Protocols. Springer, 2018. ISBN 978-1-4939-7312-5. OCLC 1005519572. 
  7. ↑ Lehninger Principles of Biochemistry. Sixth. Macmillan Learning, 2013. ISBN 978-1-319-38149-3. OCLC 1249676451. 
  8. ↑ 8,0 8,1 Chemical Reviews, 109, 1, January 2009, pàg. 131–163. DOI: 10.1021/cr078291i. PMID: 19093879.
  9. ↑ Frontiers in Endocrinology, 5, 27-10-2014, pàg. 183. DOI: 10.3389/fendo.2014.00183. PMC: 4209869. PMID: 25386167 [Consulta: free].
  10. ↑ FEBS Letters, 585, 4, February 2011, pàg. 645–650. DOI: 10.1016/j.febslet.2011.01.023. PMID: 21251913.
  11. ↑ Harper's Illustrated Biochemistry. 27th. McGraw–Hill, 2006. 
  12. ↑ Glycan classification Arxivat 27 October 2012 a Wayback Machine. SIGMA
  13. ↑ Lehninger Principles of Biochemistry. Sixth. Macmillan Learning, 2013. ISBN 978-1-319-38149-3. OCLC 1249676451. 
  14. ↑ Recombinant Glycoprotein Production Methods and Protocols. Springer, 2018. ISBN 978-1-4939-7312-5. OCLC 1005519572. 
  15. ↑ Recombinant Glycoprotein Production Methods and Protocols. Springer, 2018. ISBN 978-1-4939-7312-5. OCLC 1005519572. 
  16. ↑ 16,0 16,1 Lehninger Principles of Biochemistry. Sixth. Macmillan Learning, 2013. ISBN 978-1-319-38149-3. OCLC 1249676451. 
  17. ↑ 17,0 17,1 17,2 Lehninger Principles of Biochemistry. Sixth. Macmillan Learning, 2013. ISBN 978-1-319-38149-3. OCLC 1249676451. 
  18. ↑ 18,0 18,1 18,2 18,3 Lehninger Principles of Biochemistry. Sixth. Macmillan Learning, 2013. ISBN 978-1-319-38149-3. OCLC 1249676451. 
  19. ↑ Science, 291, 5512, March 2001, pàg. 2351–2356. Bibcode: 2001Sci...291.2351D. DOI: 10.1126/science.1058890. PMID: 11269315.

Vegeu també

A Wikimedia Commons hi ha contingut multimèdia relatiu a: Glicoproteïna
Obtingut de «https://ca.wikipedia.org/w/index.php?title=Glicoproteïna&oldid=32773695»